【正文】 血紅蛋白：（ a）降低；（ b）增加；（ c）降低 ] 37℃， ， CO2分壓 40 torr 和 BPG 正常勝利水平（ ）條件下，人全血的氧結(jié)合測(cè)定給出下列數(shù)據(jù)： p（ O2） %飽和度（ =100 Y） 10 30 50 70 85 96 98 （ a） 根據(jù)這些數(shù)據(jù)，繪制氧結(jié)合曲線；估算在（ 1） 100torr p（ O2） (肺中 )和（ 2） 30 torr p（ O2）（靜脈血中）下血的氧百分飽和度 。 [（ a）蛋白質(zhì) B；（ b）蛋白質(zhì) A的 Ka=106(mol/L)1，蛋白質(zhì) B的 Ka=109(mol/L)1 O2親和力有什么影響？（ a）血漿的 pH從 ；（ b）肺中 CO2 所有試卷資料免費(fèi)下載 corundum 整理 10 分壓從 45torr（屏息）降到 15torr（正常）；（ c） BPG水平從 （海平面）增至 （高空）。 ] 第六章 蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系 A 和 B 各有一個(gè)配體 X 的結(jié)合部位，前者的解離常 數(shù) Kd為 106mol/L，后者 Kd為 109mol/L。 [（ 1）有缺陷復(fù)合物的平均頻率是 6000 108=6 105] [（ 2）由于有缺陷的二聚體可被剔除，因此有缺陷復(fù)合物的平均率只是最后階段的操作次數(shù)（ 5 次操作裝配 6個(gè)亞基）乘以錯(cuò)誤頻率，即： 5 108。假設(shè)從氨基酸合成多肽鏈，多肽鏈組成二聚體，再從二聚體聚集成多聚體酶，在這一建造過程中每次操作的錯(cuò)誤頻率為 108，假設(shè)氨基酸序列沒有錯(cuò)誤的話，多肽的折疊總是正確的，并假設(shè)在每一裝配階段剔除有缺陷的亞結(jié)構(gòu)效率為 100%，試比較在下列情況下有缺陷復(fù)合物的頻率：（ 1）該復(fù)合物以一條 6000 個(gè)氨基酸連續(xù)的多肽鏈一步合 成，鏈內(nèi)含有 6個(gè)多肽 A 和 6 個(gè)多肽 B。問它的最高對(duì)稱性是什么？ [（ a） C4 和 D2， C4 是通過異種相互作用締合在一起，D2 是通過同種相互作用締合在一起，（ b） C2因?yàn)槊總€(gè)αβ二聚體是一個(gè)不對(duì)稱的原聚體 ] 階段裝配過程比一個(gè)單階段裝配過程更容易控制蛋白質(zhì)的質(zhì)量。（ a）對(duì)該分子說出兩各種可能的對(duì)稱性。關(guān)于此蛋白的結(jié)構(gòu)， 你能做出什么結(jié)論？ [該毒素蛋白由兩條不同的多肽鏈通過鏈間二硫鍵交聯(lián)而成，每條多肽鏈的相對(duì)分子質(zhì)量各在 13000左右。彼此間由二硫鍵交聯(lián)在一起。用β 巰基乙醇（能還原二硫橋）處理時(shí)，大的失去催化能力，并且它的沉降速度減小，但沉降圖案上只呈現(xiàn)一個(gè)峰（參見第 7章）。 ] 300000，在酸性環(huán)境中可解離成兩個(gè)不同組分，其中一個(gè)組分的相對(duì)分子質(zhì)量為 100000，另一個(gè)為 50000。殘基 2023很可能形成β轉(zhuǎn)角 ] ，完全暴露在水環(huán)境中和完全埋藏在蛋白質(zhì)分子非極性內(nèi)部的兩種多肽片段，哪一種更容易形成α螺旋？為什么？ [埋藏在蛋白質(zhì)的非極性內(nèi)部時(shí) 更容易形成α螺旋。利用表 56 中的數(shù)據(jù)和 ChouFaman 的經(jīng)驗(yàn)規(guī)則，預(yù)測(cè)此區(qū)域 所有試卷資料免費(fèi)下載 corundum 整理 9 的二級(jí)結(jié)構(gòu)。 [在亞基 亞基相互作用中疏水相互作用經(jīng)常起主要作用，參 與四聚體 B4的亞基 亞基相互作用的表面可能比單體 A的對(duì)應(yīng)表面具有較多的疏水殘基。 ] A 和 B，有著相似的三級(jí)結(jié)構(gòu)。 mol）（ c）Δ H 折疊 100（ 5 kj/mol） =500 kj/mol；注意，這里我們沒有考慮在螺旋末端處某些氫鍵不能形成這一事實(shí)，但考慮與否差別很小。問：（ a）這個(gè)蛋白質(zhì)可能有多種隨機(jī)構(gòu)象（ W）？（ b）根據(jù)（ a）的答案計(jì)算在當(dāng)使 1mol該蛋白質(zhì)折疊成只有一種構(gòu)想的結(jié)構(gòu)時(shí)構(gòu)想熵的變化（Δ S 折疊 ）；（ c）如果蛋白質(zhì)完全折疊成由 H鍵作為穩(wěn)定焓的唯一來源的α螺旋，并且每 mol H 鍵對(duì)焓的貢獻(xiàn)為 5kj/mol，試計(jì)算Δ H 折疊 ；（ d）根據(jù)逆的（ b）和（ c）的答案，計(jì)算 25℃時(shí)蛋白質(zhì)的Δ G 折疊 。該蛋白質(zhì)將有 200個(gè)可旋轉(zhuǎn)的鍵。（ 1）多聚亮氨酸， pH=；（ 2）多聚異亮氨酸， pH=；（ 3）多聚精氨酸， pH=；（ 4）多聚精氨酸， pH=13；（ 5）多聚谷氨酸， pH=；（ 6）多聚蘇氨酸， pH=；（ 7）多聚脯氨酸， pH=；[（ 1）（ 4）和（ 5）能形成α螺旋；（ 2）（ 3）和（ 6）不能形成有規(guī)則的結(jié)構(gòu)；（ 7）有規(guī)則，但不是α螺旋 ] 6. 多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一個(gè)比較穩(wěn)定？為什么？ [因?yàn)楦拾彼崾窃讦?碳原子上呈對(duì)稱的特殊氨基酸，因此可以預(yù)料多聚甘氨酸的左右手α螺旋（他們是對(duì)映體）在能量上是相當(dāng)?shù)?，因而也是同等穩(wěn)定的。 ，而且還取決于肽鏈的氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)。ψ =+120176。這就是氫鍵能量對(duì)穩(wěn)定焓貢獻(xiàn)小的原因。試解釋這種差別的原因。設(shè)有 X個(gè)氨基酸殘基呈α螺旋結(jié)構(gòu)，則： X 第五章 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu) ：（ 1）考慮到α螺旋中每 ，故該α螺旋的軸長(zhǎng)為： 78 (2) 考慮到完全伸展時(shí)每個(gè)氨基酸殘基約占 ，故此時(shí)長(zhǎng)為： 78 = ：一般來講氨基酸的平均分子量為 120Da，此蛋白質(zhì)的分子量為 240000Da，所以氨基酸殘基數(shù)為 240000247。 ] 解：（ 1）用 BOC保護(hù) Ala 氨基端，然后將其羧基掛接 在樹脂上； （ 2）除去 N端保護(hù)，將用 BOC保護(hù)的 Arg用縮合劑 DDC與 Ala相連； （ 3）將把樹脂懸浮在無水三氟乙酸中，通人干燥的 HBr，使肽與樹脂脫離，同時(shí)保護(hù)基也被切除。 蜂毒明 肽（ apamin）是存在蜜蜂毒液中的一個(gè)十八肽，其序列為 CNCKAPETALCARRCH，已知蜂毒明肽形成二硫鍵，不與碘乙酸發(fā)生反應(yīng)，（ 1）問此肽中存在多少個(gè)二硫鍵？（ 2）請(qǐng)?jiān)O(shè)計(jì)確定這些（個(gè)）二硫鍵位置的策略。 綜合（ 1）、（ 2）、（ 3）、（ 4）可得結(jié)果。由題，得到的一條肽（ Asp、 Ala、Tyr）結(jié)合（ 3）、（ 4）可得該肽的氨基酸序列為： AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal 3 、 某 多 肽 的 氨 基 酸 序 列 如 下 ： GluValLysAsnCysPheArgTrpAspLeuGlySerLeuGlu AlaThrCysArgHisMetAspGlnCysTyrProGlyGlu_GluLys。 第四章 蛋白質(zhì)的共價(jià)結(jié)構(gòu) 習(xí)題 ： 1012022/120=10100 有解： N末端分析： FDNB 法得： Asp； C末端分析：羧肽酶法得： Val； 胰蛋白酶只斷裂賴氨酸或精氨酸殘基的羧基形成的肽鍵，得到的是以 Arg 和 Lys 為 C末端殘基的肽斷。 15．解：在 pH3 左右，氨基酸與陽離子交換樹脂之間的靜電吸引的大小次序是減刑氨基酸 (A2+)中性氨基酸 (A+)酸性氨基酸 (A0)。 (4)Pro, Val (5)Glu, Asp。 [參考圖 315] 1解：根據(jù)逆流分溶原理，可得： 對(duì)于 Gly： Kd = CA/CB = 4 = q(動(dòng)相 )/p（靜相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5) 4個(gè)分溶管分溶 3次：（ 1/5 + 4/5） 3=1/125+2/125+48/125+64/125 對(duì)于 Phe： Kd = CA/CB = 2 = q(動(dòng)相 )/p（靜相） p+q = 1 = (1/3 + 2/3) 4個(gè)分溶管分溶 3次：（ 1/3 + 2/3） 3=1/27+6/27+12/27+8/27 故利用 4個(gè)分溶管組成的分溶系統(tǒng)中，甘氨酸和苯丙氨酸各在 4管和第 3管中含量最高，其中： 第 4管： Gly： 64/125 100= mg Phe： 8/27 81=24 mg 第 3管： Gly： 48/125 100= mg Phe： 12/27 81=36 mg 所有試卷資料免費(fèi)下載 corundum 整理 6 1指出在正丁醇：醋酸：水的系統(tǒng)中進(jìn)行紙層析時(shí)，下列混合物中氨基酸的相對(duì)遷移率（假定水相的 pH為 ）： (1)Ile, Lys。計(jì)算 L亮氨酸在6mol/L HCl 中的比旋（ [a]）。問起始溶液中丙氨酸的含量為多少克？ [] 解：由 pH=pK1+lg（ His2+/） =pKr+lg（ His+/His2+） =pK2+lg（ His0/ His+） 得 His2+為 104， His+為 ， His0為 104 說明用含一個(gè)結(jié)晶水的固體組氨酸鹽酸鹽（相對(duì)分子質(zhì)量 =；咪唑基 pKa=）和 1mol/L KOH 配制 [取組氨酸鹽酸鹽 ()，加入 352ml 1mol/L KOH，用水稀釋至 1L] 解：茚三酮在弱酸性溶液中與α 氨基酸共熱，引起氨基酸氧化脫氨脫羧反映，（其反應(yīng)化學(xué)式見 P139），其中，定量釋放的 CO2可用測(cè)壓法測(cè)量，從而計(jì)算出參加反應(yīng)的氨基酸量。 [見表 31] 表 31 氨基酸的簡(jiǎn)寫符號(hào) 名稱 三字母符 號(hào) 單字母 符號(hào) 名稱 三字母符號(hào) 單字母符號(hào) 丙氨酸 (alanine) Ala A 亮氨酸 (leucine) Leu L 精氨酸 (arginine) Arg R 賴氨酸 (lysine) Lys K 天冬酰氨 (asparagines) Asn N 甲 硫 氨 酸 ( 蛋氨酸 )(methionine) Met M 天冬氨酸 (aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸 (phenylalanine) Phe F 半胱 氨酸 (cysteine) Cys C 脯氨酸 (praline) Pro P 谷氨酰氨 (glutamine) Gln Q 絲氨酸 (serine) Ser S 谷氨酸 (glutamic acid) Glu E 蘇氨酸 (thre