【正文】 l|CDD|25372。 CDLength = 64 residues, % aligned Score = bits (125), Expect = 1e08 Query: 6 SYRCPCRFFESHVARANVKHLKILNTPNCALQIVARLKNNNRQVCIDPKLKWIQEYL 62 Sbjct: 1 ELRCRCIKTTSGFVHPKSIKKLEVIPPGPHCPNTEIIATLKNGRKVCLNPEAPWVQKII 59 利用生物信息學(xué)方法對基質(zhì)細(xì)胞衍生因子 1（ SDF1）進(jìn)行基因序列和蛋白質(zhì)序列分析 畢業(yè)論文 第 21 頁 共 45 頁 Query: 63 EKALN 67 Sbjct: 60 KKLLK 64 gnl|CDD|27804：小分子趨化因子包括一系列生長因子和干擾素，參與分裂、趨化和炎癥；因其受體而與其它細(xì)胞因子相區(qū)別，其受體與 G 蛋白偶聯(lián)，根據(jù) N 端 2 個(gè)“ C”殘基分為 4個(gè)亞家族，一些成員能與多個(gè)受體結(jié)合，且多數(shù)受體能與 1 個(gè)以上的趨化因子結(jié)合，這種冗余精確調(diào)控免疫系統(tǒng)維持細(xì)胞的內(nèi)穩(wěn)態(tài)。參與細(xì)胞特異趨化性介導(dǎo)細(xì)胞生長和炎性反應(yīng)。包括一系列生長因子和干擾素，參與分裂、趨化和炎 性活性。 CDLength = 68 residues, % aligned Score = bits (102), Expect = 7e06 Query: 6 SYRCPCRFFESHVARANVKHLKILNTPNCALQIVARLKNNNRQVCIDPKLKWIQEYLE 63 Sbjct: 8 PLRCCLSYTSRKIPPKRIKSYEVIPTSSHCPKPAVIFTTKNGREVCADPKAKWVQKIIK 66 Query: 64 K 64 Sbjct: 67 K 67 ② SDF1α A 鏈（ pdb1a15）的 Ramachandran 曲線 PROCHECK 總結(jié) 利用生物信息學(xué)方法對基質(zhì)細(xì)胞衍生因子 1（ SDF1）進(jìn)行基因序列和蛋白質(zhì)序列分析 畢業(yè)論文 第 22 頁 共 45 頁 圖 39 Ramachandran 曲線統(tǒng)計(jì) SDF1α A 鏈的 Ramachandran 曲線統(tǒng)計(jì)如圖 39， Ramachandran 分析 SDF1α A鏈形成最合適的結(jié)構(gòu)功能域的結(jié)果如圖 39 所示， SDF1α A鏈最合適形成結(jié)構(gòu)功能域的區(qū)域?yàn)?[A,B,L]三個(gè)位點(diǎn)，其理論參與氨基酸殘基 數(shù)為 92， ％ tage 數(shù)為 %，額外允許存在 結(jié)構(gòu)功能域 為 [a,b,l,p]四個(gè)位點(diǎn)，相應(yīng)的其理論參與氨基酸殘基數(shù)為 18， ％ tage 數(shù)為 %，普通允許存在結(jié)構(gòu)功能域的區(qū)域?yàn)?[~a,~b,~l,~p]四個(gè)位點(diǎn)，其理論參與氨基酸殘基數(shù)為 1， ％ tage 數(shù)為 %，不允許存在結(jié)構(gòu)功能域的區(qū)域?yàn)?[XX]兩個(gè)位點(diǎn)，其理論參與氨基酸殘基數(shù)為 2， ％ tage 數(shù)為 %，非甘氨酸和非脯氨酸殘基其理論參與氨基酸殘基數(shù)為 92， ％ tage 數(shù)為 100%， Endresidues 為 4，甘氨酸殘基為 0，脯氨酸殘基為 7，理論參與計(jì)算的殘基數(shù)共為 124 個(gè)。表 4詳細(xì)地描述了上述情況。 phosphorylationdependent interaction. nucleus, cytoplasm ...[ST]P. MOD_ProDKin_1 2834 ProlineDirected Kinase (. MAPK) phosphorylation site in higher eukaryotes. nucleus, cytoplasm ...([ST])P.. TRG_WXXXY/F 5761 Specific ELM present in Pex5p and binding to Pex13p and Pex14p. Part of the peroxisomal matrix protein import system peroxisome W...[FY] 表 4： SDF1α A鏈 EML 分析結(jié)果 利用 CATH 數(shù)據(jù)庫得知此雙核銅中心結(jié)構(gòu)域是一反平行β桶結(jié)構(gòu) (希臘鑰 匙型 )。 USERSEQ1 (67 aa) 圖 311 PROSITE 數(shù)據(jù)庫分析 ⑸ 利用 PROSITE數(shù)據(jù)庫分析該蛋白三維原子分布及保守區(qū)域 如圖 312所示， PROSITE 數(shù)據(jù)庫分析該蛋白三維原子分布明顯顯示分子中各個(gè)原子 分布情況，及以原子為基礎(chǔ)形成的三維結(jié)構(gòu)情況，其中還用不同的顏色來標(biāo)識各原子及其在空間構(gòu)型上的保守情況，紅色的代表最保守的原子，其次是紫色，后面依次是黃色、綠色和藍(lán)色，從正面、反面和側(cè)面可清楚地看到各原子保守程度及其分布，其希臘鑰匙β骨架多為紅色的最保守的原子，這其中包含了2 個(gè)α螺旋和 3 個(gè)β片層，且多分布在分子的表面部分，這除了與趨化功能有關(guān)外，是否參與其抗原表位、分子呈遞有關(guān)，尚不清楚。表 5中記錄了上述情況的具體數(shù)據(jù)和各項(xiàng)參數(shù)。 利用生物信息學(xué)方法對基質(zhì)細(xì)胞衍生因子 1（ SDF1）進(jìn)行基因序列和蛋白質(zhì)序列分析 畢業(yè)論文 第 26 頁 共 45 頁 圖 312： SDF1α A 鏈中的裂口和穴 上左：正面；上右：側(cè)面；下：反面；下右：保守原子表明區(qū)域平滑分布 利用生物信息學(xué)方法對基質(zhì)細(xì)胞衍生因子 1（ SDF1）進(jìn)行基因序列和蛋白質(zhì)序列分析 畢業(yè)論文 第 27 頁 共 45 頁 表 5 SDF1α A 鏈 分子保守原子的具體位置及各項(xiàng)參數(shù) SDF1α B鏈 氨基酸（ SDF1α A 鏈保守計(jì)分暫無 ）保守具體計(jì)分如下。 POS SEQ 3LATOM SCORE COLOR MSA DATA RESIDUE VARIETY 1 R ARG8:B 9 7/7 R 2 C CYS9:B 9 7/7 C 3 P PRO10:B 9 7/7 P 4 C CYS11:B 9 7/7 C 5 R ARG12:B 9 7/7 R 6 F PHE13:B 1 7/7 F,Y 7 F PHE14:B 9 7/7 F 8 E GLU15:B 9 7/7 E 9 S SER16:B 9 7/7 S 利用生物信息學(xué)方法對基質(zhì)細(xì)胞衍生因子 1（ SDF1）進(jìn)行基因序列和蛋白質(zhì)序列分析 畢業(yè)論文 第 28 頁 共 45 頁 10 H HIS17:B 1 7/7 H,N 11 V VAL18:B 1 7/7 I,V 12 A ALA19:B 1 7/7 A,P 13 R ARG20:B 1 7/7 K,R 14 A ALA21:B 1 7/7 A,S 15 N ASN22:B 9 7/7 N 16 V VAL23:B 1 7/7 I,V 17 K LYS24:B 9 7/7 K 18 H HIS25:B 9 7/7 H 19 L LEU26:B 9 7/7 L 20 K LYS27:B 9 7/7 K 21 I ILE28:B 9 7/7 I 22 L LEU29:B 9 7/7 L 23 N ASN30:B 1 7/7 N,S 24 T THR31:B 9 7/7 T 25 P PRO32:B 1 7/7 P,S 26 A ALA33:B 1 7/7 A,N 27 C CYS34:B 9 7/7 C 28 A ALA35:B 1 7/7 A,S 29 L LEU36:B 9 7/7 L 30 Q GLN37:B 9 7/7 Q 31 I ILE38:B 9 7/7 I 32 V VAL39:B 9 7/7 V 33 A ALA40:B 9 7/7 A 34 R ARG41:B 9 7/7 R 35 L LEU42:B 9 7/7 L 36 K LYS43:B 9 7/7 K 37 N ASN44:B 1 7/7 H,N,S 38 N ASN45:B 9 7/7 N 39 N ASN46:B 1 7/7 G,N 利用生物信息學(xué)方法對基質(zhì)細(xì)胞衍生因子 1（ SDF1）進(jìn)行基因序列和蛋白質(zhì)序列分析 畢業(yè)論文 第 29 頁 共 45 頁 40 R ARG47:B 1 7/7 K,R 41 Q GLN48:B 9 7/7 Q 42 V VAL49:B 1 7/7 I,V 43 C CYS50:B 9 7/7 C 44 I ILE51:B 1 7/7 I,L 45 D ASP52:B 9 7/7 D 46 P PRO53:B 9 7/7 P 47 K LYS54:B 9 7/7 K 48 L LEU55:B 1 7/7 L,T 49 K LYS56:B 9 7/7 K 50 W TRP57:B 9 7/7 W 51 I ILE58:B 9 7/7 I 52 Q GLN59:B 9 7/7 Q 53 E GLU60:B 9 7/7 E 54 Y TYR61:B 9 7/7 Y 55 L LEU62:B 9 7/7 L 56 E GLU63:B 1 7/7 D,E 57 K LYS64:B 9 7/7 K ⑹ SDF1A 鏈與 B鏈之間的相互作用 SDF1的 A 鏈和 B鏈之間在非活性條件下可以形成二聚體，兩條鏈之間之間的相互作用圖見下圖 313。2) No. of salt bridges No. of disulphide bonds No. of hydrogen bonds No. of nonbonded contacts 16 785 11 111 16 760 圖 313 SDF1A 鏈與 B 鏈之間的相互作用。 ⑺ SDF1α A鏈的配基 SO42 利用生物信息學(xué)方法對基質(zhì)細(xì)胞衍生因子 1（ SDF1）進(jìn)行基因序列和蛋白質(zhì)序列分析 畢業(yè)論文 第 31 頁 共 45 頁 圖 314 SDF1α A鏈的配基作用空間位置及位點(diǎn) 圖 314 所示 SDF1α A 鏈 分子中心裂口里面部分有陰離子結(jié)合位點(diǎn)清晰可見。以下示其 167 各 氨基酸所帶電荷分布數(shù)據(jù)?？梢?與臨近的 IL fractalkine、 MDC、 TARC具有較高的同源性， SDF1也因此被稱為 IL8 樣因子，有趣的是 SDF1 的功能也存在與 IL8 很多相似之處。對這 19 種趨化因子的親疏水分析結(jié)果表明，這些趨化因子的親疏水性基本一致（圖 316），這進(jìn)一步從分子水平證實(shí)了結(jié)構(gòu)與功能的相互聯(lián)系性，即結(jié)構(gòu)與功能相