微生物生理學(xué)課程論文-微生物堿性蛋白酶的性質(zhì)研究進展(編輯修改稿)
2025-02-12 16:29 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 于兩葉的氨基端和羧端，其中Xaa可以是Ser或Thr，其側(cè)鏈可通過氫鍵與Asp相連。 半胱氨酸蛋白酶只有少數(shù)真菌可產(chǎn)生半胱氨酸蛋白酶。半胱氨酸蛋白酶的催化機制與絲氨酸蛋白酶的極其相似，其中存在的CysHisAsn三聯(lián)體和絲氨酸蛋白酶中的SerHisAsp是同源的。這類酶活性部位有一活性半胱氨酸殘基，活性可受到氧化劑、烷化劑和重金屬的抑制。半胱氨酸、EDTA能夠激活酶的活性。多數(shù)半胱氨酸蛋白酶的最適作用pH為5~8。木瓜蛋白酶、菠蘿酶、無瓜果酶等植物蛋白酶以及某些鏈球菌蛋白酶均屬此類。 金屬蛋白酶金屬蛋白酶的活性中心含有Mg2＋、Zn2＋、Co2＋、Fe2＋、Cu2＋等金屬元素，金屬螯合劑如乙二胺四醋酸（EDTA），鄰菲繞啉（OP）等能將金屬原子從酶蛋白剝離而引起失活，失活的酶重新加入金屬離子可使酶活性恢復(fù)，這種酶也可受到氰化物及其他金屬的強烈抑制。絲氨酸蛋白酶抑制劑和半胱氨酸蛋白酶抑制劑對它們的活性無影響。金屬蛋白酶的最適pH為5~9，在細菌和真菌中均有發(fā)現(xiàn)。多數(shù)細菌和真菌的金屬蛋白酶都含有鋅原子，每一個酶分子含一個鋅原子。鋅原子對酶的活性是必需的，鈣離子對穩(wěn)定酶的結(jié)構(gòu)有作用。屬于這一類的蛋白酶包括許多微生物中性蛋白酶、胰羧肽酶A和某些氨肽酶。3 堿性蛋白酶的來源堿性蛋白酶主要存在于細菌，放線菌和真菌中。目前，商業(yè)中應(yīng)用的堿性蛋白酶主要來源于芽孢桿菌， 如丹麥酶制劑生產(chǎn)商NovoNordisk 使用的生產(chǎn)菌株就包括地衣芽孢桿菌Bacillus licheniformis，緩慢芽孢桿菌Bacilluslentus，其它的堿性蛋白酶商業(yè)生產(chǎn)菌株還包括嗜堿性芽孢桿菌Bacillus alcalophilus （GistBrocades，荷蘭）等。一些革蘭氏陰性菌及真菌等也產(chǎn)生堿性蛋白酶。目前堿性蛋白酶生產(chǎn)菌株有Bacillus licheniformis，Bacillus mojavensis，Aspergillus clavatus[4]等。真菌比細菌產(chǎn)生更多種類的蛋白酶。例如，Aspergillus oryzae產(chǎn)生酸性、中性、和堿性蛋白酶。真菌蛋白酶在一個比較廣的pH（4~11）范圍
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