【導(dǎo)讀】種基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.手性C原子，無旋光性.C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)，因此。個(gè)氨基酸殘基發(fā)生了改變。變，進(jìn)而影響血紅蛋白的正常功能。但一級結(jié)構(gòu)的改變并不一定引起功能的改變。質(zhì)與蛋白質(zhì)結(jié)合，引起蛋白質(zhì)構(gòu)象改變，導(dǎo)致功能改變。氧分子與Hb一個(gè)亞基結(jié)合后引起亞基構(gòu)象變化的現(xiàn)象即為。中性，此時(shí)的pH值為該氨基酸的等電點(diǎn)。如陰離子交換層析，含負(fù)電量小的蛋白質(zhì)首。小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入孔內(nèi)，滯留時(shí)間長，大分子蛋白質(zhì)不能時(shí)入孔。質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同而分開。核酸的分子組成：基本組成單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。用于對核酸、核苷酸、核苷及堿基進(jìn)行定性定量分析?；パa(bǔ)的原則，抄錄并轉(zhuǎn)送至胞質(zhì)，以決定蛋白質(zhì)合成的氨基酸排列順序。組，決定肽鏈上某一個(gè)氨基酸，為三聯(lián)體密碼。

　　

【正文】 螺旋，并由 SSB（單鏈結(jié)合酶）同單鏈區(qū)結(jié)合 ； ④ 均需要拓?fù)洚悩?gòu)酶消除解螺旋形成的扭曲張力 ； ⑤ 均需要 RNA 引物 ； ⑥ 新鏈合成均有校對機(jī)制 6，呼吸鏈？ 呼吸鏈分 NADH 呼吸鏈和 FADH2 呼吸鏈兩種。 原核生物和真核生物 DNA 復(fù)制的主要差別？ 1 原核生物為單起點(diǎn)復(fù)制，真核生物為多起點(diǎn)復(fù)制。原核生物復(fù)制子大而少，真核生物的復(fù)制子小而多 ； 2原核生物復(fù)制叉移動速度為 900nt/s，真核生物為 50nt/s ； 3 原核生物岡崎片段的大小為 1000－ 20200nt，而真核生物為 100－ 200nt ； 4 真核細(xì)胞的 dna 聚合酶和蛋白質(zhì)因子的種類比原核細(xì)胞多，引物酶活性由dna pol 的兩個(gè)小亞基承擔(dān) ； 5 原核細(xì)胞在第一輪復(fù)制還沒有結(jié)束的時(shí)候，就可以在復(fù)制起始區(qū)啟動第二輪復(fù)制。真核細(xì)胞的復(fù)制許可因子控制，復(fù)制周期不可重疊 ； 6 原核生物的 dna 為環(huán)狀分子， dna 復(fù)制時(shí)不存在在末端會縮短的問題。真核生物的 dna 為線行分子， dna 復(fù)制時(shí)末端會縮短，需要端粒酶解決線性dna 的末端復(fù)制問題 參與原核微生物 DNA 的 8 個(gè)要點(diǎn)： 1，拓?fù)洚悩?gòu)酶引進(jìn)活節(jié)產(chǎn)生頁超螺旋； 2， DNA 解鏈酶將雙鏈解開形成兩條單 鏈； 3， SSB 結(jié)合到單鏈上； 4，引物酶催化合成 RNA 引物（引發(fā)過程）； 5DNA 聚合酶三 催化合成新DNA 以前導(dǎo)鏈及岡崎片段，； 6DNA聚合酶三 只能催化 5’ 到 3’ 的合成，胡前導(dǎo)鏈?zhǔn)沁B續(xù)合成的，而滯后鏈則不連續(xù)合成； 7， DNA 聚合酶一除去引物，修補(bǔ)缺口； 8，連接酶將岡崎片段連接起來，以完成滯后鏈的合成； 1 酮體生成和利用的生理意義。 (1)酮體是脂酸在肝內(nèi)正常的中間代謝產(chǎn)物，是甘輸出能源的一種形式；（ 2）酮體是肌肉尤其是腦的重要能源。酮體分子小，易溶于水，容易透過血腦屏障。體內(nèi)糖供應(yīng)不足（血糖降低）時(shí)，大腦 不能氧化脂肪酸，這時(shí)酮體是腦的主要能源物質(zhì)。 2 試述乙酰 CoA 在脂質(zhì)代謝中的作用 . 在機(jī)體脂質(zhì)代謝中，乙酰 CoA 主要來自脂肪酸的β氧化 ,也可來自甘油的氧化分解；乙酰 CoA 在肝中可被轉(zhuǎn)化為酮體向肝外運(yùn)送，也可作為脂肪酸生物合成及細(xì)胞膽固醇合成的基 本原料。 3 試述人體膽固醇的來源與去路 ? 來源 :⑴從食物中攝取⑵機(jī)體細(xì)胞自身合成 去路 :⑴在肝臟可轉(zhuǎn)換成膽汁酸⑵在性腺 ,腎上腺皮質(zhì)可以轉(zhuǎn)化為類固醇激素⑶在欺負(fù)可以轉(zhuǎn)化為維生素 D3⑷用于構(gòu)成細(xì)胞膜⑸酯化成膽固醇酯，儲存在細(xì)胞液中⑹經(jīng)膽汁直接排除腸腔，隨糞便排除體外。 4 什么是血漿脂蛋白 ?試述血漿脂蛋白的分類 ,來源及生理功能 ? 血漿脂蛋白是脂質(zhì)與載脂蛋白結(jié)合形成球形復(fù)合體 ,是血漿脂蛋白的運(yùn)輸和代謝形式。 .血漿脂蛋白的分類方法有兩種： 1 電泳法：可敬脂蛋白分為乳糜微粒 (CM) β 脂蛋白 , 前 β脂蛋白和α脂蛋白四類 2 超速離心法：可將脂蛋白分為乳糜微粒 (CM)，極低密度脂蛋白 (VLDL)，低密度脂蛋白 (LDL)和高密度脂蛋白 (HDL)四類，分別相當(dāng)于電泳分離的 CM、前β 脂蛋白、β 脂蛋白和α 脂蛋白四類。各種血漿脂蛋白的來源主要生理功能如下：① CM 由小腸黏膜細(xì)胞合成 ,功能是轉(zhuǎn) 運(yùn)外源性甘油三酯和膽固醇；② VLDL 由肝細(xì)胞合成、分泌，功能是轉(zhuǎn)運(yùn)內(nèi)源性甘油三酯和膽固醇 。③ LDL 由 VLDL 在血漿中轉(zhuǎn)化而來 ,功能是轉(zhuǎn)運(yùn)內(nèi)源性膽固醇 ,即將膽固醇由肝轉(zhuǎn)運(yùn)至肝外組織 。④ HDL 主要由肝細(xì)胞合成、分泌，功能是逆向轉(zhuǎn)運(yùn)膽固醇 ,即將膽固醇由肝外組織轉(zhuǎn)運(yùn)到肝。 酶的催化作用有何特點(diǎn)？ ①具有極高的催化效率 ,如酶的催化效率可比一般的催化劑高 10 8~1020倍；②具有高度特異性：即酶對其所催化的底物具有嚴(yán)格的選擇性，包括：絕對特異性、相對特異性、立體異構(gòu)特異性；③酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)生物化學(xué)重點(diǎn)總結(jié) 42 性：酶促反應(yīng)受多種因素 的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。 距離說明酶的三種特異性 (定義、分類、舉例 )。 一種酶僅作用于一種或一種化合物 ,或一定化學(xué)鍵 ,催化一定的化學(xué)反應(yīng) ,產(chǎn)生一定的產(chǎn)物 ,這種現(xiàn)象稱為酶作用的特異性或?qū)Ｒ恍?。根?jù)其選擇底物嚴(yán)格程度不同 ,分為三類 :①絕對特異性 :一種酶只能作用于一種專一的化學(xué)反應(yīng) ,生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物 ,稱為絕對特異性 .如：脲酶僅能催化尿素水解產(chǎn)生 CO2和 NH3,對其它底物不起作用 。②相對特異性 :一種酶作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵 ,催化一類化學(xué)反應(yīng) ,對底物不太嚴(yán)格的選擇性 ,稱為 相對特異性。如各種水解酶類屬于相對特異性 。舉例 :磷酸酶對一般的磷酸酯鍵都有水解作用 ,既可水解甘油與磷酸形成的酯鍵 ,也可水解酚與磷酸形成的酯鍵 。③立體異構(gòu)特異性 :對底物的立體構(gòu)型有要求 ,是一種嚴(yán)格的特異性。作用于不對稱碳原子產(chǎn)生的立體異構(gòu)體 ?；蛑蛔饔糜谀撤N旋光異構(gòu)體 (D型或 L型其中一種 ),如乳酸脫氫酶僅催化 L型乳酸脫氫，不作用于 D乳酸等。 簡述 Km 與 Vm 的意義。 ⑴ Km 等于當(dāng) V=Vm/2 時(shí)的 [S]。⑵ Km的意義：① Km 值是酶的特征性常數(shù) —— 代表酶對底物的催化效率。當(dāng) [S]相同時(shí) ,Km 小 —— V 大；② Km 值可近似表示酶與底物的親和力： 1/Km 大，親和力大； 1/Km 小，親和力??；③可用以判斷酶的天然底物： Km 最小者為該酶的天然底物。⑶ Vm 的意義 :Vm 是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速率，與酶濃度成正比。 溫度對酶促反應(yīng)有何影響。 (1)溫度升高對 V 的雙重影響：①與一般化學(xué)反應(yīng)一樣，溫度升高可增加反應(yīng)分子的碰撞機(jī)會，使 V 增大；②溫度升高可加速酶變性失活，使酶促反應(yīng) V 變小 (2)溫度對 V 影響的表現(xiàn) :①溫度較低時(shí)， V 隨溫度升高而增大 (低溫時(shí)由于活化分子數(shù)目減少，反應(yīng)速度降低，但溫度升高時(shí)，酶活性又可恢復(fù) )②達(dá)到某一 溫度時(shí)， V 最大。使酶促反應(yīng) V 達(dá)到最大時(shí)的反應(yīng)溫度稱為酶的最適反應(yīng)溫度 (酶的最適溫度不是酶的特征性常數(shù) )③反應(yīng)溫度達(dá)到或超過最適溫度后，隨著反應(yīng)溫度的升高，酶蛋白變性， V 下降。 競爭性抑制作用的特點(diǎn)是什么？ (1)競爭性抑制劑與酶的底物結(jié)構(gòu)相似 (2)抑制劑與底物相互競爭與酶的活性中心結(jié)合 (3)抑制劑濃度越大 ,則抑制作用越大，但增加底物濃度可使抑制程度減小甚至消除 (4)動力學(xué)參數(shù) :Km 值增大， Vm 值不變。 說明酶原與酶原激活的意義。 （ 1）有些酶（絕大多數(shù)蛋白酶）在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)沒有活性，這些無 活性的酶的前身物稱為酶原。酶原激活是指酶原在一定條件下轉(zhuǎn)化為有活性的酶的過程。酶原激活的機(jī)制：酶原分子內(nèi)肽鏈一處或多處斷裂，棄去多余的肽段，構(gòu)象變化，活性中心形成，從而使酶原激活。 (2)酶原激活的意義：①消化道內(nèi)蛋白酶以酶原形式分泌，保護(hù)消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保證酶在特定部位或環(huán)境發(fā)揮催化作用；②酶原可以視為酶的貯存形式（如凝血酶和纖維蛋白溶解酶），一旦需要轉(zhuǎn)化為有活性的酶，發(fā)揮其對機(jī)體的保護(hù)作用。 什么叫同工酶？有何臨床意義？ （ 1）同工酶是指催化的化學(xué)反應(yīng)相同，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu) 、理化性質(zhì)及免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶下稱為同工酶。（ 2）其臨床意義：①屬同工酶的幾種酶由于催化活性有差異及體內(nèi)分布不同，有利于體內(nèi)代謝的協(xié)調(diào)。②同工酶的檢測有助于對某些疾病的診斷及鑒別診斷 .當(dāng)某組織病變時(shí) ,可能有特殊的同工酶釋放出來 ,使該同工酶活性升高。如：冠心病等引起的心肌受損患者血清中 LDH1 和 LDH2 增高， LDH1 大于 LDH2；肝細(xì)胞受損患者血清中 LDH5含量增高。 簡述糖酵解的生理意義 (1)在無氧和缺氧條件下，作為糖分解功能的補(bǔ)充途徑 (2)在有氧條件下，作為某些組織細(xì)胞主要的供能途徑：①成熟紅 細(xì)胞 (沒有線粒體，不能進(jìn)行有氧氧化②神經(jīng)、白細(xì)胞、骨髓、視網(wǎng)膜、皮膚等在氧供應(yīng)充足時(shí)仍主要靠糖酵解供能。 簡述糖異生的生理意義 (1)在饑餓情況下維持血糖濃度的相對恒定。（ 2）補(bǔ)充和恢復(fù)肝糖原。（ 3）維持酸堿平衡：腎的糖異生有利于酸性物質(zhì)的排泄。（ 4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循環(huán)）。 生物化學(xué)重點(diǎn)總結(jié) 43 簡述血糖的來源和去路 血糖的來源：（ 1）食物糖類物質(zhì)的消化吸收；（ 2）肝糖原的分解；（ 3）非糖物質(zhì)異生而成。血糖的去路：（ 1）氧化分解功能；（ 2）合成糖原；（ 3）合成其它糖類物質(zhì)；（ 4）合成脂肪或氨基酸等。 糖酵解與有氧氧化的比較 糖酵解：反應(yīng)條件：供氧不足或不需氧；進(jìn)行部位：胞液；關(guān)鍵酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖丙酮酸激酶；產(chǎn)物：乳酸、 ATP；能量： 1mol 葡萄糖凈得 2molATP；生理意義：迅速供能，某些組織依賴糖酵解供能。有氧氧化：反應(yīng)條件：有氧情況；進(jìn)行部位：胞液和線粒體；關(guān)鍵酶：己糖激酶等三個(gè)酶及丙酮酸脫氫酶系、異檸檬酸脫氫酶、檸檬酸合酶、α 酮戊二酸脫氫酶系；產(chǎn)物： H2O、 CO ATP。能量： 1mol 葡萄糖凈得 36mol 或 38molATP；生理意義：是機(jī)體獲取能量主要方式 在糖代謝過程中生成的丙酮酸可進(jìn)入哪些代謝途徑 (1)在供氧不足時(shí)，丙酮酸在 LDH 催化下，接受 NADH+H 的氫還原生成乳酸。 (2)在供氧充足時(shí) ,丙酮酸進(jìn)入線粒體，在丙酮酸脫氫酶系的催化下，氧化脫羧生成乙酰 CoA，再經(jīng)三羧酸循環(huán)和氧化磷酸化，徹底氧化生成 CO H2O 和 ATP。 (3)丙酮酸進(jìn)入線粒體在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者經(jīng)磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再異生成糖。（ 4）丙酮酸進(jìn)入線粒體在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者與乙酰 CoA 縮合生成檸檬酸，可促進(jìn)乙酰 CoA 進(jìn)入三羧酸循 環(huán)徹底氧化。（ 5）丙酮酸進(jìn)入線粒體在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者與乙酰 CoA 縮合生成檸檬酸，檸檬酸出線粒體在細(xì)胞液中經(jīng)檸檬酸裂解催化生成乙酰 CoA，后者可作為脂肪酸、膽固醇等的合成原料。（ 6）丙酮酸可經(jīng)還原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。決定丙酮酸代謝的方向是各條代謝途徑中關(guān)鍵酶的活性，這些酶受到別構(gòu)效應(yīng)劑與激素的調(diào)節(jié)。 簡述三羧酸循環(huán)的要點(diǎn)及生理意義 要點(diǎn)：（ 1） TAC 中有 4 次脫氫， 2 次脫羧， 1 次底物水平磷酸化（ 2） TAC 中有 3 個(gè)不可逆反應(yīng)， 3 個(gè)關(guān)鍵酶；（ 3） TAC 的中間產(chǎn)物包括草酰乙酸在內(nèi)起著 催化劑作用，草酰乙酸的回補(bǔ)反應(yīng)釋丙酮酸的直接羧化或者經(jīng)蘋果酸生成；（ 4）三羧酸循環(huán)一周共產(chǎn)生 12ATP。生理意義：（ 1） TAC 是三大營養(yǎng)素徹底氧化的最終代謝通路；（ 2）是三大營養(yǎng)素代謝聯(lián)系的樞紐；（ 3）可為其他合成代謝提供小分子前體（ 4）可為氧化磷酸化提供還原能量。 蛋白質(zhì) 2重組 DNA 技術(shù)常包括以下幾個(gè)步驟： 分離制備目的基因－“分”，切割目的基因和載體－“切”，目的基因與載體的連接－“接”，將重組 DNA 導(dǎo)入宿主細(xì)胞－“轉(zhuǎn)”，篩選并鑒定含重組 DNA 分子的受體細(xì)胞克?。昂Y”，克隆基因在受體細(xì)胞內(nèi)進(jìn)行復(fù) 制或表達(dá)－“表”。 蛋白質(zhì)的元素組成特點(diǎn)是什么？怎樣計(jì)算生物樣品中蛋白質(zhì)的含量？ 蛋白質(zhì)的元素組成特點(diǎn)是含 N,平均含量為 16％，可用于推算未知樣品中蛋白質(zhì)的含量： 100 克樣品中的蛋白質(zhì)含量 =每克樣品含氮克數(shù) 100. 何謂蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)？二級結(jié)構(gòu)主要有哪些形式？各有何特征？ 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鍵的局部結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。二級結(jié)構(gòu)的主要形式有：α 螺旋，β 折疊、β 轉(zhuǎn)角、無規(guī)則卷曲。特征：（ 1）α 螺旋： ①主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是 個(gè)氨基酸殘基，螺距為 ；③相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵；④側(cè)鏈基團(tuán)位于螺旋的外側(cè)。（ 2）β 折疊：①若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽鍵的 C=O 和 NH 形成鏈間氫鍵；③側(cè)鏈基團(tuán)分別交替位于片層的上、下方。（ 3）β 轉(zhuǎn)角：多肽鏈 180o回折部分，通常由四個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，借 4 殘基之間形成氫鍵維系。（ 4）無規(guī)則卷曲：主鏈骨架無規(guī)律盤繞的部分。 何謂蛋白質(zhì)的變性作用 ?引起蛋白質(zhì)變性的因素有哪些 ?蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)是什么 ?變性后 有何特性？ (1)蛋白質(zhì)的變性作用是指蛋白質(zhì)分子在某些理化因素作用下 ,其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞而導(dǎo)致理化性質(zhì)改變及生物學(xué)活性喪失的現(xiàn)象。 (2)引起蛋白質(zhì)變性的因素 :物理因素有加熱、紫外線、 X 射線、高壓、超聲波等 ?；瘜W(xué)因素有極端 pH 值 (強(qiáng)酸、強(qiáng)堿 )、重金屬鹽、丙酮等有機(jī)溶劑。 (3)蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)是 :次級鍵斷鏈 ,生物化學(xué)重點(diǎn)總結(jié) 44 空間結(jié)構(gòu)破壞 ,一級結(jié)構(gòu)不受影響。 (4)變性后的特性：①活性喪失 :空間結(jié)構(gòu)破壞使 Pr 的活性部位解體②易發(fā)生沉淀 :疏水基團(tuán)外露 ,親水性下降 。③易被蛋白酶水解 :肽鍵暴露出來④擴(kuò)散常數(shù)降低，溶液的粘度增加。 比較 DNA 和 RNA 分子組成的異同？ 組成成分 DNA RNA 磷 酸 磷酸 P 磷酸 P 戊 糖 2脫氧核糖（ dR） 核糖（ R） 堿 基 腺嘌呤 A、鳥嘌呤 G、 胞嘧啶 C、胸腺嘧啶 T 腺嘌呤