動(dòng)物生物化學(xué)課件7生物催化劑——酶(編輯修改稿)
2025-02-14 00:55 本頁(yè)面
【文章內(nèi)容簡(jiǎn)介】 使酶促 反應(yīng)速度達(dá) 到最大時(shí)的溫度。 最適溫度因不同的酶而異，動(dòng)物體內(nèi)的酶的最 適溫度在 37~400C左右。 酶的最適溫度 并非酶的特征性常數(shù) ，它與底物、 作用時(shí)間等因素有關(guān)。 溫度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響 5. 酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué) 酶反應(yīng)的溫度曲線和最適溫度 溶液 pH值對(duì)酶促反應(yīng) 速度的影響 最適 pH（ optimum pH）： 使酶促 反應(yīng)速度達(dá) 到最大時(shí)溶液的 pH。 pH影響酶分子解離狀態(tài)。 pH影響底物的解離，從而影響酶與底物的結(jié)合。 極度 pH的條 件引起酶蛋白的變性。 酶的最適 pH 一般在 7 左右。也有很多例外， 如胃蛋白 酶的最適 pH只有 ，胰蛋白酶 ()。 酶的最適 pH并非酶的 特征性常數(shù)，它與底物的種類、 濃度等因素有關(guān)。 在其他條件確定時(shí)，當(dāng)?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶濃度 時(shí)，反應(yīng)速度與酶的濃度成正比。 酶濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響 Vm 2 例 變 [S]與 v關(guān)系： 當(dāng) [S]很低時(shí)， [S]?與 v?成比例 一級(jí)反應(yīng) 當(dāng) [S]較高時(shí)， [S]?與 v?不成比例 當(dāng) [S]很高時(shí)， [S]?， v不變 零級(jí)反應(yīng) 0 1 2 3 4 5 6 7 8 [S] 底物濃度對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響 v Vm 米 曼 氏方程式 （ MichaelisMenten equation） V= Vmax [S] Km + [S] 米 曼 氏方程解釋： 當(dāng) [S]??Km時(shí)， v=(Vmax/Km) [S], 即 v 正比于 [S] 當(dāng) [S]??Km時(shí)， v ?Vmax, 即 [S]?而 v不變 V= Vmax [S] Km + [S] Km的 意義 米氏常數(shù) Km=(k2+k3)/k1 ? Km等于酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度。所以 Km的單位為濃度單位。 ? Km是 酶的特征性常數(shù)，可表示酶與底物的親和力。 在反應(yīng)的起始階段， k３ k２ ，Ｋ m≈ k２ ／ k1 ≈ １／Ｋ 平 ≈ Ｋ 解離 Ｋ m越大，說明 Ｅ和Ｓ之間的親和力越小，ＥＳ復(fù)合物越不 穩(wěn)定。 Ｋ m越小，說明Ｅ和Ｓ的親和力越大，ＥＳ復(fù)合物越穩(wěn)定，也越有利于反 應(yīng)。 E + S ES E + P K3 K4 K1 K2 Vmax 2 ? Vmax ? [S] Km ? [S] Km = [S] 所以采用雙倒數(shù)作圖法：即 1/v 1/[S] 作圖 1 V max 1 [S] ? ? ? Km Vmax 1 v Km值與 Vmax值的測(cè)定 v[S]作圖法： Vmax難以測(cè)定，不能從 v?V/2處求得，從而導(dǎo)致 Km 也難確定。 1 V max 1 [S] ? ? ? Km Vmax 1 v 抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響 5. 酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué) 酶的抑制劑（ inhibitor） :凡能使酶的活性下降 而不引起 酶蛋白變性的物質(zhì)。 抑制作用可分為： 可逆抑制作用 和 不可逆抑制作用 兩大類。 （一）可逆抑制作用（ reversible inhibition） 抑制劑與酶蛋白以 非共價(jià)方式 結(jié)合，引起酶活 性暫時(shí)性喪失。抑制劑可以通過透析、超濾等物理 方法被除去，并且能部分或全部恢復(fù)酶的活性。 根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為 競(jìng)爭(zhēng) 性抑制 、 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制 等。 競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用（ petitive inhibitor） 某些抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，與底物競(jìng)爭(zhēng) 酶的活性中心并與之結(jié)合，從而減少了酶與底物的 結(jié)合，因而降低酶反應(yīng)速度。這種作用稱為 競(jìng)爭(zhēng)性 抑制作用。 競(jìng)爭(zhēng)性抑制的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)是 Vmax不變，而 Km增大 競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特點(diǎn)： ? I與 S分子結(jié)構(gòu) 相似； ? Vmax 不變， Km增大； ? 抑制程度取決于 I與 E的親和力 ，以 及 [I]和 [S]的相對(duì)濃度 比例； ? 增大 [S]可減輕或消除抑制作用 . 例 1：丙二酸是琥珀酸脫氫酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑。 這種抑制作用可通過增加底物濃 度而使整個(gè)反應(yīng)平衡向生成產(chǎn)物的方向移動(dòng)，因而能 削弱或解除這種抑制作用。 琥珀酸 延胡索酸 丙二酸 例 2： 磺胺類藥物的抑菌作用 H2N H2N COOH 對(duì)氨基苯甲酸 SO2NHR 磺胺類藥物 對(duì)氨基苯甲酸 二氫喋呤啶 谷氨酸 二氫葉酸合成酶 二氫葉酸還原酶 二氫葉酸 四氫葉酸 2. 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制 （ nonpetitive inhibition） 某些抑制劑結(jié)合在酶活性中心以外的部位，因而與底物 和酶的結(jié)合無競(jìng)爭(zhēng)，即底物與酶結(jié)合后還能與抑制劑結(jié)合， 同樣抑制劑與酶結(jié)合后還能與底物結(jié)合。但酶分子上有了抑 制劑后其催化功能基團(tuán)的性質(zhì)發(fā)生改變，從而降低了酶活性。 這種作用稱為非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。 E + S ES E + P + I EI + S + I IES 在 可逆的非競(jìng)爭(zhēng)性 抑制作用 中： 抑制劑結(jié)合在活性 中心以外； 抑制劑的結(jié)合阻斷 了反應(yīng)的發(fā)生。 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)是 Vmax變小，而 Km不變。 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制的特點(diǎn)： I與 S分子結(jié)構(gòu)不同； Vmax 減小， Km不變； 抑制程度取決于 [I]大小。 這種抑
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