【正文】 不穩(wěn)定性，隨時都可能丟掉GTP帽子進入不可逆的降解狀態(tài)，任何時刻都有一部分微管在延伸，同時另一部分微管在崩解。E 分裂期細胞的中心體有兩個，分別存在于細胞兩極。C 中心體含有一對桶裝的中心粒，它們彼此垂直分布，每個中心粒由9組三聯(lián)體微管圍攏而成，每一組三聯(lián)體微管中只有一根是完整的，定義為A管，與之相鄰的分別是B管和C管。中心粒被中心體基質包圍，γ微管蛋白環(huán)狀復合物分布在中心體基質表面。中心體是細胞內微管組裝的組織中心，基體是纖毛或鞭毛內微管組裝的組織中心。30 微管組織中心A細胞內微管的組裝沒有成核反應階段，所有微管均以微管組織中心為起點開始組裝，與微管組織中心相連的總是負極端，向外延伸的總是正極端。C 帶有GDP的微管蛋白形成的原纖絲具有向外側彎折的傾向，因此處于組裝過程中的T型末端由于有GTP帽子保護，其末端是筆直的管狀。微管裝配過程中的這種反應特性稱為動力學不穩(wěn)定性。29 微管組裝與去組裝的動力學不穩(wěn)定性（dynamic instability）A由于構象上的顯著差異，D型微管末端的解聚速度遠大于T型微管末端的解聚速度。E 細胞中微管的去組裝總是發(fā)生在末端微管蛋白攜帶GDP的時候，這樣的末端定義為D型末端。D 細胞中的微管組裝時新組裝上去的微管蛋白總是攜帶GTP分子的，該GTP分子在停留一段很短的時間后即被水解為GDP，在水解發(fā)生前新的攜帶GTP的微管蛋白二聚體已經(jīng)在末端聚合，使得整根微管最前端的幾個微管蛋白總是攜帶GTP的，稱為GTP帽子（GTP cap）。B 在游離狀態(tài)下微管蛋白與GTP的親和力遠高于GDP，與微管蛋白結合的GDP分子很容易被GTP分子所替換，因此游離狀態(tài)下的微管蛋白攜帶的核苷酸分子以GTP為主。27 胞外微管組裝反應的動力學過程A 與胞外微絲組裝反應相似B 分為三個時期：延遲期，延長期和穩(wěn)定期C 胞外微管組裝反應中也會出現(xiàn)踏車行為，但踏車行為在細胞內幾乎不存在。C 微管管壁由αβ微管蛋白二聚體縱向排列而成的原纖絲構成，13根原纖絲合攏構成中空的微管結構。B αβ微管蛋白二聚體由α微管蛋白（αtubulin）和β微管蛋白（βtubulin）首尾相連而成。由于一根細肌絲同時與多個（約50個）肌球蛋白頭部相互作用，因此任意一個時間點總有一個以上的肌球蛋白頭部與細肌絲緊密相連，使得粗細肌絲間的滑動可以連續(xù)進行而不會因肌球蛋白頭部脫離細肌絲而回彈。D II型肌球蛋白的兩個馬達結構域頭部獨立運動，彼此間無明顯協(xié)調性。 4 向前移動后的頭部與前方下一個肌動蛋白分子的結合位點接觸，這種分子接觸使得頭部內的Pi分子釋放，Pi的釋放使得頭部與肌動蛋白分子緊密結合并觸發(fā)了頭部的能量釋放，頭部恢復低能構象并向負極方向拖拽細肌絲，滑動距離為一個肌動蛋白分子的距離。 2 僵直狀態(tài)十分短暫，隨后頭部與1分子ATP結合，構象發(fā)生輕微變化，使頭部與細肌絲的緊密結合松開。C 肌球蛋白馬達結構域每一個運動周期可分為五個階段。25 肌球蛋白沿微絲運動的分子機制（以肌球蛋白II為代表）A 肌球蛋白每一個馬達結構域都具有ATP酶活性，包含一個ATP結合位點和一個肌動蛋白結合位點。24 原肌球蛋白位移A在肌細胞處于靜息狀態(tài)時，原肌球蛋白（tropomyosin，Tm）與細肌絲緊密結合，封閉了細肌絲與粗肌絲馬達結構域頭部的結合位點，收縮裝置不啟動。D 粗細肌絲在肌纖維中平行交錯分布，每根粗肌絲被六根細肌絲包圍，每根細肌絲被兩根粗肌絲所共用。B 細肌絲是單股的微絲纖維。B 胞質分裂環(huán)由反相平行排列的微絲束組成，其間含有II型肌球蛋白二聚體，具有收縮能力。22 胞質分裂環(huán)A 胞質分裂環(huán)在細胞分裂過程中的胞質分裂期產(chǎn)生。C 微絨毛中的微絲束由絨毛蛋白和絲束蛋白緊密交聯(lián)而成，微絲束內部無肌球蛋白，因此微絨毛不具備運動的能力。21 微絨毛（microvilli）A 小腸上皮細胞的游離面存在大量的微絨毛。E 前緣形成突起后，細胞皮層處于拉伸狀態(tài)，細胞皮層內的應力纖維產(chǎn)生張力，在II型肌球蛋白的作用下應力纖維收縮，拖拽細胞后隨部分前移。1 Arp2/3復合物在微絲正極端的裝配成核 2前纖維蛋白維持微絲的正極組裝，抑制負極組裝 3 形成蛋白維持絲狀偽足內微絲的筆直無分叉組裝。絲狀偽足為片狀偽足提供更大的擴展面，加速突起前移速度。1外源信號觸發(fā)細胞遷移 2細胞前緣產(chǎn)生突起 3突起部分與胞外基質形成新的錨定位點 4后放骨架收縮，錨定點分離，細胞整體前移。B 應力纖維主要存在于細胞皮層區(qū)域，通過黏著斑與相鄰細胞或胞外基質相連，在細胞形狀發(fā)生變化時能夠產(chǎn)生張力并主動收縮，有助于細胞完成形狀的改變。D 絲狀偽足內的微絲正極端在形成蛋白的保護下筆直生長，不分叉，形成筆直平行的束狀結構。C 細胞皮層為質膜提供機械支撐，幫助質膜維持特定的形狀，調節(jié)膜蛋白的流動性。17 細胞皮層（cell cortex）A 細胞皮層是微絲通過交聯(lián)形成的三維凝膠樣網(wǎng)絡結構。F II型肌球蛋白有兩個馬達結構域，在細胞內以二聚體或多聚體的形式存在，主要在應力纖維的相互滑動以及肌纖維的收縮過程中起作用。C 馬達結構域是肌球蛋白沿微絲運動的主要結構元件；尾部結構域是肌球蛋白與貨物分子、其他細胞結構或自身形成多聚體時相連的部位；D 細胞內肌球蛋白的種類有很多，每種肌球蛋白的結構和功能都不相同。16 肌球蛋白（myosin）的結構及種類A 肌球蛋白是依賴于微絲的馬達蛋白。相反，在另一些條件下，微絲切斷后產(chǎn)生的正極末端可以成為新的微絲生長點，從而加速微絲網(wǎng)絡的形成。B 凝溶膠蛋白能夠結合在微絲表面并切斷微絲。G 凝膠形成蛋白包括細絲蛋白（filamin）和血影蛋白（spectrin），其兩個肌動蛋白結合位點間的區(qū)域是柔軟的，能以一定角度將兩根相鄰的微絲交聯(lián)，最終形成二維網(wǎng)狀結構或三維凝膠樣結構。E 成束蛋白中的絲束蛋白和絨毛蛋白以單體形式起作用，兩個肌動蛋白結合位點間的距離較小，形成的微絲束比較緊密，內部很難進入其他功能性蛋白分子。C 起到交聯(lián)作用的蛋白單體或二聚體都攜帶有兩個肌動蛋白結合位點，兩個位點間的距離決定了所形成的微絲束或網(wǎng)的松緊程度。 14 交聯(lián)蛋白A 交聯(lián)蛋白根據(jù)微絲的排列方式可分為兩類：成束蛋白和凝膠形成蛋白。13 延伸保護蛋白主要指的是形成蛋白（formin），形成蛋白能在微絲正極端形成二聚體環(huán)狀結構，二聚體環(huán)中的兩個單體分子交錯向正極端移動并募集新的肌動蛋白單體分子在正極端組裝，同時保護正極端新形成的微絲不被降解或者是被Arp2/3復合物接近。C 成核蛋白和加帽蛋白都是對微絲末端進行調節(jié)的蛋白，其中成核蛋白作用于負極，加帽蛋白作用于正極。被加帽蛋白穩(wěn)定的微絲正極端由于ATP的水解作用，屬于D型末端，但加帽蛋白的存在保護其不發(fā)生解聚反應。Arp2/3復合物的存在具有穩(wěn)定微絲負極的作用，一但Arp2/3從微絲末端脫落，暴露出來的負極D型末端會迅速降解?？梢詰{空出現(xiàn)，誘發(fā)新的微絲的組裝。 Arp2和Arp3在結構上與肌動蛋白單體分子極其相似，在復合物中形成異源二聚體，肌動蛋白單體以Arp2/3異源二聚體為基點開始新微絲的組裝。因此前