奧賽輔導(dǎo)---蛋白質(zhì)-資料下載頁
2024-10-04 00:26本頁面
【正文】 及一些理化性質(zhì)的改變 ， 但未引起肽鍵的斷裂 ， 這種現(xiàn)象叫做蛋白質(zhì)的變性作用 。 蛋白質(zhì)的復(fù)性是指當(dāng)變性因素除去后 ， 變性蛋白又可重新回復(fù)到天然構(gòu)象 ， 這一現(xiàn)象叫蛋白質(zhì)的復(fù)性 。 第二十六頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的紫外吸收 由于蛋白質(zhì)分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸 ， 因此在 280nm波長處有特征性吸收峰 。 蛋白質(zhì)的 OD280與其濃度呈正比關(guān)系 ， 因此可作蛋白質(zhì)定量測定 。 第二十七頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的呈色反響 ⒈茚三酮反響 (ninhydrin reaction) 蛋白質(zhì)經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸也可發(fā)生茚三酮反響。 ⒉雙縮脲反響 (biuret reaction) 蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現(xiàn)紫色或紅色，此反響稱為雙縮脲反響，雙縮脲反響可用來檢測蛋白質(zhì)水解程度。 第二十八頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的別離提純技術(shù) ? 一、根據(jù)分子大小不同進(jìn)行別離純化 ? 透析和超過濾 ? 透析和超過濾都是利用蛋白質(zhì)分子不能通過半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其它小分子物質(zhì)分開。 ? 超過濾是利用壓力或離心力，強(qiáng)使水和其它小分子溶液透過半透膜，而蛋白質(zhì)留在膜上。 第二十九頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的別離提純技術(shù) 二、根據(jù)溶解度差異的別離方法 PH值控制 利用各種蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)，溶解度最小這一性質(zhì)，可以通過調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)溶液的 PH值，將不同的蛋白質(zhì)分開。 中性鹽在低濃度時(shí)，可以增加蛋白質(zhì)的溶解度，這種現(xiàn)象叫鹽溶。當(dāng)溶液離子強(qiáng)度增加到一定數(shù)值時(shí)，蛋白質(zhì)的溶解度下降開始沉淀，這種現(xiàn)象叫鹽析。 第三十頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的別離提純技術(shù) 三、根據(jù)電荷不同的別離方法 在外界電場的影響下，如果蛋白質(zhì)不處于等電點(diǎn)狀態(tài)，它將向電極移動，這種現(xiàn)象稱為電泳。純化中應(yīng)用最多的是聚丙烯酰胺凝膠電泳和等電聚焦電泳，它們既可以作為蛋白質(zhì)純度檢驗(yàn)方法，也可以純度、制備蛋白質(zhì)。 層析法是利用被別離樣品混合物中各組分的化學(xué)性質(zhì)的差異，使各組分以不同程度分布在兩個(gè)“相〞中，這兩個(gè)相中的一個(gè)被固定在一定的支持介質(zhì)上，成為固定相，另一個(gè)是移動的，成為移動相。 根據(jù)層析法的原理與方式的不同，層析法有分配層析、吸附層析、離子交換層析、親和層析等不同類別。 第三十一頁，共三十二頁。 內(nèi)容總結(jié) 生物化學(xué)局部知識結(jié)構(gòu)。異化、核酸的異化。缺點(diǎn)：易將無機(jī)氮 ,都?xì)w入蛋白質(zhì)中 ,不精確。當(dāng)書寫時(shí) —NH2寫在左邊為 L型，－ NH2在右為 D一型。由于此吸收峰值與氨基酸的含量存在正比關(guān)系，因此可作為氨基酸定量分析方法。轉(zhuǎn)氨基和氧化脫氨基偶聯(lián)。 *大多數(shù)氨基酸可參與轉(zhuǎn)氨基作用，但賴氨酸、脯氨酸、羥脯氨酸除外。 *過程：先在線粒體中進(jìn)行，再在胞液中進(jìn)行。 β折疊：平行式、反平行式。 第三十二頁，共三十二頁。
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