【正文】 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 122 分類 補欠分子族 例を挙げて 核タンパク質 核 酸 染色體 糖タンパク質 糖 質 免疫グロブリン リポタンパク質 脂 質 β? リポタンパク質 リンタンパク質 リン酸 カゼイン 色素タンパク質 色 素 ヘモグロビン 金屬タンパク質 金屬イオン フェリチン 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 123 タンパク質構造と機能の関係 The Relation of Structure and Function of Protein 第 三 節(jié) 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 124 （ 一 ） 一次構造が空間構造の基礎 一 、 タンパク質一次構造と機能の関係 ウシ膵臓リボヌクレアーゼ ジ ス ルフィ ド 結合 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 125 天然狀態(tài) ， 觸媒活性あり 尿素 、 βME 尿素 、 βMEを除去する 変性 ， 活性なく 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 126 （ 一 ） ミオグロビンとヘモグロビンの構造 二 、 タンパク質空間構造と機能の関係 目 錄目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 127 （ 三 ） タンパク質コンホメーション 変化と病気 タンパク質コンホメーション変化による 病気 ： タンパク質のホールデイグ (folding)が誤った場合ではその一次構造が変化しないにもかかわらず コンホメーション変化が起こり タンパク質機能に影響を及ぼす 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 128 狂牛病 （mad cow disease)は人及び動物がともに罹患する 神経退行性病気である 。 狂牛病の原因は異常プリオン (prion protein, PrP)と呼ばれる感染力のあるタンパク質である 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 129 正常な PrPcがα螺旋に富み ，病気に罹った場合 β? プリ?ツ?シ?トに変換する（PrPsc ） PrPc α螺旋 PrPsc β? プリ?ツ?シ?ト 正常 狂牛病 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 130 第 四 節(jié) タンパク質の物理的化學的性質 と分離精製 The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 131 （ 一 ） タンパク質の両性解離 一 、 物理的化學的性質 タンパク質は実際には生理的 pHでは荷電されており 、それは C末端とＮ末端以外に極性のある側鎖によるものである 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 132 例えば Lysの ε?NHArgのグアニジノ基 、Hisのイミダゾール基などはプロトンを受け入れて正電荷 （陽イオン ）を持っており，AspとGluの非 α?COOHはプロトンを失って負の電荷 （陰イオン ）をもっている。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 133 *タンパク質の等電點 (isoelectric point, pI) あるpHにおいては タンパク質分子の正味の電荷が０となり 、直流電場に 置か れても移動しない 。この溶液の pH値をタンパク質の 等電點 と呼ぶ 。 陽イオン 両性イオン 陰イオン pH＜ pI pH=pI pH＞ pI 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 134 直流電場において荷電粒子はそれらの符號と異にする極へ向かって移動する 。こ の よ う な 現(xiàn) 象 を 電気泳動(electrophoresis)と呼ぶ 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 135 生體內におけるタンパク質の大部分のpIは弱酸性に偏っているので電気泳動を行う場合ではアルカリ性條件がよく用いられる。イオン交換クロマトグラフィー場合では陰イオン交換剤がよく用いられる 。 （ 二 ） タンパク質のコロイド性質 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 136 タンパク質分子の大きさはコロイド粒子の範囲 (1100nm)に屬する 。タンパク質溶液をコロイド溶液と見なしている 。球狀タンパク質は水によく溶けて親水性コロイドである。 ＊タンパク質コロイドを安定させる因子 ? 顆粒表面に帯びた電荷 ? 水和層 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 137 + + + + + + + 正電荷を帯びた タンパク質 － － － － － － － － 負電荷を帯びた タンパク質 等電點にある タンパク質 水和層 + + + + + + + + 正電荷を帯びた タンパク質 － － － － － － － － 負電荷を帯びた タンパク質 安定しないタンパク質 酸 アルカリ 酸 酸 アルカリ 脫水作用 脫水作用 脫水作用 溶液中のタンパク質の沈殿 アルカリ 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 138 （ 三 ） タンパク質の変性、沈殿と凝析 * タンパク質の変性 (denaturation) 定義 タンパク質分子は種々の原因により一次構造が変化せずに高次構造のみ とくに水素結合が破壊され その物理的、化學的性質が変化し、生物活性が喪失される。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 139 ? 変性の原因 物理的：加熱 、放射線 、超音波 ，撹はん 化學的：極端な酸性 、アルカリ、重金屬塩 、アルカロイド試薬 、有機溶媒 ，尿素 などの変性剤 ，界面活性化剤など ? 変性の実質 タンパク質の天然コンホメーションの破壊 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 140 変性による変化： ? 溶解度の減少 ? 粘度の増加 ? 生物活性の喪失 ? タンパク質分解酵素の作用受けやすさ ? 結晶能力の喪失 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 141 ＊応用 ?臨床醫(yī)學では 変性因子がよく消毒及び滅菌に用いられる 。 ?その外に 変性を防ぐのはタンパク質製品 （例えば ワクチンなど）を保存する必要條件である 。 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 142 ある程度で変性したタンパク質は変性剤を除去した後もとの高次構造 、生物活性などを回復することができる 。 タンパク質の再生 (renaturation) タンパク質の再生を確かめたのは１９５７年 Christean Anfinsenのウシ膵臓リボヌクレアーゼ(Rnase)での見事な実験である 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 143 天然狀態(tài) ， 觸媒活性あり 尿素 、 βME 尿素 、 βMEを除去する 変性 ， 活性なく 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 144 * タンパク質の沈殿 よく 用いられる沈殿試薬： ? 中性塩類 ? 有機溶媒 ? アルカロイド ? 重金屬 (Ag,Pb,Hg)などがある。 塩析 (salt precipitation) タンパク質溶液に多量の中性塩類をくわえて溶解度を減少させて沈殿を生ずる現(xiàn)象である 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 145 * タンパク質の 凝析 (protein coagulation) タンパク質は強酸 、強アルカリの作用で変性を起こす 。その時強酸 、強アルカリの溶液の中に溶けている 。もし溶液の pH をタンパク質の等電點に調和させば変性タンパク質が不溶性のものとなる 。さらに加熱によって硬い凝塊となり ，もはや 強酸 、強アルカリの溶液の中に溶けていない 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 146 （ 四 ） タンパク質の紫外線吸収 紫外線吸収スペクトルの特徴： 280nmに最大吸収を持つ 。これは芳香族アミノ酸である Trp,Tyr殘基に共役二重結合 があることに起因する 。 し た が っ て 280nm で の 吸 光 度(A280,OD280)の測定はタンパク質の定量によく用いられる 。 目 錄 業(yè)精于勤荒于嬉 行成于思毀于隨 → 【醫(yī)學生物 PPT，歡迎收藏分享】網(wǎng)友 147 （ 五 ） タンパク質の呈色反応 ⒈ ニンヒドリン反応 (ninhydrin reaction) タンパク質の分解によって生じたアミノ酸はニンヒドリンと反応する 。 ⒉ ビウレット反応 (biuret reaction) アルカリ性の條件の下でタンパク質におけるペプチド結合は銅イオン (Cu2+)と錯體を形成し 赤紫色を呈する。