[自然科學(xué)]氮素的地球循環(huán)-在線(xiàn)瀏覽
2025-05-09 06:37本頁(yè)面
【正文】 Mo蛋白 (氧化型 )一起形成 1： 1的復(fù)合物 —— 固氮酶； 固氮階段 ： ①固氮酶分子的一個(gè)電子從 Fe蛋白— Mg— ATP復(fù)合物轉(zhuǎn)移到組分 Fe Mo蛋白的鐵原子上。通過(guò) 6次這樣的電子轉(zhuǎn)移，將 1分子氮還原成 2分子 NH3。實(shí)際上，在 1分子氮還原形成 2分子 NH3的過(guò)程中有 8個(gè)電子轉(zhuǎn)移，其中的 2個(gè)電子以氫氣的形式用去，但其原因尚不清楚，不過(guò)有證據(jù)表明， H2的產(chǎn)生是固氮酶反應(yīng)機(jī)制中一個(gè)不可分割的組成部分。通過(guò)生物技術(shù)改造固氮微生物和現(xiàn)有的農(nóng)作物，使生物固氮工程的研究已經(jīng)進(jìn)入一個(gè)新的歷史階段。將逐步實(shí)現(xiàn)禾本科農(nóng)作物與固氮微生物共生結(jié)瘤固氮的美好愿望。 可以預(yù)料，將固氨酶系統(tǒng)的 DNA轉(zhuǎn)移到高等植物中顯然會(huì)遇到更復(fù)雜的問(wèn)題，但隨著基因工程知識(shí)的增長(zhǎng)，將會(huì)得到最終的解決。這樣，人類(lèi)能夠利用的資源總量將會(huì)有極大的飛躍，這對(duì)于即將出現(xiàn)“能源危機(jī)”的人類(lèi)來(lái)講具有極大的現(xiàn)實(shí)意義。谷氨酸脫氫酶催化時(shí)是以 NAD/NADH作為輔酶，該酶的催化反應(yīng)是可逆的，但有利于氧化脫氨基反應(yīng)由于該酶對(duì)氨的高敏感性，它催化合成谷氨酸的能力在不同生物體中是不同的。 L o g o Company Logo 谷氨酸、谷氨酰胺的生物合成 谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下形成谷氨酰胺。只有少數(shù)生物當(dāng)環(huán)境中的 NH4+離子濃度很高時(shí)，才以此途徑形成谷氨酸。在這個(gè)反應(yīng)中實(shí)際形成了兩個(gè)谷氨酸分子。谷氨酰胺合成酶位于體內(nèi)氨代謝的中樞位置。 L o g o Company Logo 氨基酸的代謝 食物蛋白經(jīng)過(guò)消化吸收后，以氨基酸的形式通過(guò)血液循環(huán)運(yùn)到全身的各組織。機(jī)體各組織的蛋白質(zhì)在組織酶的作用下，也不斷地分解成為氨基酸；機(jī)體還能合成部分氨基酸 (非必需氨基酸 )；這兩種來(lái)源的氨基酸稱(chēng)為內(nèi)源性氨基酸。氨基酸代謝庫(kù)通常以游離氨基酸總量計(jì)算，機(jī)體沒(méi)有專(zhuān)一的組織器官儲(chǔ)存氨基酸，氨基酸代謝庫(kù)實(shí)際上包 氨基酸的主要功能是合成蛋白質(zhì)，也合成多肽及其他含氮的生理活性物質(zhì)。 脫氨基 作用 脫氨基 作用 L o g o Company Logo 脫氨基作用 氧化脫氨 基作用 氨基酸在酶的催化下脫去氨基生成相應(yīng)的 α酮酸的過(guò)程稱(chēng)為氧化脫氨基作用 轉(zhuǎn)氨基 作用 一種 α氨基酸的氨基可以轉(zhuǎn)移到 α酮酸上，從而生成相應(yīng)的一分子 α酮酸和一分子 α氨基酸，這種作用稱(chēng)為轉(zhuǎn)氨基作用 聯(lián)合脫氨 基作用 僅依靠單獨(dú)的脫氫酶不能完成，而需要轉(zhuǎn)氨基作用和氧化脫氨基作用配合進(jìn)行的脫氨基作用稱(chēng)為聯(lián)合脫氨基作用 L o g o Company Logo 氧化脫氨基作用 氧化脫氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化脫氫的同時(shí)脫去氨基的過(guò)程。谷氨酸脫氫酶系不需氧脫氫酶，以NAD+或 NADP+作為輔酶。參與蛋白質(zhì)合成的 20種 α氨基酸中，除甘氨酸、賴(lài)氨酸、蘇氨酸和脯氨酸不參加轉(zhuǎn)氨基作用，其余均可由特異的轉(zhuǎn)氨酶催化參加轉(zhuǎn)氨基作用。 生成的谷氨酸在酶的作用下進(jìn)一步將氨基轉(zhuǎn)給其他酮酸生成相應(yīng)的氨基酸 。生成 α酮戊二酸和丙氨酸，通過(guò)第二次轉(zhuǎn)氨反應(yīng)，再生出 α酮戊二酸 。在轉(zhuǎn)氨基過(guò)程中，輔酶 PLP轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿徇炼甙?(pyridoxamine 5′phosphate,PMP)。 L o g o Company Logo 轉(zhuǎn)氨基作用機(jī)理 第一階段：氨基酸轉(zhuǎn)變?yōu)橥? (1)氨基酸的親核性 NH2PLP Schiff堿 C原子，通過(guò)轉(zhuǎn)亞氨基反應(yīng)(transimination or trans Schiffigation)PLP Schiff堿，同時(shí)使酶分子中賴(lài)氨酸的 NH2 (2)通過(guò)酶活性位點(diǎn)賴(lài)氨酸催化去除氨基酸 α氫，并通過(guò)一共振穩(wěn)定的中間產(chǎn)物在PLP第 4位 C原子上加質(zhì)子，將氨基酸桺LP Schiff堿分子重排為一個(gè) αPMP schiff (3)水解生成 PMP和 α 第二階段： α酮酸轉(zhuǎn)變?yōu)榘被? 為完成轉(zhuǎn)氨反應(yīng)循環(huán)，輔酶必需由 PMP形式轉(zhuǎn)變?yōu)?E PLP Schiff形式，此過(guò)程亦包括三步，為上 (1)PMP與一個(gè) α 酮酸作用形成 α Schiff堿 (2)分子重排， α PMP Schiff堿變?yōu)榘被酨LP Schiff (3)酶活性位點(diǎn)賴(lài)氨酸 ω NH2PLP SchiffPLP Schiff 轉(zhuǎn)氨基反應(yīng)中，輔酶在 PLP和 PMP間轉(zhuǎn)換，在反應(yīng)中起著氨基載體的作用，氨基在 α－酮酸和 α氨基酸之間轉(zhuǎn)移。 L o g o Company Logo 轉(zhuǎn)氨基作用的生理意義 轉(zhuǎn)氨基作用起著十分重要的作用。聯(lián)合脫 L o g o Company Logo (purine nucleotide cycle)： 骨骼肌和心肌組織中 L 谷氨酸脫氫酶的活性很低，因而不能通過(guò)上述形式的聯(lián)合脫氨反應(yīng)脫氨。 一種氨基酸經(jīng)過(guò)兩次轉(zhuǎn)氨作用可將 α氨基轉(zhuǎn)移至草酰乙酸生成門(mén)冬氨酸。其脫氨過(guò)程可用圖 4表示。 John lowenstein證明此嘌呤核苷酸循環(huán)在肌肉組織代謝中具有重要作用。 而此過(guò)程需三羧酸循環(huán)中間產(chǎn)物增加，肌肉組織中缺乏能催化這種補(bǔ)償反應(yīng)的酶。 研究表明肌肉組織中催化嘌呤核苷酸循環(huán)反應(yīng)的三種酶的活性均比其它組織中高幾倍。 這種形式的聯(lián)合脫氨是不可逆的，因而不能通過(guò)其逆過(guò)程合成非必需氨基酸。 L o g o Company Logo
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