生物化學第9章酶促反應動力學(參考版)
2025-01-19 14:00本頁面
【正文】 在機體內(nèi)有許多調(diào)節(jié)酶活力的方式 ， 其中抑制劑和激活劑的調(diào)節(jié)屬于最快速的方式 。 激活劑對酶反應的影響 不同的激活劑激活不同的酶 ， 有些激活劑激活一種酶 ， 卻又抑制另一種酶 。 最適反應pH示意圖 六、激活劑對酶反應的影響 有些物質(zhì)與酶結(jié)合后可以提高酶活力 ， 這些物質(zhì)稱為酶的激活劑 （ activator） 或活化劑 ， 它們大部分是無機離子或小分子化合物 ， 少數(shù)是大分子物質(zhì)如蛋白質(zhì) 。 ② pH偏離最適 pH不多時 ， 酶分子中及底物分子中各可解離基團的 解離狀態(tài) 發(fā)生了變化 ， 不利于底物與酶的結(jié)合及催化反應 。 酶的最適反應 pH也不是一個特征性常數(shù) ， 而是受到底物種類和濃度 、 緩沖液種類和濃度的不同而改變 。 需要注意的是 ， 最適溫度 值不是酶的特征性常數(shù) ， 此值隨著反應時間的延長而有所下降 。 所以對于酶反應來說 ， 有一個最適反應溫度 。 β 鹵代 D丙氨酸 磷酸吡哆醛 丙氨酸消旋酶 可逆抑制劑 （ 底物的類似物 ） 合成葉酸的組分 磺胺藥物競爭抑制二氫葉酸合成酶的活性 蝶呤 對氨基苯甲酸 谷氨酸 葉酸 （磺胺藥物） 可逆抑制劑 （ 過渡態(tài)底物類似物 ） 過渡態(tài)底物類似物抑制力更強 ， 因為酶對過渡態(tài)底物的親和力比對底物的親和力強得多 。 主要修飾活性部位 ， 其它部位也可能修飾 。 青霉素與糖肽轉(zhuǎn)肽酶的絲氨酸羥基結(jié)合 ， 使細菌細胞壁不能合成 。硫化物能與多種含金屬的酶形成 較為穩(wěn)定的絡合物 ，使酶失活 。 烷化試劑 氰化物、硫化物和 CO 氰化物能與細胞色素氧化酶中的 Fe2+結(jié)合 ， 使酶失活不能呼吸 。 可用金屬螯合劑 EDTA、 半胱氨酸等螯合除去重金屬離子 。BAL（ 二巰基丙醇 ） 能解毒 。過量的半胱氨酸或還原型谷胱甘肽 能解毒 。 用解磷定 （ 碘化醛肟甲基吡啶 ） 或氯磷定 （ 氯化醛肟甲基吡啶 ） 能把酶上的毒劑奪取下來 ，使酶恢復活力 ， 達到解毒的作用 。 這類化合物強烈地抑制膽堿酯酶活力 ， 使乙酰膽堿不能水解成乙酸和膽堿 ， 導致乙酰膽堿積累 ， 引起神經(jīng)中毒癥狀 。 可逆抑制劑得到的是一組通過原點但斜率不同的直線 ， 不可逆抑制劑得到的是一組不通過原點但斜率與對照相同的平行線 。 斜率較小的直線是可逆抑制劑 ， 不通過原點但斜率與對照相同的是不可逆抑制劑 。 由于 I 的存在促進了 E 和 S 的結(jié)合 ， 所以稱為反競爭性抑制 。 這類 抑制劑是與酶活性中心之外的某個部位結(jié)合 。 競爭性抑制劑通常是底物類似物 ，它可以與酶結(jié)合 ， 但不能被酶催化發(fā)生反應 。 2． 可逆抑制作用 （ reversible inhibition） 抑制劑與酶活性中心的基團以非共價鍵結(jié)合 ， 可以用透析 、 超濾 、 凝膠過濾等物理方法去除而使酶恢復活力 。 研究酶的抑制作用是研究酶的結(jié)構(gòu)和功能 、 酶的催化機制 ， 以及闡明代謝途徑的基本手段 ， 也可以為醫(yī)藥設(shè)計新藥物和為新農(nóng)藥的研制提供理論依據(jù) 。 乒乓反應 （ ping pong reaction） 如轉(zhuǎn)氨酶催化轉(zhuǎn)氨反應： 氨基酸 1 ＋ 酮酸 2 —— → 酮酸 1 ＋ 氨基酸 2 A B P Q 三、酶的抑制作用 因酶蛋白變性而酶活力喪失稱為酶的失活作用 ，而因為某種物質(zhì)與酶結(jié)合使酶活力喪失稱為酶的抑制作用 ， 酶受抑制喪失活力時酶蛋白并沒有變性 。 如脫氫酶的輔酶 NAD(P)+相當于 A， NAD(P)H相當于 Q。 這類反應又可以分為兩種類型 。 32313kkkkKkm ??作圖法求 Km和 Vm值 （ LineweaverBurk雙倒數(shù)作圖法） 將米氏
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