生物催化劑酶ppt課件-wenkub.com
2025-01-02 13:33 本頁面
【正文】 如，動物的消化酶。 乳酸脫氫酶 同工酶 LDH， 由 2種亞基（ M和 H） 組合成 5種 4聚體 H4和 M4分別在心肌中和 在肌肉中活性最高。酶的活性 在兩種狀態(tài)之間變化。這些酶一般處在途徑的開始階段或 分支點上，通過反饋控制來調節(jié)。 + 表示激活， 表示抑制。 PXR OR O O+ E O H POR OR O OEH XPOR OR O OE+NC H 3C H N O H E O HNC H 3C H N O +POO RO R+有 機 磷 化 合 物羥 基 酶磷 酰 化 酶( 失 活 )解 磷 定磷 酰 化 酶( 失 活 )金屬離子 如 Mg++ 對磷?；D移酶， Cu++對一些 氧化酶， Cl對淀粉酶有激活作用。 非競爭性抑制作用的動力學特點是 Vmax變小，而 Km不變。 在 可逆的競爭性抑制 中，抑制劑通常是酶的天然底物結構上的類似物，兩者競爭酶的活性中心。根椐抑制劑與酶結合的情況，又可以分為 競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制和混合抑制等。 米氏常數及其意義 米氏常數的求法 4 2 0 2 4 6 8 101/[S ](1/m m ol .L1)1/v雙倒數作圖法 雙倒數方程和雙倒數曲線 抑制劑對酶促反應速度的影響 酶的抑制劑 （ inhibitor） :凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白變性的物質 。 反應速度對于底物濃度的變化呈雙曲線，稱為米氏雙曲線，其數學表達式為 米氏方程 . 米氏雙曲線 米氏方程的推導 首先假設： 1. 反應在最適條件下進行 2. pH、溫度和酶的濃度固定，變化的是底物濃度 3. 反應在起始階段，逆反應可忽略 4. 反應體系處在 穩(wěn)態(tài) （ stable state） E + S ES E + P k+1 k1 k+2 根據 中間產物學說 ，在穩(wěn)態(tài)時， ES 中間復合物的生成速度與其分解速度相等，并有以下關系式： V1=V1+V+2 (1) k+1 [E] [S] = k1 [ES] + k+2 [ES] = [ES] （ k1 + k+2 ） [E] [S] = [ES] （ k1 + k+2 ） / k+1 (2) 令（ k1 + k+2 ） / k+1 =Km (米氏常數 ) [E] [S] = [ES] Km (3) [Et]是自由酶 E的濃度與結合酶 ES的濃度之和， 即 [Et] = [ES] +[E] (4) 總的反應速度 V應該等于 V+2 = k+2[ES] (5) 將 (4) ,(5) 代入 (3),整理得到 米氏方程 : V=Vm [S] /(Km+[S]) V速度 Vm 最大速度 [S]底物濃度 Km 米氏常數 米氏常數是反應最大速度 一半時所對應的底物濃度 當 SＫ m時， v正比于 [Ｓ ],呈一級反應 當Ｓ Ｋ m時， v＝Ｖ m，呈零級反應 米氏雙曲線 由米氏方程可知， 米氏常數是反應最大速度一半時所對應的底物濃度 ,即 當 v = 1/2Vm時， Km = S 米氏常數 Km=(k1+k+2)/k+1 在反應的起始階段 ， k+2 k1， Ｋ m ≈k1／ k+1 ≈１／Ｋ 平 ≈Ｋ 解離 此時 ， Ｋ m越大 ， 說明Ｅ和Ｓ之間的親和力越小 ， ＥＳ復合物越不穩(wěn)定 。 在其他條件確定時， 反應速度與酶的濃度 成正比。有的溫泉微生物的酶非常耐熱，也有的酶在較低的溫度下活性反而高。在較低溫度條件下，酶促反應也遵循這個規(guī)律。 ? 疏水效應： 活性中心的疏水區(qū)域對水分子的排除、排斥，有利于酶與底物的接觸。 誘導契合學說（ induced fit） ? 鄰近與定向效應： 增加了酶與底物的接觸機會和有效碰撞。 4. 酶的催化機理 活化能 催化劑降低了反應物 分子活化時所需的能量 非催化
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