酶的命名和分類ppt課件(編輯修改稿)
2025-02-01 20:19 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 了與青霉素酶的結(jié)合。 對青霉素酶不敏感的青霉素新品種 可逆抑制 （ reversible inhibition) ?概念 ：抑制劑與酶蛋白以非共價鍵結(jié)合，具有可逆性，可用透析、過濾等方法將抑制劑除去。 ?結(jié)合部位 ：活性中心，非活性中心 ?結(jié)合方式 ：非共價鍵 ?分類 ： 可逆抑制的分類 抑制劑與底物是否競爭與酶的結(jié)合 1. 競爭性抑制 (Competitive inhibition) 2. 非競爭性抑制 (unpetitive inhibition) 3. 反競爭性抑制 (antipetitive inhibition) (Competitive inhibition) 概念： 抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物相似，與底物競爭性的與酶的活性中心結(jié)合。 概念：酶可以同時與底物及抑制劑結(jié)合，兩者沒有競爭作用。 (nonpetitive inhibition） (antipetitive inhibition) 概念：抑制劑能與酶與底物的復(fù)合物 ES結(jié)合，不再分 解，從而降低形成產(chǎn)物的數(shù)量。 Vmax減小， Km不變 磺胺類藥物 ? 顯效 結(jié)構(gòu) ——對氨基苯磺酰胺 ? 與 對氨基苯甲酸 產(chǎn)生 競爭性拮抗 節(jié)首 結(jié)構(gòu)類似物 ?對氨基苯磺酰胺 ?對氨基苯甲酸（ PABA） 節(jié)首 與 PABA產(chǎn)生競爭性拮抗 競爭酶表面 返回 FH2 LGlu+對氨基苯甲酸＋喋啶 FH2 合成酶 FH4 FH2 還原酶 安全：人體 可從食物獲取 FH2， 而微生物不能從外界環(huán)境獲得，故磺胺類藥物對人體無害 。 抗菌譜廣 ： 凡需自身合成 FH2的微生物，均易受到磺胺藥的抑制 。 酶活力的測定 概念：酶活力、比活力、酶活力單位 掌握：測定酶活力時需要注意的問題 酶活力及其測定 ? 酶活力（ activity):酶催化一定化學(xué)反應(yīng) 的能力 ? 酶活力測定中需要注意的問題 最適條件 底物量 反應(yīng)初期測定，保持反應(yīng)速度恒定 酶的活力單位（ enzyme unit) ? 定義 ： 標準條件下， 1min內(nèi)催化 1微摩爾底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的酶量定義為一個酶活力單位。 ? 實質(zhì)：酶所催化反應(yīng)的 初始速度 ? 單位： 181。mol/min 返回 酶的比活力（ specific activity) ? 定義：每毫克酶蛋白所含的酶活力單位數(shù) ? 單位： u/mg pr ? 實質(zhì)：表示 酶純度 核酸酶和抗體酶 核酶 （ Ribozyme） 抗體酶 (abzymes) 核酶 返回 ?核酶的發(fā)現(xiàn) ?核酶的催化性質(zhì) ?核酶的研究中的兩個問題 核酶的發(fā)現(xiàn) ? Altman發(fā)現(xiàn) RNaseP的蛋白部分不具催化功能 ， 而 RNA部分 在有足夠濃度 Mg2+離子存在下 ， 能起 核酸水解酶 的作用 。 ? Cech發(fā)現(xiàn) RNA原生動物四膜蟲的 PrerRNA是一種具有自催化性能的核酶 。 ? 證明了核酸既是信息分子 ， 又是功能分子 節(jié)首 退回 核酶結(jié)構(gòu)圖 催化過程圖 退回 轉(zhuǎn)酯作用 轉(zhuǎn)酯作用 核酶的催化性質(zhì) ? RNA作用于 RNA ? 核酸酶催化的反應(yīng)主要包括 :水解反應(yīng) (RNA限制性內(nèi)切酶活性 )，連接反應(yīng) (聚合酶活性 )和轉(zhuǎn)核苷酰反應(yīng)等。 ? 最近核酸酶的其他作用底物也已被發(fā)現(xiàn)，如多糖、 DNA以及氨基酸酯等。 返回 退回 核酶的研究中的兩個問題 ? 核酶催化效率太低 ? 由于核酶本身是 RNA， 很容易被核酸水解酶 (RNase)所破壞 因此，要將核酶應(yīng)用于體內(nèi)阻斷基因表達或作為抗病毒的臨床藥物，還要做大量的研究工作。 退回 節(jié)首 抗體酶 (abzymes) ? 本質(zhì)是 免疫球蛋白 (immunologlobulins) ? 人工的方法使其獲得了酶的屬性 ， 所以又稱為 催化性抗體 (catalytic antibody)。 內(nèi)容介紹 返回 抗體酶 (abzymes)內(nèi)容介紹 節(jié)首 返回 ?抗體酶的理論基礎(chǔ) ?抗體酶的制備 ?抗體酶的發(fā)展前景 抗體酶的理論基礎(chǔ) 退回 酶與底物形成過渡態(tài)理論 抗體蛋白的特性 節(jié)首 抗體蛋白的特性 ? 酶與抗體這兩種蛋白質(zhì)之間盡管 功能不同 ，但它們 與各自的配基 (酶 底物 、 抗體 抗原 )的結(jié)合特性 ， 如 結(jié)合方式 、 動力學(xué)過程 等都非常相似 。 ? 從 20世紀 60年代起 ， 有人開始了對抗體進行 修飾 ， 并 使其獲得酶的屬性 的研究 。 退回 節(jié)首 酶與底物形成過渡態(tài)理論 ? 酶活性中心的活性基團與底物相互作用形成 穩(wěn)定的過渡狀態(tài) ，大大降低了反應(yīng)的活化能。 ? 構(gòu)建一個對某種過渡狀態(tài)具有 最佳締合狀態(tài)的抗體 ，就有可能觀察到抗體催化相應(yīng)底物發(fā)生化學(xué)反應(yīng)的效果。 退回 節(jié)首 抗體酶的制備 專一性催化某種碳酸酯和羧酸酯水解的抗體酶的制備方法主要包括以下幾個過程： 過渡態(tài)類似物 (半抗原 )的構(gòu)建 抗原的制備 應(yīng)用單克隆抗體篩選技術(shù)制備抗體酶 退回 節(jié)首 過渡態(tài)類似物 (半抗原 )的構(gòu)建 由于準確的過渡狀態(tài)很難確定或難以合成 ， 因此 ， 制備抗體酶
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