【正文】 生物化學(xué)自學(xué)輔導(dǎo)材料參考資料張楚富主編，生物化學(xué)原理，高等教育出版社，徐長(zhǎng)法主編，生物化學(xué)（第三版）上、下冊(cè)，高等教育出版社，2002陶尉蓀等（1995）. 蛋白質(zhì)的分子基礎(chǔ)(第二版)，科學(xué)出版社郭藹光主編，基礎(chǔ)生物化學(xué)，世界圖書出版社，1997羅紀(jì)盛、張麗萍、楊建雄等修訂，生物化學(xué)簡(jiǎn)明教程（第三版），高等教育出版社，1999徐曉利、馬澗泉主編，醫(yī)學(xué)生物化學(xué)，人民衛(wèi)生出版社，1998周愛儒、查錫良，生物化學(xué)（第五版），人民衛(wèi)生出版社，2001張洪淵主編 ，《生物化學(xué)教程》 第三版 四川大學(xué)出版社 Trudy McKee 、James ，《生物化學(xué)導(dǎo)論》 科學(xué)出版社 影印版生物化學(xué)習(xí)題集蛋白質(zhì)化學(xué)一、選擇題 在寡聚蛋白質(zhì)中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位間的空間結(jié)構(gòu)稱之謂( )A、三級(jí)結(jié)構(gòu) B、締合現(xiàn)象 C、四級(jí)結(jié)構(gòu) D、變構(gòu)現(xiàn)象 形成穩(wěn)定的肽鏈空間結(jié)構(gòu)，非常重要的一點(diǎn)是肽鍵中的四個(gè)原子以及和它相鄰的兩個(gè)α碳原子處于( )A、不斷繞動(dòng)狀態(tài) B、可以相對(duì)自由旋轉(zhuǎn) C、同一平面 D、隨不同外界環(huán)境而變化的狀態(tài) 甘氨酸的解離常數(shù)是pK1=, pK2= ，它的等電點(diǎn)（pI）是( )A、 B、 C 、 D、 肽鏈中的肽鍵是：( ) A、順式結(jié)構(gòu) B、順式和反式共存 C、反式結(jié)構(gòu) 維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要因素是：( )A、靜電作用力 B、氫鍵 C、疏水鍵 D、范德華作用力 蛋白質(zhì)變性是由于（ ） A、一級(jí)結(jié)構(gòu)改變 B、空間構(gòu)象破壞 C、輔基脫落 D、蛋白質(zhì)水解 必需氨基酸是對(duì)（ ）而言的。 A、植物 B、動(dòng)物 C、動(dòng)物和植物 D、人和動(dòng)物 在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是（ ） A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、絲氨酸 天然蛋白質(zhì)中含有的20種氨基酸的結(jié)構(gòu)（ ）A、全部是L－型 B、全部是D型 C、部分是L－型，部分是D－型 D、除甘氨酸外都是L－型 谷氨酸的pK’1(COOH)，pK’2(N+H3)，pK’3r(COOH)，其pI是（ ） A、 B、 C、 D、 1在生理pH情況下，下列氨基酸中哪個(gè)帶凈負(fù)電荷？（ ） A、Pro B、Lys C、His D、Glu 1天然蛋白質(zhì)中不存在的氨基酸是（ ） A、半胱氨酸 B、瓜氨酸 C、絲氨酸 D、蛋氨酸 1破壞α－螺旋結(jié)構(gòu)的氨基酸殘基之一是：（ ） A、亮氨酸 B、丙氨酸 C、脯氨酸 D、谷氨酸 1當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于等電點(diǎn)時(shí)，可使蛋白質(zhì)分子的（ ） A、穩(wěn)定性增加 B、表面凈電荷不變 C、表面凈電荷增加 D、溶解度最小 1蛋白質(zhì)分子中SS斷裂的方法是（ ） A、加尿素 B、透析法 C、加過甲酸 D、加重金屬鹽二、是非題（在題后括號(hào)內(nèi)打√或） 一氨基一羧基氨基酸的pI為中性，因?yàn)镃OOH和NH+3的解離度相等。（ ） 構(gòu)型的改變必須有舊的共價(jià)健的破壞和新的共價(jià)鍵的形成，而構(gòu)象的改變則不發(fā)生此變化。（ ）生物體內(nèi)只有蛋白質(zhì)才含有氨基酸。（ ） 所有的蛋白質(zhì)都具有一、二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)。（ ） 用羧肽酶A水解一個(gè)肽，發(fā)現(xiàn)釋放最快的是Leu，其次是Gly，據(jù)此可斷定，此肽的C端序列是GlyLeu。（ ） 蛋白質(zhì)分子中個(gè)別氨基酸的取代未必會(huì)引起蛋白質(zhì)活性的改變。（ ） 鐮刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由于正常血紅蛋白分子中的一個(gè)谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。（ ） 鐮刀型紅細(xì)胞貧血病是一種先天性遺傳病，其病因是由于血紅蛋白的代謝發(fā)生障礙。（ ）在蛋白質(zhì)和多肽中，只有一種連接氨基酸殘基的共價(jià)鍵，即肽鍵。（ ） 從熱力學(xué)上講蛋白質(zhì)分子最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能最低時(shí)的構(gòu)象。（ ） 1天然氨基酸都有一個(gè)不對(duì)稱α碳原子。（ ）1變性后的蛋白質(zhì)其分子量也發(fā)生改變。（ ）1蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)凈電荷為零，溶解度最小。（ ）三、問答題和計(jì)算題： 為什么說蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)最重要的物質(zhì)基礎(chǔ)？試比較較Gly、Pro與其它常見氨基酸結(jié)構(gòu)的異同，它們對(duì)多肽鏈二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成有何影響？ 為什么說蛋白質(zhì)水溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？試舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（包括一級(jí)結(jié)構(gòu)、高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系）。 什么是蛋白質(zhì)的變性？變性的機(jī)制是什么？舉例說明蛋白質(zhì)變性在實(shí)踐中的應(yīng)用。聚賴氨酸（poly Lys）在pH7時(shí)呈無規(guī)則線團(tuán)，在pH10時(shí)則呈α螺旋；聚谷氨酸（poly Glu）在pH7時(shí)呈無規(guī)則線團(tuán)，在pH4時(shí)則呈α螺旋，為什么？多肽鏈片段是在疏水環(huán)境中還是在親水環(huán)境中更有利于α螺旋的形成，為什么？ 已知某蛋白質(zhì)的多肽鏈的一些節(jié)段是a螺旋，而另一些節(jié)段是b折疊。該蛋白質(zhì)的分子量為240 000，180。105,求分子中a螺旋和b折疊的百分率.(蛋白質(zhì)中一個(gè)氨基酸的平均分子量為120, ，)。四、名詞解釋等電點(diǎn)（pI） 肽鍵和肽鏈 肽平面及二面角 一級(jí)結(jié)構(gòu) 二級(jí)結(jié)構(gòu) 三級(jí)結(jié)構(gòu) 四級(jí)結(jié)構(gòu) 超二級(jí)結(jié)構(gòu) 結(jié)構(gòu)域 蛋白質(zhì)變性與復(fù)性分子病 鹽析法酶一、選擇題 酶反應(yīng)速度對(duì)底物濃度作圖，當(dāng)?shù)孜餄舛冗_(dá)一定程度時(shí)，得到的是零級(jí)反應(yīng)，對(duì)此最恰當(dāng)?shù)慕忉屖牵? ) A、形變底物與酶產(chǎn)生不可逆結(jié)合 B、酶與未形變底物形成復(fù)合物C、酶的活性部位為底物所飽和 D、過多底物與酶發(fā)生不利于催化反應(yīng)的結(jié)合 米氏常數(shù)Km是一個(gè)用來度量( )A、酶和底物親和力大小的常數(shù) B、酶促反應(yīng)速度大小的常數(shù) C、酶被底物飽和程度的常數(shù) D、酶的穩(wěn)定性的常數(shù) 酶催化的反應(yīng)與無催化劑的反應(yīng)相比，在于酶能夠：( )A. 提高反應(yīng)所需活化能 B、降低反應(yīng)所需活化能 C、促使正向反應(yīng)速度提高，但逆向反應(yīng)速度不變或減小 輔酶與酶的結(jié)合比輔基與酶的結(jié)合更為( ) A、緊 B、松 C、專一下列關(guān)于輔基的敘述哪項(xiàng)是正確的？( ) A、是一種結(jié)合蛋白質(zhì) B、只決定酶的專一性，不參與化學(xué)基團(tuán)的傳遞 C、與酶蛋白的結(jié)合比較疏松 D、一般不能用透析和超濾法與酶蛋白分開 酶促反應(yīng)中決定酶專一性的部分是( ) A、酶蛋白 B、底物 C、輔酶或輔基 D、催化基團(tuán) 重金屬Hg、Ag是一類( ) A、競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑 B、不可逆抑制劑 C、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑 D、反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑 全酶是指什么？( ) A、酶的輔助因子以外的部分 B、酶的無活性前體 C、一種酶一抑制劑復(fù)合物 D、一種需要輔助因子的酶，具備了酶蛋白、輔助因子各種成分。 根據(jù)米氏方程，有關(guān)[s]與Km之間關(guān)系的說法不正確的是( ) A、當(dāng)[s] Km時(shí)，V與[s]成正比； B、當(dāng)[s]＝Km時(shí)，V＝1/2Vmax C、當(dāng)[s] Km時(shí)，反應(yīng)速度與底物濃度無關(guān)。D、當(dāng)[s]=2/3Km時(shí)，V=25％Vmax要使此酶所催化的反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的80％時(shí)底物的濃度應(yīng)為多少？（ ）A、 B、 C、 D、1某酶今有4種底物(S)，其Km值如下，該酶的最適底物為（ ） A、S1：Km＝5105M B、S2：Km＝1105MC、S3：Km＝10105M D、S4：Km＝105M1酶促反應(yīng)速度為其最大反應(yīng)速度的80％時(shí)，Km等于( ) A、[S] B、1/2[S] C、1/4[S] D、[S] 1下列關(guān)于酶特性的敘述哪個(gè)是錯(cuò)誤的？( )A、催化效率高 B、專一性強(qiáng) C、作用條件溫和 D、都有輔因子參與催化反應(yīng) 1酶具有高度催化能力的原因是( ) A、酶能降低反應(yīng)的活化能 B、酶能催化熱力學(xué)上不能進(jìn)行的反應(yīng)C、酶能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn) D、酶能提高反應(yīng)物分子的活化能 1酶的非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑對(duì)酶促反應(yīng)的影響是：（ ） A、Vmax不變，Km增大 B、Vmax不變，Km減小 C、Vmax增大，Km不變 D、Vmax減小，Km不變 1目前公認(rèn)的酶與底物結(jié)合的學(xué)說是（ ） A、活性中心說 B、誘導(dǎo)契合學(xué)說 C、鎖匙學(xué)說 D、中間產(chǎn)物學(xué)說 1變構(gòu)酶是一種（ ） A、單體酶 B、寡聚酶 C、多酶復(fù)合體 D、米氏酶 1具有生物催化劑特征的核酶(ribozyme)其化學(xué)本質(zhì)是（ ） A、蛋白質(zhì) B、RNA C、DNA D、糖蛋白 1下列關(guān)于酶活性中心的敘述正確的的。（ ） A、所有酶都有活性中心 B、所有酶的活性中心都含有輔酶 C、酶的活性中心都含有金屬離子 D、所有抑制劑都作用于酶活性中心。 乳酸脫氫酶(LDH)是一個(gè)由兩種不同的亞基組成的四聚體。假定這些亞基隨機(jī)結(jié)合成酶，這種酶有多少種同工酶？（ ） A、兩種 B、三種 C、四種 D、五種 2丙二酸對(duì)琥珀酸脫氫酶的抑制作用，按抑制類型應(yīng)屬于（ ）A、反饋抑制 B、非競(jìng)爭(zhēng)性抑制 C、競(jìng)爭(zhēng)性抑制 D、底物抑制2水溶性維生素常是輔酶或輔基的組成部分，如：( )A、輔酶A含尼克酰胺 B、FAD含有吡哆醛C、NAD含有尼克酰胺 D、脫羧輔酶含生物素 2NAD+在酶促反應(yīng)中轉(zhuǎn)移( )A、氨基 B、氫原子 C、氧原子 D、羧基2NAD+或NADP+中含有哪一種維生素？（ ） A、尼克酸 B、尼克酰胺 C、吡哆醛 D、吡哆胺 2輔酶磷酸吡哆醛的主要功能是 ( )A、傳遞氫 B、傳遞二碳基團(tuán) C、傳遞一碳基因 D、傳遞氨基 2生物素是下列哪一個(gè)酶的輔酶？（ ） A、丙酮酸脫氫酶 B、丙酮酸激酶 C、丙酮酸脫氫酶系 D、丙酮酸羧化酶 2下列哪一種維生素能被氨基喋呤和氨甲喋呤所拮抗？（ ） A、維生素B6 B、核黃素 C、葉酸 D、泛酸 2酶原是酶的 前體（ ） A、有活性 B、無活性 C、提高活性 D、降低活性二、是非題（在題后括號(hào)內(nèi)打√或） 米氏常數(shù)（Km）是與反應(yīng)系統(tǒng)的酶濃度無關(guān)的一個(gè)常數(shù)。（ ） 同工酶就是一種酶同時(shí)具有幾種功能。（ ） 輔酶與酶蛋白的結(jié)合不緊密，可以用透析的方法除去。（ ）一個(gè)酶作用于多種底物時(shí)，其最適底物的Km值應(yīng)該是最小。（ ）一般來說酶是具有催化作用的蛋白質(zhì)，相應(yīng)地蛋白質(zhì)都是酶。（ ）酶反應(yīng)的專一性和高效性取決于酶蛋白本身。（ ）酶活性中心是酶分子的一小部分。（ ）酶的最適溫度是酶的一個(gè)特征性常數(shù)。（ ）競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑在結(jié)構(gòu)上與酶的底物相類