蛋白質(zhì)與酶工程課程論文-食品蛋白質(zhì)改性研究-閱讀頁
2025-06-24 14:08本頁面
【正文】 度影 響較大。相關(guān)機理尚未明確，因此超高壓處理對蛋白質(zhì)溶解度的影響還有待于系統(tǒng)地分類研究 。經(jīng)超高壓處理的大豆分離蛋白凝膠結(jié)構(gòu)較熱處理更致密、均勻。 超聲波改性 超聲波是一種機械波，頻率為 20kHz～ 100MHz，其在介質(zhì)中傳播時會引起介質(zhì)粒子的機械振動 。由于微聲波在傳播過程中引起的介質(zhì)質(zhì)點的位移雖然很小，但是其產(chǎn)生 質(zhì)點的加速度卻很大，會使介質(zhì)質(zhì)點產(chǎn)生激烈而變化 快速 的機械振動 [7]。 對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)特性 超聲處理可明顯提高蛋 白質(zhì)溶液的溶解性并促使蛋白質(zhì)懸浮液的乳化以及蛋白質(zhì)亞基的聚合等。主要是由于超聲處理使蛋白質(zhì)中更多疏水基團暴露，使更多的蛋白質(zhì)吸附在氣／水界面上，降低了蛋白的黏性和剛性，從而減小了溶液的表面張力同時提高其表面疏水 性，其聚合體也更加穩(wěn)定 。超聲過程中體系溫度升高，剪切力增加，使得蛋白分子運動加劇，顯著降低表觀黏度，可能是由于超聲處理過程產(chǎn)生的劇烈聲化學作用導致大分子之間的鍵連作用減弱，揉性減弱，因而使其動態(tài)黏彈性降低，但仍然呈現(xiàn)假塑 性流體狀態(tài) [8]。 超聲后蛋白質(zhì)分子間非共 價鍵的相互作用減弱，大部分蛋白的 7Ｓ和 11Ｓ組分 被打開 ，尤其是 11Ｓ組分， 部分變性和蛋白的無序結(jié)構(gòu)使其在油水界面可以更好地吸附，因而乳化性能提升。起泡性和泡沫穩(wěn)定性 得到提高主要是由于 超聲技術(shù)的使用減小了乳清蛋白的顆粒度，這可能與超聲波的均質(zhì) 作用有關(guān)。 經(jīng)超聲波改性處理后的花生濃縮蛋白，出現(xiàn)少量片層狀結(jié)構(gòu)，分 子間的聚集作用減弱，結(jié)構(gòu)排列明顯松散，與原料花生蛋白結(jié)構(gòu) 相似程度很大 [9]。 當微波處于較高頻率時，蛋白質(zhì)改性的功能比較好，包括其溶解性的增大。 改性 物 蛋白質(zhì)化學改性主要是對其多肽中一些氨基、羥基、琉基以及羧基進行改性，從而起到改善其各項功能特性，包括溶解性、表面性質(zhì)、吸水性、凝膠性及熱穩(wěn)定性等。食品蛋白質(zhì)化學改性方法，包括?；⒚擋０?、磷酸化、糖基化 (即美拉德反應(yīng) )、共價交聯(lián)、水解及氧化等方法 [12]。 通過調(diào)節(jié) pH， 從而改變蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)特征和功能性質(zhì) 。 常用的調(diào)節(jié) pH 的酸性物質(zhì)有： 鹽酸、硫酸、醋酸、丙酸、磷酸和檸檬酸等 。?；男灾饕峭ㄟ^使用?；瘎?，最為常見酰化劑為琥珀酸酐和乙酸酐。 酰化改性主要目的是改善蛋白質(zhì)乳化性和起泡 性。原因在于 ，蛋白質(zhì)可用不同類型和數(shù)量酰基化試劑進行改性，致使其結(jié)構(gòu)可以逐漸被改性，這對研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能之間關(guān)系很有幫助；另一方面，也有助于在更廣應(yīng)用范圍內(nèi)制造所需特定蛋白質(zhì)。通過去除此類蛋白質(zhì)酰胺基團，便可獲得良好溶 解性、乳化性及發(fā)泡性。 10 實驗證明， 去酰胺改性后的大豆蛋白在整個 pH范圍內(nèi)的溶解度，比改性前的大豆蛋白均有提高，特別是在 pH≤ 3和 pH≥ 6的范圍內(nèi)提高幅度較大。 糖基化改性 糖基化作用就是還原糖與蛋白質(zhì)分子上游離賴氨酸的α NH2或ε NH2共價連接（即美拉德反應(yīng)）而形成糖蛋白的過程，結(jié)果可以明顯改善蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性、乳化性等 。研究發(fā)現(xiàn)，精蛋白 — 半乳甘露聚糖具有良好的乳化特性，其乳化活性是精蛋白的 6倍，乳化穩(wěn)定性是它的 10倍 [15]。磷酸化改性后的蛋白中 ,由于引進大量磷酸根基團 ,從而增加蛋白質(zhì)體系電負性 ,提高蛋白質(zhì)分子之間靜電斥力 ,使之在食品體系中更易分散 ,相互排斥 ,因而提高溶解度 ,聚集穩(wěn)定性 ,降低等電點 ,而且其凈電荷只有在相當?shù)铜h(huán)境中才會被中和 ,故可有效拓寬在食品中應(yīng)用范圍 。化學磷酸化由于效率高、功能特性改善明顯、磷酸化試劑價格低廉、易于實現(xiàn)工業(yè)化等優(yōu)點深受重視。 11 酶法改性是利用酶試劑使蛋白質(zhì)的氨基酸殘基和多肽鏈發(fā)生變化，引起其結(jié)構(gòu)的改變，從而達到改善蛋白質(zhì)功能特性 和營養(yǎng)特性的目的。 其中共價交聯(lián)作用 指通過酶試劑，在蛋白質(zhì)內(nèi)部多肽鏈之間 (分子內(nèi)交聯(lián) )或蛋白質(zhì)之間 (分子間交聯(lián) )形成共價鍵，改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu) [2]。 目前常用的有胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶、多酚氧化酶 等。 轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶能與不 同來源的蛋白質(zhì)相互結(jié)合催化?；D(zhuǎn)移反應(yīng)，使蛋白質(zhì)分子間發(fā)生共價交聯(lián)，交聯(lián)使得賴氨酸殘基和谷氨 酰胺殘基形成 谷 賴鍵 。同時由于共價交聯(lián)作用， 蛋白質(zhì)的凝膠性和乳化性 得到提高。 經(jīng)轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶作用后的大部分食品蛋白質(zhì)的拉伸強度和斷裂深度均增大，且蛋白質(zhì)的表面疏水性也得到顯著改善 [16]。在水 解過程中，特異性蛋白酶與 蛋白質(zhì)多肽鏈中的特定位點發(fā)生作用，使肽鍵斷裂生成分子質(zhì)量較小的多肽；而非特異性蛋白酶則能水解蛋白質(zhì)的多種肽鍵，形成各種小肽，甚至游離氨基酸。這些方面的變化均能使蛋白質(zhì)的功能特性發(fā)生改變，如溶解性、吸油性、乳化性、起泡性等 [2]。最后出現(xiàn)的基因工程改性技術(shù)由于其尚處于開發(fā)早期，多數(shù)用于實驗室 研究，離應(yīng)用于工業(yè)生產(chǎn)尚需一段時間?；瘜W改性由于其不易控制且污染問題較為嚴重，還有很多問題需要解決。目前蛋白質(zhì)改性有幾種以上方法共同使用的趨勢，這樣可以發(fā)揮優(yōu)勢，彌補某一種方法的短板。 可以想象，食品蛋白 改性方面會涌現(xiàn)出越來越多的技術(shù)，而人類對功能食品的需求會得到最大程度的
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