生物化學第9章酶促反應(yīng)動力學(存儲版)
【正文】 有些物質(zhì)與酶結(jié)合后可以提高酶活力 ， 這些物質(zhì)稱為酶的激活劑 （ activator） 或活化劑 ， 它們大部分是無機離子或小分子化合物 ， 少數(shù)是大分子物質(zhì)如蛋白質(zhì) 。 所以對于酶反應(yīng)來說 ， 有一個最適反應(yīng)溫度 。硫化物能與多種含金屬的酶形成 較為穩(wěn)定的絡(luò)合物 ，使酶失活 。過量的半胱氨酸或還原型谷胱甘肽 能解毒 。 斜率較小的直線是可逆抑制劑 ， 不通過原點但斜率與對照相同的是不可逆抑制劑 。 2． 可逆抑制作用 （ reversible inhibition） 抑制劑與酶活性中心的基團以非共價鍵結(jié)合 ， 可以用透析 、 超濾 、 凝膠過濾等物理方法去除而使酶恢復活力 。 這類反應(yīng)又可以分為兩種類型 。 ⑤ 根據(jù)細胞內(nèi)酶反應(yīng)正反兩方面的底物濃度 ， 以及兩方面的 Km值 ， 可以推測細胞內(nèi)代謝的方向 。 根據(jù)穩(wěn)態(tài)學說推導速度方程 因為酶反應(yīng)速率與 [ES]成正比，即 所以 ][3 ESkV ?][][][ 03SKSEkVm ??][][][][ 0SKSEESm ??又因為當所有的酶都與底物結(jié)合形成復合物時，反應(yīng)速率達到最大，即 ，代入上式得 03 ][ EkV m ?][][SKSVVmm?? ][][SKSVVsm??（穩(wěn)態(tài)法） （快速平衡法） 兩個米氏方程的區(qū)別 這兩個方程的區(qū)別就在于快速平衡法推導的方程中米氏常數(shù)是 Ks， 而穩(wěn)態(tài)法推導的米氏方程中米氏常數(shù)是 Km。 （ 1）平衡學說 （ Henri， Michaelis和 Menten方程） 1902年 Henri和 Brown提出了酶催化的反應(yīng)機理 1913年 Michaelis和 Menten完善了這個理論 ，他們認為酶反應(yīng)的第一步是快速可逆的平衡 ，第二步慢 ， 為限速反應(yīng) 。 二、底物濃度對酶反應(yīng) 速率的影響 酶反應(yīng)速率對底物濃度作圖 中間復合物學說 為了解釋這個現(xiàn)象 ， Henri和 Wurtz提出了酶－底物復合物學說 。 ?酶與底物結(jié)合后光譜發(fā)生變化。 ③ 酶以 E和 ES兩種狀態(tài)存在 。 在一定的反應(yīng)條件下 ， 對于一定的底物 ， Km是定值 。當 [S]Km時 ， V = Vm = k3[E]0， 此時對底物來說是零級反應(yīng) ， 對酶來說是一級反應(yīng) ， k3是一級反應(yīng)速率常數(shù) ， k3表示當酶被底物飽和時每秒鐘每個酶分子轉(zhuǎn)換底物的分子數(shù) （ 又稱為轉(zhuǎn)換數(shù) ） ，這時的 k3又可以寫成 kcat， kcat 越大 ， 說明酶 的催化效率越高 。 隨機反應(yīng) （ random reaction） 如肌酸激酶催化肌酸與 ATP反應(yīng)生成磷酸肌酸和 ADP。 競爭性抑制劑舉例 可逆抑制作用的 3種類型 （ 2） 非競爭性抑制 （ nonpetitive inhibition） I 與 S 可以分別與酶結(jié)合 ， 誰先結(jié)合都可以 ，形成 ESI 三元復合物 ， 但 ESI 中的 S 不能轉(zhuǎn)變成產(chǎn)物 。 一些重要的不可逆抑制劑 （ 1） 非專一性不可逆抑制劑 ① 有機磷化合物 ② 有機汞 、 有機砷化合物 ③ 重金屬鹽 ④ 烷化試劑 ⑤ 氰化物 、 硫化物和 CO ⑥ 青霉素 （ 2） 專一性不可逆抑制劑 ① Ks型不可逆抑制劑 ② Kcat型不可逆抑制劑 有機磷化合物 很多農(nóng)藥是有機磷化合物 ， 它們能抑制某些蛋白酶及酯酶的活力 ， 與酶分子活性部位的絲氨酸羥基共價結(jié)合而使酶失活 。 路易斯毒氣 為了六十一個階級兄弟 重金屬鹽 Ag+、 Cu2+、 Hg2+、 Pb2+、 Fe3+在高濃度時能使酶蛋白變性 ， 低濃度時抑制某些酶
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