第5章-2-內(nèi)膜系統(tǒng)(編輯修改稿)
2024-09-12 01:31 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 20世紀(jì) 70年代初，Caro用 3H亮氨酸對胰腺的腺泡細(xì)胞進(jìn)行脈沖標(biāo)記實驗，顯示了分泌性蛋白在細(xì)胞內(nèi)的合成轉(zhuǎn)運途徑，其轉(zhuǎn)運的過程是通過高爾基體來完成的，后來的研究進(jìn)一步表明，除分泌蛋白外，很多細(xì)胞膜上的膜蛋白、溶酶體中的酸性水解酶及膠原纖維等胞外基質(zhì)成分都是通過高爾基體完成其定向轉(zhuǎn)運過程。 真核細(xì)胞中寡糖鏈一般結(jié)合在肽鏈的 4種氨基酸殘基上 ， 由此可分成兩大類不同的糖基化修飾 ， 即 N連接 （ 連接到天冬酰胺的酰胺氮原子上 ） 和 O連接（ 連接到絲氨酸 、 蘇氨酸或在膠原纖維中的羥賴氨酸或羥脯氨酸的羥基上 ） 糖基化 。 N連接與 O連接的寡糖在成分和結(jié)構(gòu)上有很大的不同 ， 合成與加工的方式也完全不同 。 糖基化 特 征 N連 接 O連 接 1. 合成部位 粗面 內(nèi)質(zhì)網(wǎng) 粗面 內(nèi)質(zhì)網(wǎng) 或高爾基體 2. 合成方式 來自同一個寡糖前體 一 個個單 糖加上去 3. 與 之 結(jié) 合的 氨 基酸 殘 基 天冬 酰胺 絲氨 酸 、 蘇氨 酸 、 羥賴氨 酸 、 羥 脯 氨 酸 4 最 終長 度 至少 5個 糖殘基 一般 1～ 4個 糖 殘 基 ， 但 ABO血型抗原 較長 N—乙 酰 葡萄糖 胺 N—乙 酰 半乳糖 胺 等 N連接與 O連接的寡糖比較 feature Nlinked Olinked site rER rER or golgi apparatus Synthesis method Presynthesized oligosaccharide chain transfer Sugar residua added one by one connected amino acid Asparagine Threonine, Serine length at least 5 sugar residues 14 sugar residues first sugar residue NAcetylglucosamine NAcetylgalactosamine N連接與 O連接的寡糖比較 ER 和高爾基體中所有與糖基化及寡糖的加工有關(guān)的酶都是整合膜蛋白 。 它們固定在不同的間隔中 ， 其活性部位均位于 ER或高爾基體的腔面 。 高爾基體中的反應(yīng)底物 —— 核苷酸單糖（ nucleotide sugar） 蛋白質(zhì)糖基化的特點及其生物學(xué)意義 ?糖蛋白寡糖鏈的合成與加工都沒有模板 ， 靠不同的酶在細(xì)胞不同間隔中經(jīng)歷復(fù)雜的加工過程才能完成 。 ?糖基化的主要作用是蛋白質(zhì)在成熟過程中折疊成正確構(gòu)象和增加蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性；多羥基糖側(cè)鏈影響蛋白質(zhì)的水溶性及蛋白質(zhì)所帶電荷的性質(zhì) 。 對多數(shù)分選的蛋白質(zhì)來說 ， 糖基化并非作為蛋白質(zhì)的分選信號 。 ?進(jìn)化上的意義：寡糖鏈具有一定的剛性 ， 從而限制了其它大分子接近細(xì)胞表面的膜蛋白 ， 這就可能使真核細(xì)胞的祖先具有一個保護(hù)性的外被 ， 同時又不象細(xì)胞壁那樣限制細(xì)胞的形狀與運動 。 蛋白質(zhì)在高爾基體中酶解加工的幾種類型 ?無生物活性的原蛋白（ proprotein） 進(jìn)入 高爾基體
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