酶活力及酶ppt課件-免費閱讀
【正文】 L－ 1時，計算它們的初速度。 （ 2） 乒乓機制 的底物動力學(xué)方程及動力學(xué)圖 —— 在 B的濃度達到飽和時 A的米氏常數(shù) —— 在 A的濃度達到飽和時 B的米氏常數(shù) —— 底物 A、 B都達到飽和時最大反應(yīng)速率 隨第二個底物濃度的增加， Km和 Vm均提高 三）、非米氏酶反應(yīng)動力學(xué)， Rs協(xié)同指數(shù)或飽和比值。 [S] v 無 I V/2 km 有 I (′) 非競爭性抑制作用動力學(xué) 反競爭性抑制作用 ESI ES P+ E E+S + I 酶只有在與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合，引起酶活性下降。 例 : 丙二酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用 C O O C O O C O C O O C H 2 C O O C H 2 C O O C H 2C H 2 C O O 草 酸 草 酰 乙 酸 戊 二 酸此酶的競爭性抑制劑還有： 競爭性抑制作用動力學(xué) [E] = [Ef] + [ES] + [EI] Vmax = k3 [E] v = k3[ES] Vmax v = [Ef] + [ES] + [EI] [ES] Km = [Ef][S] [ES] [Ef]=[ES] Km [S] Ki = [Ef][I] [EI] [EI]=[Ef] [I] Ki 競爭性抑制作用動力學(xué) 競爭性抑制作用特點 ： 1）競爭性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)十分相似，二者競爭酶的結(jié)合部位。 ? 判斷反應(yīng)方向或趨勢。 ? Km值只是在固定的底物，一定的溫度和 pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的 Km值。 有機磷化合物：抑制蛋白酶或酯酶活性 敵敵畏 敵百蟲 薩林 有機砷化合物：與酶的巰基結(jié)合而抑制活性 路易斯毒氣 （二）可逆抑制作用 (reversible inhibition) E+I EI 抑制劑與酶蛋白以 非共價方式結(jié)合 ，引起酶活性暫時性喪失。 2. 有機分子 還原劑：抗壞血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金屬螯合劑： EDTA 激活酶原的酶 6)、抑制劑對酶活性的影響 ? 使酶的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。 緩沖液的種類、濃度 。 當 [S][E]時， V=K3 [E] 0酶 濃 度反應(yīng)速度2)、底物 V=V m a x [ S ]K m + [ S ]3)、溫度對酶反應(yīng)速度的影響 ? 一方面是溫度升高 ,酶促反應(yīng)速度加快。 ? 滴定法：產(chǎn)物之一是酸或堿可以使用此法。第三節(jié) 酶活力及酶動力學(xué) ? 一、酶活力 ? 酶活力的測定 ? 酶活力的表示方法 : ? 酶活力：是指酶催化某以化學(xué)反應(yīng)的能力，可用在一定條件下酶催化某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速度來表示，即單位
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