【正文】 和毛細血管（這里p（O2）=40 torr）中的Y。（c），據(jù)圖617可知：96%46%=50%。（b）98%58%=40%，故約40%；[（a）（1）98%，（2）58%；（b）約40%；（c）約50%]解：（a）圖略，從圖中克知分別為98%和58%； 根據(jù)這些數(shù)據(jù)，繪制氧結合曲線；估算在（1）100torr p（O2）(肺中)和（2）30 torr p（O2）（靜脈血中）下血的氧百分飽和度。98（a）968570503010%飽和度（=100Y）對血紅蛋白：（a）降低；（b）增加；（c）降低]℃，CO2分壓40 torr和BPG正常勝利水平（）條件下，人全血的氧結合測定給出下列數(shù)據(jù)：p（O2）[（a）蛋白質(zhì)B；（b）蛋白質(zhì)A的Ka=106(mol/L)1，蛋白質(zhì)B的Ka=109(mol/L)1？（a）；（b）肺中CO2分壓從45torr（屏息）降到15torr（正常）；（c）（海平面）（高空）。習題，前者的解離常數(shù)Kd為106mol/L。肌肉收縮受從肌質(zhì)網(wǎng)釋放的Ga2+刺激。肌球蛋白上的ATP水解與肌球蛋白頭片的系列構象變化相偶聯(lián)，引起肌球蛋白頭從 F肌動蛋白亞基上解離并與細絲前方的另一F肌動蛋白亞基再結合。G肌動蛋白是一種單體，由它聚集成纖維狀的F肌動蛋白，后者是細絲的主體。肌肉收縮是由于肌球蛋白和肌動蛋白“精心安排”的相互作用的結果。由于抗體容易制取并具有高度特異性，它成為許多分析和制備生化方法的核心，如酶聯(lián)免疫吸附測定（ELISA）、Western印跡和單克隆抗體技術等都得到廣泛應用。一個給頂?shù)拿庖咔虻鞍滓话阒唤Y合一個大抗原分子的一部分，稱為表位。最豐富的是IgG類，它由4條多肽鏈組成，兩條重鏈，兩條輕鏈，通過二硫鍵連接成Y形結構的分子。一個特定的祖先細胞通過刺激繁殖，產(chǎn)生一個具有同樣免疫能力的細胞群的過程稱為克隆選擇。助T細胞誘導那些產(chǎn)生免疫球蛋白的B細胞和產(chǎn)生T細胞受體的胞毒T細胞 增殖。T淋巴細胞產(chǎn)生T細胞受體，B淋巴細胞產(chǎn)生免疫球蛋白，即抗體。地中海貧血是由于缺失一個或多個編碼血紅蛋白鏈的基因造成的。這一改變在血紅蛋白表面上產(chǎn)生一個疏水小區(qū)，因而導致血紅蛋白聚集成不溶性的纖維束，并引起紅細胞鐮刀狀化和輸氧能力降低。了解最清楚的分子病是鐮刀狀細胞貧血病。 （α2β2）有較高的氧親和力，就是因為它結合BPG較少。胎兒血紅蛋白（α2β2）比成年人的血紅蛋白BPG能與去氧血紅蛋白結合，但不能與氧合血紅蛋白結合。H+、CO2和O2的結合之間的別構聯(lián)系稱為Bohr效應。第二，H+和CO2促進O2從血紅蛋白中釋放，這是生理上的一個重要效應，它提高O2在代謝活躍的組織如肌肉的釋放。第一，血紅蛋白的氧結合曲線是S形的，這以為著氧的結合是協(xié)同性的。T態(tài)和R態(tài)之間的構象變化是由亞基亞基相互作用所介導的，它導致血紅蛋白出現(xiàn)別構現(xiàn)象。氧的結合促進T態(tài)轉變?yōu)镽態(tài)。T態(tài)是通過幾個鹽橋穩(wěn)定的。四聚體血紅蛋白中出現(xiàn)了單體血紅蛋白所不具有的新性質(zhì)，Hb除運載氧外還能轉運H+和CO2。血紅蛋白由4個亞基（多肽鏈）組成，每個亞基都有一個血紅素基。氧與Mb結合是可逆的。第6個配位位置是O2的結合部位。血紅素鐵離子直接與一個His側鏈的氮原子結合。多肽鏈中約75%是α螺旋，共分八個螺旋段。肌紅蛋白是一個單一的多肽鏈，含153個殘基，外形緊湊。亞鐵（Fe2+）態(tài)的血紅素能結合氧，但高鐵（+3）態(tài)的不能結合氧。這些蛋白質(zhì)含有一個結合得很緊的血紅素輔基。肌紅蛋白便于氧在肌肉中轉運，并作為氧的可逆性貯庫。因此它比一步合成所產(chǎn)生的缺陷頻率約低1000倍。（2）該復合物分3個階段形成：第一階段，多肽A和B的合成；第二階段，AB二聚體的形成；第三階段，6個AB二聚體裝配成復合物?？紤]一個多聚體酶復合物的合成，此復合物含6個相同的二聚體，每個二聚體由一個多肽A和一個B組成，多肽A和B的長度分別為300個和700個氨基酸殘基。穩(wěn)定締合的是哪種類型的相互作用（同種或異種）？（b）假設四聚體，如血紅蛋白，是由兩個相同的單位（每個單位含α和β兩種鏈）組成的。]。]，直接用SDS凝膠電泳分析（見第7章）時，它的區(qū)帶位于肌紅蛋白（相對分子質(zhì)量為16900）和β乳球蛋白（相對分子質(zhì)量37100）良種蛋白之間，當這個毒素蛋白用β巰基乙醇和碘乙酸處理后，在SDS凝膠電泳中仍得到一條區(qū)帶，但其位置靠近標記蛋白細胞素（相對分子質(zhì)量為13370），進一步實驗表明，該毒素蛋白與FDNB反應并酸水解后，釋放出游離的DNPGly和DNPTyr。關于該酶的結構作出什么結論？[此酶含4個亞基，兩個無活性亞基的相對分子質(zhì)量為50000，兩個催化亞基的相對分子質(zhì)量為100000，每個催化亞基是由兩條無活性的多肽鏈（相對分子質(zhì)量為50000）組成。大的組分占總蛋白質(zhì)的三分之二，具有催化活性。因為在水環(huán)境中多肽對穩(wěn)定焓（ΔH折疊）的貢獻要小些。RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTYYHWYH[殘基411是一個α螺旋，殘基1419和2430是β折疊片。]。但是在正常情況下A是以單體相識存在的，而B是以四聚體（B4）形式存在的，問A和B的氨基酸組成可能有什么差別。（d）ΔG折疊= kj/℃時ΔG折疊0，因此折疊的蛋白質(zhì)是穩(wěn)定的。問：（a）這個蛋白質(zhì)可能有多種隨機構象（W）？（b）根據(jù)（a）的答案計算在當使1mol該蛋白質(zhì)折疊成只有一種構想的結構時構想熵的變化（ΔS折疊）；（c）如果蛋白質(zhì)完全折疊成由H鍵作為穩(wěn)定焓的唯一來源的α螺旋，并且每mol H鍵對焓的貢獻為5kj/mol，試計算ΔH折疊；（d）根據(jù)逆的（b）和（c）的答案，計算25℃時蛋白質(zhì)的ΔG折疊。該蛋白質(zhì)將有200個可旋轉的鍵。（1）多聚亮氨酸，pH=；（2）多聚異亮氨酸，pH=；（3）多聚精氨酸，pH=；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，pH=；（6）多聚蘇氨酸，pH=；（7）多聚脯氨酸，pH=；[（1）（4）和（5）能形成α螺旋；（2）（3）和（6）不能形成有規(guī)則的結構；（7）有規(guī)則，但不是α螺旋]6. 多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一個比較穩(wěn)定？為什么？[因為甘氨酸是在α碳原子上呈對稱的特殊氨基酸，因此可以預料多聚甘氨酸的左右手α螺旋（他們是對映體）在能量上是相當?shù)?，因而也是同等穩(wěn)定的。，而且還取決于肽鏈的氨基酸側鏈的性質(zhì)。ψ=+120176。的螺旋，根據(jù)拉氏構象圖（圖513），描述該螺旋的（a）手性；（b）每圈的堿基數(shù)。]，能形成一個具有φ=80176。[在伸展的蛋白質(zhì)中大多數(shù)氫鍵的共體和接納體都與水形成氫鍵。設有X個氨基酸殘基呈α螺旋結構，則：X?+（2000X）=105107=506nm解之得X=970，α螺旋的長度為970=，故α螺旋占該蛋白質(zhì)分子的百分比為：100%=29%，但在折疊的蛋白質(zhì)中它對蛋白質(zhì)的桅頂焓貢獻卻要小得多（5kj/mol）。（）[59%]解：一般來講氨基酸的平均分子量為120Da，此蛋白質(zhì)的分子量為240000Da，所以氨基酸殘基數(shù)為240000247。該蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量為240000，105cm。）≌。；。（2）此多肽的α螺旋完全伸展時多長？[；]解：（1）α螺旋中每個殘基繞軸旋轉100176。締合形成聚集體的方式構成蛋白質(zhì)的四級結構，它涉及亞級在聚集體中的空間排列（對稱性）以及亞基之間的接觸位點（結構互補）和作用力（非共價相互作用的類型）。折疊動力學研究表明，多肽鏈折疊過程中存在熔球態(tài)的中間體，并有異構酶和伴侶蛋白質(zhì)等參加。天然構象是在生理條件下熱力學上最穩(wěn)定的即自由能最低的三維結構。蛋白質(zhì)變性和復性實驗表明，一級結構規(guī)定它的三維結構。變性實質(zhì)是非共價鍵破裂，天然構象解體，但共價鍵未遭破裂。但球狀蛋白質(zhì)分子仍有某些共同的結構特征：①一種分子可含多種二級結構元件，②具有明顯的折疊層次，③緊密折疊成球狀或橢球狀結構，④疏水測鏈埋藏在分子內(nèi)部，親水基團暴露在分子表面，⑤分子表面往往有一個空穴（活性部位）。亞基（包括單體蛋白質(zhì)）的總三維結構稱三級結構。球狀蛋白質(zhì)有些是單亞基的，稱單體蛋白質(zhì)，有些是多亞基的，稱寡聚或多聚蛋白質(zhì)。結構域的基本類型有：全平行α螺旋結構域、平行或混合型β折疊片結構域、反平行β折疊片結構域和富含金屬或二硫鍵結構域等4類。結構域是在二級結構和超二級結構的基礎上形成并相對獨立的三級結構局部折疊區(qū)。超二級結構是指在一級序列上相鄰的二級結構在三維折疊中彼此靠近并相互作用形成的組合體。細分時可在二、三級和四級結構。球狀蛋白質(zhì)是一類可溶性的功能蛋白，如酶、抗體、轉運蛋白、蛋白質(zhì)激素等，膜蛋白是一類與膜結構和功能緊密相關的蛋白質(zhì)，它們又可分為膜內(nèi)在蛋白質(zhì)、脂錨定蛋白質(zhì)以及膜周邊蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)按其外形和溶解度可分為纖維狀蛋白質(zhì)、球狀蛋白質(zhì)和膜蛋白。原膠原是一種右手超螺旋結構，稱三股螺旋。蠶絲心蛋白幾乎完全由扭曲的反平行β折疊片構成。平行折疊片構象的伸展程度略小于反平行折疊片。β折疊片中肽鏈主鏈處于較伸展的曲折（鋸齒）形式，肽鏈之間或一條肽鏈的肽段之間借助氫鍵彼此連接成片狀結構，故稱為β折疊片，每條肽鏈或肽段稱為β折疊股或β股。氫鍵大體上與螺旋軸平行，每個殘基繞軸旋轉100176。α螺旋是蛋白質(zhì)中最典型、含量最豐富的二級結構。蛋白質(zhì)主鏈的折疊形成由氫鍵維系的重復性結構稱為二級結構。某些Φ和Ψ值是立體化學所允許的，其他值則不被允許。多肽鏈折疊成特定的構像受到空間上的許多限制。穩(wěn)定蛋白質(zhì)構像的作用有氫鍵、范德華力、疏水相互作用和離子鍵。研究蛋白質(zhì)構像的主要方法是X射線晶體結構分析。]敘述用Mernfield固相化學方法合成二肽LysAla。9蜂毒明肽（apamin）是存在蜜蜂毒液中的一個十八肽，其序列為CNVRAPETALCARRCOOH，已知蜂毒明肽形成二硫鍵，不與碘乙酸發(fā)生反應，（1）問此肽中存在多少個二硫鍵？（2）請設計確定這些（個）二硫鍵位置的策略。寫出此四肽的氨基酸序列。結合（1）、（2）、（3）、（4）、（5）、（6）可知該十肽的氨基酸序列為：SerGluTyrArgLysLysPheMetAsnPro一個四肽，經(jīng)胰蛋白酶水解得兩個片段，一個片段在280nm附近有強的光吸收，并且Pauly反應和坂口反應（檢測胍基的）呈陽性。（6）一輪Edman降解分析N末端，根據(jù)其反應規(guī)律，可得N末端氨基酸殘疾結構式為：NHCH(CH2OH)C(=O)，還原為NHCH(CH2OH)COOH，可知此為Ser；（5）胰凝乳蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產(chǎn)生兩個三肽和一個四肽，說明該十肽第三位、第六位或第七位為Trp或Phe；（4）溴化氰只斷裂由Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，處理該十肽后產(chǎn)生一個八肽和一個二肽，說明該十肽第八位或第二位為Met；用單字母表示二肽為NP，即AsnPro，故該十肽第八位為Met；（3）梭菌蛋白酶專一裂解Arg殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產(chǎn)生一個四肽和一個六肽，則可知該十肽第四位為Arg；（2）胰蛋白酶專一斷裂Lys或Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，該十肽在胰蛋白酶處理后產(chǎn)生了兩個四肽和有利的Lys，說明十肽中含Lys…或Arg…LysLys…或ArgLys…Lys…ArgLys…四種可能的肽段，且水解位置在4與5與6或4與8與9與10之間；[SerGluTyrArgLysLysPheMetAsnPro]解：（1）用羧肽酶A和B處理十肽無效說明該十肽C末端殘基為Pro； 綜合（1）、（2）、（3）、（4）可得結果。 試指出在該天然多肽中二硫鍵的位置。 綜合（2）、（3）、（4）可得此肽一級結構為：LysProArgPheSerAlaTyr三肽Lys Lys Lys的pI值必定大于它的任何一個個別基團的pKa值，這種說法是否正確？為什么？[正確，因為此三肽處于等電點時，七解離集團所處的狀態(tài)是C末端COO（pKa=），N末端NH2（pKa≌），3個側鏈3（1/3ε NH3+）（pKa=）(pKa=),因此pI最大的pKa值（）]一個多肽可還原為兩個肽段，它們的序列如下：鏈1為AlaCysPheProLysArgTrpCysArg ArgValCys；鏈2為CysTyrCysPheCys。)Lys；)()()( （4）胰蛋白酶專一斷裂Arg或Lys殘基的羧基參與形成的肽鍵，由題生成的兩肽段氨基酸組成（Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala）可得：ProArg和()Phe；)( （3）由（2）得的兩肽段分別與FDNB反應，分別產(chǎn)生DNPSer和DNPLys可知該兩肽段的N末端分別為Ser和Lys，結合（2）可得：SerAlaTyr和Lys()Phe；)()()Tyr和()( （2）糜蛋白酶斷裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，由已知兩肽段氨基酸組成（Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg）可得：(試問此七肽的一級結構怎樣？[它是一個環(huán)肽，序列為：PheSerAlaTyrLysProArg]解：（1）此肽未經(jīng)糜蛋白