【正文】 4藻類： 以小球藻和螺旋藻最引人注意，二者蛋白含量分別為 50％、 60。 常作為飼料蛋白或經(jīng)過(guò)加工以用作為食用蛋白原料 。 2細(xì)菌蛋白 ： 細(xì)菌蛋白的生產(chǎn)一般是以碳?xì)浠衔锘蚣状甲鳛榈孜?， 它們的蛋白含量占干重的 3／ 4以上 ，缺乏含硫氨基酸；用來(lái)生產(chǎn)細(xì)菌蛋白的主要有桿菌屬 、 絲菌屬 、 假單胞菌屬 。 一般它們可作為動(dòng)物飼料蛋白用，也可經(jīng)化學(xué)分離提取蛋白或去掉核酸后供人食用。 1酵母蛋白： 假絲酵和啤酒酵母早被人們利用作為食品。 脫脂豆粉和濃縮蛋白適用于熱塑性擠壓 ， 而分離蛋白不僅適用于熱塑性擠壓 ， 也適用于纖維形成 ，但成本要高 。 由于浸提使脫脂豆粉中相當(dāng)量的蛋白質(zhì)損失 。 ： 大豆 → 脫皮 → 壓浸去油脂 → 蛋白質(zhì)和碳水化合物 → 加熱滅活抗?fàn)I養(yǎng)因子 、 胰蛋白酶抑制物和血球凝集素 → 脫脂豆粉 （ 蛋白質(zhì)含量約為 50％ ） 。 樣品測(cè)定 精確稱量均勻樣品 2～ 10g，置于已經(jīng)干燥、冷卻和稱重的有蓋稱量瓶中，移入 100～ 105℃ 烘箱內(nèi)，開(kāi)蓋干燥 2～ 3小時(shí)（或 130℃ 烘箱內(nèi)，開(kāi)蓋干燥 1小時(shí)）后取出，加蓋，置于干燥器中冷卻 30分鐘，稱重，在稱 1小時(shí)，冷卻、稱重，重復(fù)此操作直至衡重，即前后兩次質(zhì)量差不超過(guò) 2mg。 水分含量的測(cè)定 ? 常壓干燥法（重量法） 原理 食品中水分含量是指在 100℃ 左右直接干燥的情況下所失去物質(zhì)的質(zhì)量。 （ 7）加入蒸餾瓶 1內(nèi)的堿液，必須過(guò)量。 （ 5）消化過(guò)程中，若硫酸損失過(guò)多時(shí)，可酌量補(bǔ)加硫酸，勿使瓶?jī)?nèi)干涸。 同時(shí)注意消化過(guò)程中產(chǎn)生泡沫溢出瓶外。 （ 2）如樣品中含賴氨酸或組氨酸較多時(shí)，消化時(shí)間需延長(zhǎng) 12倍。 蒸餾 硫酸胺在堿性條件下，釋放出氨。 輻照處理下的變化 殺菌（紫外線）；誘變育種（太空辣椒等） 機(jī)械處理下的變化 均質(zhì)－－牛奶等 面團(tuán)形成－－面包 發(fā)泡面糊－－蛋糕 擠壓組織化－－膨化食品，人造肉。 食品脫水方法： （ 1）傳統(tǒng)的脫水方法（自然干燥法）：山野菜、蘑菇 （ 2）真空干燥：脫水蔬菜（方便面） （ 3）冷凍干燥： （ 4）噴霧干燥：蛋粉、乳粉。 DHA與賴氨酸、鳥(niǎo)氨酸、半胱氨酸形成交聯(lián)。 速凍與緩慢冷凍 堿處理下的變化 蛋白質(zhì)的濃縮、分離、起泡、乳化或使溶液中的蛋白質(zhì)連成纖維狀，常需要堿處理。微生物生長(zhǎng)也受到抑制。 4～ 7℃ 。 H2O2引起酪氨酸發(fā)生氧化性交聯(lián)。 ? 消去反應(yīng)和形成負(fù)碳離子的過(guò)程，負(fù)碳離子經(jīng)質(zhì)子化可隨機(jī)形成 L 或 D 型氨基酸的外消旋混合物。 半胱氨酸或磷酸絲氨酸殘基經(jīng) ? 消去反應(yīng)形成脫氫丙氨酸。 蛋白質(zhì)的利用率： 指食物蛋白質(zhì)被消化吸收進(jìn)入人體內(nèi)后被利用的程度。 蛋白質(zhì)的營(yíng)養(yǎng)性質(zhì) Nutritional properties of proteins 蛋白質(zhì)的質(zhì)量 The quality of protein 必須氨基酸： 色氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋）、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸、纈氨酸 組氨酸 半必須氨基酸： 胱、酪、精、絲和甘氨酸；體內(nèi)能合成，但以必需氨基酸為原料。 b在面團(tuán)中加入極性脂類 、 變性球蛋白有利于麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的相互作用 ， 提高面筋的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu) ， 而中性脂肪 、 球蛋白則不利面團(tuán)結(jié)構(gòu) 。 a在面包制作過(guò)程中麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的平衡非常重要 。 小麥面粉中其它的成分如淀粉 、 糖 、 脂類 、 可溶性蛋白等 ， 都有利于面筋蛋白形成面團(tuán)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)和構(gòu)成面包質(zhì)地 。 (Dough formation) （ 1） 面團(tuán)的形成： 小麥胚乳中面筋蛋白質(zhì)在有水存在下室溫混和 、 揉捏能夠形成強(qiáng)內(nèi)聚力和粘彈性糊狀物 。 ： 在 PH10的條件下，高濃度的蛋白溶液通過(guò)靜電斥力而分子離解并充分伸展。它在 60℃ 可以吸收 2～4倍的水，變?yōu)槔w維狀海棉和具有口嚼性的彈性結(jié)構(gòu)，并在殺菌條件下穩(wěn)定。 ： 植物蛋白通過(guò)熱塑性擠壓得到干燥的纖維多孔狀顆?；蛐K，復(fù)水后嘴嚼性好。 組織化的蛋白質(zhì)可以作為肉的代用品或替代物，還可以用于對(duì)動(dòng)物蛋白進(jìn)行重組織化 (例如對(duì)牛肉或禽肉的重整加工）。 ?不加熱而經(jīng)部分水解或 pH調(diào)到等電點(diǎn)而形成的凝膠，如干酪、酸奶等。 ?在加熱下形成凝膠，多為不透明的熱不可逆凝膠，如蛋清蛋白在加熱時(shí)形成的凝膠。? 凝膠化作用 ： 是指 變性 的蛋白質(zhì)分子聚集并形成有序 的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)過(guò)程。? 絮凝 ： 是指蛋白質(zhì) 未發(fā)生變性時(shí) 的 無(wú)規(guī)則 聚集反應(yīng)，這常常是因?yàn)殒滈g的靜電排斥降低而發(fā)生的一種現(xiàn)象。 包括發(fā)生變性的蛋白質(zhì)的無(wú)規(guī)則聚集反應(yīng)和蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)的相互作用大于蛋白質(zhì) 溶劑的相互作用引起的聚集反應(yīng)。在流體食品的輸送、混合、加熱、冷卻和噴霧干燥等加工過(guò)程中影響傳熱傳質(zhì)，必須加以考慮。 ?蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)相互作用。 (2)影響蛋白質(zhì)流體粘度特性因素 ?蛋白質(zhì)被分散的分子或顆粒的表觀直徑。 (2)影響蛋白質(zhì)與風(fēng)味結(jié)合的因素 ?水 （能促進(jìn)極性揮發(fā)物的結(jié)合而對(duì)非極性化合物沒(méi) 有影響） ?溫度 （ 蛋白質(zhì)熱變性一般導(dǎo)致對(duì)揮發(fā)性物質(zhì)的結(jié)合增強(qiáng) ） ?pH （堿性 pH比酸性 pH更能促進(jìn)蛋白質(zhì)與風(fēng)味物質(zhì)結(jié)合） ?鹽： 鹽溶類鹽由于使疏水相互作用去穩(wěn)定，降低風(fēng)味結(jié) 合，而鹽析類鹽提高風(fēng)味結(jié)合。如：進(jìn)入蛋白質(zhì)內(nèi)部破壞蛋白質(zhì)的疏水相互作用；醛類化合物能與賴氨酸殘基結(jié)合等。 H、攪打 （有利，過(guò) 度 不利） 過(guò)度激烈攪打也會(huì)導(dǎo)致泡沫穩(wěn)定性降低。 鹽溶時(shí)則顯示較差的起泡性質(zhì)。 B、蛋白質(zhì)濃度 （ 2～ 8％，正比；超過(guò) 10％反比） C 、 pH： 在 pI時(shí)蛋白質(zhì)的溶解度很低，形成泡沫數(shù)量較少（泡沫膨脹率較低），但泡沫的穩(wěn)定性較高。 泡沫穩(wěn)定性＝泡沫放置 30min后的體積 247。 ② 蛋白質(zhì)起泡性質(zhì)的評(píng)價(jià)： 泡沫密度 泡沫強(qiáng)度、 氣泡平均直徑和直徑分布、 蛋白質(zhì)的起泡能力和泡沫的穩(wěn)定性 。 有可反射的光，所以看起來(lái)不透明。 溶質(zhì)的濃度在表面高。 ? 典型的食品泡沫的要求： 含有大量氣體。 酪蛋白粘附乳清蛋白上 牛乳經(jīng)過(guò) 9095℃ 保溫 35s的熱處理可使 乳清蛋白質(zhì)變性并與酪蛋白反應(yīng) ，這一過(guò)程有助于防止脫水收縮，提高黏度，使乳制品的質(zhì)量得以提高。 (2)具有界面性質(zhì)的蛋白質(zhì)必要條件 能否快速地吸附至界面 能否快速地展開(kāi)并在界上面再定向 能否形成經(jīng)受熱和機(jī)械運(yùn)動(dòng)的膜 如果蛋白質(zhì)表面非極性殘基很多，且形成的疏水小區(qū)很多，則蛋白質(zhì)能快速自發(fā)地吸附至界面。 低離子強(qiáng)度（＜ ） —— 電荷屏蔽效應(yīng) 高比例疏水區(qū)域～溶解度下降 高比例親水區(qū)域～溶解度提高 高離子強(qiáng)度（＞ ） —— 離子效應(yīng) SO4 F～鹽析，溶解度降低 ClO SCN～鹽溶，提高溶解度 ,導(dǎo)致沉淀 離子強(qiáng)度和溶解度 3)溫度和溶解度 T40℃ T40℃ 溶解度增大 溶解度減少 溫 度 升 高 溫 度 升 高 一些高疏水性蛋白質(zhì)，像 ? 酪蛋白和一些 谷類蛋白質(zhì)的溶解度卻和溫度呈負(fù)相關(guān) 。 ?利用這一性質(zhì)進(jìn)行蛋 白質(zhì)提取 2）離子強(qiáng)度與蛋白質(zhì)溶解度 鹽溶效應(yīng) （ Salting in effect） 鹽析效應(yīng) （ Salting out effect） 離子強(qiáng)度對(duì)蛋白質(zhì)溶解度的影響可表示為： 在低鹽濃度時(shí)： 1og S=Ks Bigelow認(rèn)為，蛋白質(zhì)的溶解度與氨基酸殘基的平均疏水性（△ G0=Σ △ G0＇ /n）和電荷頻率[σ ＝ (n++n)/n]有關(guān)，平均疏水性愈小和電荷頻率愈大，蛋白質(zhì)的溶解度愈大。 2） pH ?pH＝ pI 水合作用最低 ?高于或低于 pI，水合作用增強(qiáng) （ 凈電荷和推斥力增加 ） ?pH 910時(shí)水合能力較大 3） 蛋白質(zhì)濃度 ? 5－ 10％， 濃度 ?，水合作用 ? ? 15－ 20％， Pr沉淀 4）離子的種類和濃度 ? 低鹽， “ 鹽溶 ” 在 低鹽濃度 （＜ ）時(shí)，離子同蛋白質(zhì)荷電基團(tuán)相互作用而降低相鄰分子的相反電荷間的靜電吸引，從而有助于蛋白質(zhì)水化和提高其溶解度，這叫 鹽溶 效應(yīng)。 ④水飽和法： 測(cè)定飽和溶液所需的水量。 ②溶漲法： 將蛋白質(zhì)粉末置于下端連有刻度毛細(xì)管的沙芯玻璃過(guò)濾器上，讓其自發(fā)吸收毛細(xì)管中的水，即可測(cè)定水合作用的速度和程度。 α ＝ ?C + ?P + ?N α ：水合能力， g水 /g蛋白質(zhì)； ?C, ?P , ?N ：帶電的、極性和非極性的分?jǐn)?shù) 帶電的氨基酸殘基數(shù)目越大， 水合能力越大。 ?蛋白質(zhì)水合性質(zhì)與食品的功能性： 如分散性、濕潤(rùn)性、溶解性、黏度、膠凝作 用、乳化和起泡性等，都取決于水 蛋白質(zhì)的 相互作用。 ④感官性質(zhì)： 顏色、氣味、適口性、咀嚼感、爽滑度、渾濁度等。 ②表面性質(zhì)： 與蛋白質(zhì)的表面張力、乳化作用、起泡特性、成膜性以及風(fēng)味結(jié)合等有關(guān)的性質(zhì)。 結(jié)構(gòu)決定性質(zhì) 水化性質(zhì)、表面性質(zhì)、結(jié)構(gòu)性質(zhì)、感觀性質(zhì)食品蛋白質(zhì)的功能性質(zhì)分為四個(gè)方面： ①水化性質(zhì)： 取決于蛋白質(zhì)與水的相互作用，包括水吸收和保留、濕潤(rùn)性、溶脹性、粘著性、分散性、溶解度和粘度等。 如： Na2SO NaF能促進(jìn)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定； NaSCN和 NaClO4是強(qiáng)變性劑 。 各種陰離子在離子強(qiáng)度相同時(shí)，對(duì)蛋白質(zhì)（包括 DNA）結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的影響順序如下： F＜ SO42＜ Cl＜ Br＜ I＜ ClO4＜ SCN＜ Cl3CCOO 這個(gè)順序稱為 Hofmeister序列（感膠離子序）或離液序列（ chaotropic series）。一般離子強(qiáng)度 ≦ 時(shí)即可完全中和蛋白質(zhì)的電荷。 6. 鹽 易溶鹽對(duì)蛋白質(zhì)穩(wěn)定性的影響： a) 在低鹽濃度時(shí)，離子與蛋白質(zhì)之間為非特異性靜電相互作用。而且是不可逆變性。 ? 表面活性劑例如十二烷基磺酸鈉（ SDS）是一種很強(qiáng)的變性劑。因此，尿素引起的蛋白質(zhì)變性有時(shí)很難完全復(fù)性。 因?yàn)槟蛩睾望}酸胍具有形成氫鍵的能力，當(dāng)它們?cè)诟邼舛葧r(shí)，可以破壞水的氫鍵結(jié)構(gòu)，結(jié)果尿素和鹽酸胍就成為非極性殘基的較好溶劑，使之蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的疏水殘基伸展和溶解性增加。因此，只有高濃度的變性劑才能引起蛋白質(zhì)完全變性。 當(dāng)復(fù)合物被除去，隨著變性劑濃度的增加，天然狀態(tài)的蛋白質(zhì)不斷轉(zhuǎn)變?yōu)閺?fù)合物，最終導(dǎo)致蛋白質(zhì)完全變性。 同時(shí)，還可通過(guò)增大疏水氨基酸殘基在水相中的溶解度，降低疏水相互作用。 某些溶劑例如 2氯乙醇，能增加 ? 螺旋構(gòu)象的數(shù)量，這種作用也可看成是一種變性方式 (二級(jí)，三級(jí)和四級(jí)結(jié)構(gòu)改變 )，例如卵清蛋白在水溶液介質(zhì)中有 31％的 ? 螺旋，而在 2氯乙醇中達(dá)到 85％。 3．有機(jī)溶劑 改變介質(zhì)的介電常數(shù)，從而使保持蛋白質(zhì)穩(wěn)定的靜電作用力發(fā)生變化。 Ca2+(還有 Fe2+、 Cu2+和 Mg2+)可成為某些蛋白質(zhì)分子或分子締合物的組成部分。 2．金屬 堿金屬 (例如 Na+和 K+)只能有限度地與蛋白質(zhì)起作用，而 Ca2+、 Mg2+略微活潑些。 ?pH 引起的變性大多數(shù)是可逆的。 ?蛋白質(zhì)分子在極端堿性 pH環(huán)境下，比在極端酸性 pH時(shí)更易伸長(zhǎng)。超過(guò)這個(gè)范圍就會(huì)發(fā)生變性。蛋白質(zhì)在界面進(jìn)一步伸展和擴(kuò)展，親水和疏水殘基力圖分別在水相和非水相中取向，因此界面吸附引起蛋白質(zhì)變性，某些主要靠二硫交聯(lián)鍵穩(wěn)定其結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)不易被界面吸附。 ?蛋白質(zhì)大分子向界面擴(kuò)散并開(kāi)始變性，在這一過(guò)程中，蛋白質(zhì)可能與界面高能水分子相互作用，許多蛋白質(zhì) 蛋白質(zhì)之間的氫鍵將同時(shí)遭到破壞，使結(jié)構(gòu)發(fā)生 “ 微伸展 ” 。 ?? 輻射和其他電離輻射能改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，同時(shí)還會(huì)氧化氨基酸殘基、使共價(jià)鍵斷裂、離子化、形成蛋白質(zhì)自由基、重組、聚合，這些反應(yīng)大多通過(guò)水的輻