醫(yī)學生物化學(參考版)
2025-01-01 03:54本頁面
【正文】 115謝謝觀看 /歡迎下載BY FAITH I MEAN A VISION OF GOOD ONE CHERISHES AND THE ENTHUSIASM THAT PUSHES ONE TO SEEK ITS FULFILLMENT REGARDLESS OF OBSTACLES. BY FAITH I BY FAITH。 酶的命名與分類。110可逆性抑制作用：競爭性抑制作用非競爭性抑制作用反競爭性抑制作用111112三種可逆性抑制作用的比較反競爭性抑制競爭性抑制非競爭性抑制無抑制劑E與 I結合的組分表觀 Km最大速度KmVm不變增大 減小降低不變 降低E、 ES ES114了解以下內(nèi)容：酶作用的基本原理。109（ 6）抑制劑對反應速度的影響不可逆抑制作用和可逆抑制作用不可逆抑制作用：抑制劑與酶分子的某些基團以共價鍵方式結合，使酶活性喪失。必需激活劑：酶活性由無變有 , 如金屬離子 Mg2+。與酶濃度無關。103② Km 值可表示酶對底物的親和力，Km與親和力成反比關系。電泳速度不同： LD1LD2LD3LD4LD5 對同一底物的 Km也不同；舉例：乳酸脫氫酶（ LD）② 酶的組成、結構及性質(zhì)；H3M LD2H2M2 LD3HM3LD4M4 LD5H4LD1為 H亞基 為 M亞基① 都催化：丙酮酸 + NADH + H+ 乳酸 + NAD+LD1013 酶促反應動力學（ 1）底物濃度對反應速度的影響 底物濃度對反應速度的影響一級反應非正比關系零級反應102根據(jù)中間產(chǎn)物學說，推導出 [S]和 v之間的關系，稱為米 — 曼氏方程：Km值的意義：① 變構酶亞基變 構 酶99同工酶： 在同一種屬、同一機體的不同組織，甚至在同一組織細胞的不同細胞器中存在著催化相同的化學反應，而分子結構、理化性質(zhì)和免疫學性質(zhì)不同的一組酶。167。97胰蛋白酶原活性中心胰蛋白酶腸激酶胰蛋白酶原的激活過程變構劑與某些酶分子活性中心以外的亞基可逆地結合，使 酶發(fā)生變構并改變其催化活性。 酶原、酶原激活、同功酶及變構酶的概念。 酶蛋白 輔助因子+ 全酶(有催化活性 )(無催化活性 )(無催化活性 ) 常見： 維生素及其衍生物常見： K+、 Na+、 Mg2+、 Cu2+、 Zn2+、 Fe2+ 金屬離子小分子有機化合物或輔基：結合緊密輔酶：結合疏松輔助因子分類組成某些輔酶 /輔基在催化中的作用輔酶或輔基 轉(zhuǎn)移的基團所含維生素NAD+ 尼克酰胺FMN 維生素 B2 輔酶 A 泛酸磷酸吡哆醛 吡哆醛NADP+ 同上FAD 同上TPP 維生素 B1 生物素 生物素 氫原子（質(zhì)子）醛基酰基二氧化碳氨基同上同上93需要金屬離子的一些酶需要金屬離子的一些酶金屬離子金屬離子 酶酶Mo6+ 黃嘌呤氧化酶黃嘌呤氧化酶Fe3+/Fe2+ 細胞色素酶、過氧化氫酶類、細胞色素酶、過氧化氫酶類、 過氧化物類過氧化物類Cu2+/Cu+ 細胞色素氧化酶、氨酸酶細胞色素氧化酶、氨酸酶Zn2+ 碳酸酐酶、羧肽酶碳酸酐酶、羧肽酶Mg2+ 激酶類、磷氨酸酶激酶類、磷氨酸酶Mn2+ 精氨酸酶、超氧化物歧化酶精氨酸酶、超氧化物歧
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