金屬銅離子與蛋白ppt課件-文庫(kù)吧資料
2025-05-13 03:53本頁(yè)面
【正文】 吸收 , 具有小的超精細(xì)偶合常數(shù) 。對(duì)銅蛋白以及含銅金屬模擬酶的研究是近年來(lái)仿生化學(xué)工作者研究的熱點(diǎn)之一。配位化學(xué)的理論觀(guān)點(diǎn)和方法可以用來(lái)模擬金屬酶生物活性配合物的結(jié)構(gòu)以及結(jié)構(gòu) 性質(zhì) 功能的關(guān)系 , 推定作用機(jī)理。按晶體場(chǎng)理論， Cu2+外層電子的 3d9結(jié)構(gòu)比 Fe2+的 3d6結(jié)構(gòu)更容易形成穩(wěn)定的配合物，導(dǎo)致 Cu2+在與血紅素中的 Fe2+進(jìn)行競(jìng)爭(zhēng)配位反應(yīng)時(shí)獲得優(yōu)勢(shì)，使得銅離子取代了血紅素中的亞鐵離子，從而使得體系的電化學(xué)性質(zhì)及紫外光譜圖都發(fā)生了一定程度的變化。 左：銅離子、鐵離子與血紅蛋白反應(yīng)的紫外光譜圖 右：銅離子與血紅蛋白反應(yīng) 16小時(shí)的紫外光譜圖 ? 最后采用電化學(xué)微分脈沖伏安法研究了 Cu2+與Fe2+間的作用過(guò)程，進(jìn)一步證實(shí)了紫外光譜得到的結(jié)論。 血紅蛋白在 370nm處無(wú)明顯的吸收峰，當(dāng)銅離子加入后，此處吸收峰明顯增強(qiáng) 。 ? 左： 2μmol/L血紅蛋白與不同濃度銅離子反應(yīng)分鐘后的紫外光譜圖 ? 右：血紅蛋白與銅離子相互作用時(shí)隨時(shí)間變化的紫外光譜圖 ? 由此推測(cè)， Cu2+的加入，破壞了血紅蛋白中芳香族的共軛結(jié)構(gòu)；而血紅素 400nm處的 soret吸收峰隨著時(shí)間的變化逐漸減弱 ,于是，在不含銅離子的 2μmol/L血紅蛋白溶液中滴加不同濃度的 Fe2+ ，發(fā)現(xiàn)隨著 Fe2+的加入， 400nm處的吸收峰增強(qiáng)。 銅離子與血紅蛋白相互作用 ? 血紅蛋白在 280nm附近有一個(gè)吸收峰，這是由于蛋白質(zhì)中芳香族氨基酸共軛鍵的紫外吸收所致，在 400nm附近有一個(gè) 索瑞 (soret)吸收峰，這是血紅素卟啉環(huán)的π~π*躍遷帶，為強(qiáng)吸收峰。 血紅素與血紅蛋白結(jié)構(gòu) ? 當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時(shí)候，有一個(gè)水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合，而當(dāng)血紅蛋白載氧的時(shí)候，就由 氧分子 頂替水的位置。 ? 肽鏈在生理?xiàng)l件下會(huì)盤(pán)繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤(pán)繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱(chēng)為珠蛋白。 ? 血紅蛋白化學(xué)式為 C3032H4816O812N780S8Fe4 其分子量約為 64500，是含有 4個(gè)肽鏈的四聚體。 ? N端三肽鏈能夠結(jié)合金屬離子的原因應(yīng)該是在于His咪唑基 N的配位能力 ,還有三肽鏈的靈活易變 ,可以折疊圍繞金屬離子形成所需的特定空間構(gòu)型。 ? N端三肽鏈 (HSA為 Asp1Ala2His3 ,BSA為 A sp1Thr2His3)公認(rèn)是 Cu2+(Ⅱ )的強(qiáng)結(jié)合位點(diǎn)。 圖 :Cu2+對(duì)
教學(xué)課件相關(guān)推薦
鄂ICP備17016276號(hào)-1