【正文】 調制下生成具有各種特定蛋白質結構的金屬蛋白 , 它們與其它蛋白質或核酸作用 , 結合于特定的部位 , 從而啟動或調制一系列后續(xù)的生物化學反應 , 或者控制和調節(jié) DNA和 RNA的轉錄 , 翻譯和表達 。 如鐵蛋白是鐵的貯存蛋白 , 每個蛋白分子內腔可貯存4900個無機鐵離子 , 以避免過量鐵離子對其它生物分子的毒害作用 , 而當生物體需要鐵時 , 又可從中取出 , 由運鐵蛋白輸送到需要鐵的生物分子的合成過程中去 。 其中氧運載蛋白有 血紅蛋白 肌紅蛋白類 , 血藍蛋白 和蚯蚓血紅蛋白 三類 , 血紅蛋白是以血紅素為輔基的含鐵金屬蛋白 , 蚯蚓血紅蛋白是含雙核鐵的金屬蛋白 , 血藍蛋白是含銅中心離子的金屬蛋白 。 它們利用具有氧化還原性的金屬離子 Cu2+/Cu+, Fe3+/Fe2+作為生物體中電子接受的載體蛋白中心 , 成為生物體中電子傳遞鏈的重要環(huán)節(jié) 。 蛋白質的一級結構 在蛋白質多肽鏈中， 一個肽鍵的羰基氧可能 和另一個肽鍵的亞胺氫形成氫鍵： 通過氫鍵形成的多肽鏈的空間排布 ， 即多肽鏈主干的構象 。 以各種氨基酸按一定順序排列構成的肽鍵骨架 蛋白質的基本結構 。 起配位作用的氨基酸殘基有：半胱氨酸 ，蛋氨酸 ， 酪氨酸 ， 谷氨酸 ， 天冬氨酸 ， 賴氨酸 ， 精氨酸和組氨酸等 。 第一節(jié) 金屬離子在生命體中的作用 3. 蛋白質和金屬離子配位 蛋白質與金屬離子結合與氨基酸或短肽鏈有所不同 。 多個氨基酸通過肽鍵首尾相接形成肽鏈，肽鏈中的氨基酸已經(jīng)不再是原來的完整的分子，稱為氨基酸殘基。 第一節(jié) 金屬離子在生命體中的作用 2. 肽和金屬離子配位 肽與金屬離子配位時 ， 一般以肽分子中的 O或 N原子作為配位原子 。 金屬離子在生命體中的存在形式 丙氨酸 氨基酸 在絲氨酸，蘇氨酸和酪氨酸中的 OH基也能進行配位。 生命體中的生物分子包括氨基酸、肽和蛋白質，均可以和金屬離子配合形成配合物。 研究生物體內的金屬元素和其它無機元素在生物體內的形態(tài)、結構特征、特性和功能 , 從分子水平上研究它們與生物分子相互作用的科學。第 8章 生物無機化學 ? 掌握生物無機化學基本概念 ? 掌握金屬蛋白的分類及其作用 ? 掌握仿生合成基本概念及原理 ? 了解金屬中毒的原因及解毒機理 ? 了解金屬離子在生命體中的作用 ? 了解生物固氮的意義及方法 目標 amp。要求 引言 生物無機化學 生命體的無機化學。 一 、 金屬離子在生命體中的作用 二 、 金屬離子中毒和解毒 三 、 無機材料仿生合成 四 、 生物固氮 第一節(jié) 金屬離子在生命體中的作用 金屬離子在生命體中的存在形式 金屬生物分子的分類及功能 金屬離子在生命體中的作用 第一節(jié) 金屬離子在生命體中的作用 金屬離子在生命體中的存在形式 金屬離子在生命體中通常不以游離態(tài)存在，而是與生物分子配合形成金屬配合物。 第一節(jié) 金屬離子在生命體中的作用 1. 氨基酸和金屬離子配位 氨基酸和金屬離子配位時 ， 一方面利用分子中的 COO－基氧原子和金屬發(fā)生共價結合 ， 另一方面是由 NH2基中的氮原子提供孤電子對與金屬離子形成配鍵 。另外，組氨酸的咪唑基，半胱氨酸的－ SH基以及蛋氨酸的 CSC(硫醚 )基都是重要的配位基團。 金屬離子在生命體中的存在形式 肽與多肽 氨基酸彼此以肽鍵結合成肽鏈，肽鍵是由一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基結合失去一分子水而成。超過十個殘基的肽稱為多肽。在金屬蛋白質分子中 ， 兩個配位原子之間往往隔著數(shù)目很多的氨基酸殘基 。 金屬離子在生命體中的存在形式 蛋白質 蛋白質由氨基酸構成，由一條或多條肽鏈按特殊方式組合成蛋白質分子。 蛋白質的相對分子量可高達 106， 小的也有 104以上 。 二級結構一般有兩種： α －螺旋結構和 γ －折皺結構 蛋白質的二級結構 α －螺旋結構 γ －折皺結構 蛋白質三級結構 蛋白質四級結構 第一節(jié) 金屬離子在生命體中的作用 金屬生物分子的分類及功能 含金屬離子的生物分子（金屬生物分子）的分類 金屬蛋白 其他金屬蛋白 金屬蛋白： 含有金屬離子的蛋白質 金屬酶： 能執(zhí)行催化功能的金屬蛋白 金屬酶之外的其它金屬蛋白： （ 大致可分為四大類 ） 電子載體蛋白 小分子載體蛋白 金屬貯運蛋白 金屬調節(jié)蛋白 1. 電子載體蛋白 電子載體蛋白主要有三種：含鐵血紅素的 細胞色素類蛋白 , 含 FeS簇合物的 鐵硫類蛋白 和含 Cu的 藍銅蛋白 。 2. 小分子載體蛋白 小分子載體蛋白主要包括 O2, NO, CO等小分子的結合和運載蛋白 。 3. 金屬貯運蛋白 金屬貯運蛋白主要是指一些承擔生命必須元素在體內貯存和轉運作用的金屬蛋白 ， 主要有 Fe, Zn, Cu蛋白 。 金屬調節(jié)蛋白是近幾十年來發(fā)現(xiàn)的具有重要生物功能的一類金屬蛋白 。 其中最典型的有以 Ca調蛋白為代表的鈣結合蛋白 , 重金屬蛋白和近年來發(fā)現(xiàn)的各種鋅指類蛋白 。 生物體中各種復雜的生物化學反應能在溫和條件下 (室溫 , 常壓 , 中性介質 )下迅速進行 , 根本原因在于生物體中存在著各種具有高催化效率的酶 。C, 1秒內可以催化分解 105mol H2O2, 同樣條件下 , 1mol H2O2酶可催化分解 105 mol H2O2。 這些金屬離子或是直接參與了催化活性部位的構成 , 或是它的存在有利于底物和酶的結合 , 或是通過穩(wěn)定的酶分子構象起到調控活性的作用 。 金屬酶一般含有化學計量的金屬離子作為輔因子 , 它們與蛋白肽鏈之間的結合相當牢固 , 通常金屬 酶蛋白配合物的結合常數(shù)達到 107108 mol1 L。 5a. 金屬酶 參與金屬酶組成的主要是過渡金屬離子 Fe, Zn, Cu, Mn, Co, Mo, Ni等 , 它們在氧化還原酶 、 轉移酶 、 水解酶 、 聚合酶 、 異構酶和連接酶六大類酶中以金屬酶的形式存在 , 并發(fā)揮著獨特的作用 。 b. 橋聯(lián)作用 底物與酶蛋白同時結合在金屬離子上 , 以金屬離子為橋梁使得底物分子與酶分子更易接近 , 甚至處于同一配位球體內 , 便于各種酶促反應的進行 , 如羧肽酶中 Zn2+起底物肽鏈的錨柱作用 , 在它的橋聯(lián)作用下 , 才開始一系列的構象變化 , 完成肽鏈上端氨基酸的水解反應 . c. 模板作用 金屬離子通過立體化學特性 , 對酶或底物的空間構象進行調整 , 促使酶與底物具有相互匹配的構象 , 從而激活或增強酶的活性 , 例如 : 某些金屬離子對以磷酸吡哆醛為輔因子的酶的活性的增強作用 , 就是這種模板效應的具體體現(xiàn) 。 e. 電子傳遞作用 在許多氧化還原酶中 , 金屬離子通過氧化態(tài)的變化起著電子傳遞的作用 , 如細胞色素酶中 Fe2+/Fe3+中心和超氧化物歧化酶中 Cu+/Cu2+ 中心等 。 輔因子若為金屬離子 , 金屬離子稱為激活劑 , 若為配合物 , 配合物稱為輔酶 。 它們在酶促反應中可以穩(wěn)定底物的構型 , 使之適合于酶蛋白的結合；或使底物的構型有利于它在蛋白質上的取向和反應；也可以因其結合 , 改變蛋白質的構象；或通過電荷作用 , 改變蛋白質分子的電荷分布 , 使離域底物與其它分子結合 。L1 主要功能： 調節(jié)滲透壓 ， 保持細胞中最適水位 ， 通過鈉泵作用 ? 將葡萄糖 、 氨基酸等營養(yǎng)物質輸入細胞 參與神經(jīng)信息的傳遞；保持血液和腎中的酸堿平衡 。 細胞液中含 K+ 濃度為 154 103 mol 葡萄糖的新陳代謝作用需要高濃度的 K+, 用核糖體進行蛋白質合成也需要高濃度的 K+ K+起著穩(wěn)定細胞內部結構的作用 。L1, [Na+]： 10 103 molL1， [K+]： 5 103 molL 1 , 在細胞外的濃度 : 103mol Ca2+的主要生物功能： (a) 穩(wěn)定蛋白質構象 ， 如 DNA酶和微生物蛋白酶中的 Ca2+的作用 (b) 形成各種生物體的固體骨架物質 ， 如骨骼和生物殼體 , 大部分是由羥基磷灰石 Ca10(PO4)6(OH)12組成的 (c) 促進血液凝固和調節(jié)心律 (d) 引發(fā)某些生理活動的功能 ， 肌肉收縮的觸發(fā)器 ， 釋放激素的 信使等 鈣媒介蛋白與 Ca2＋ 結合而被激活 羧基 COO 刺激 Ca2+流入 與 媒