【文章內(nèi)容簡介】 sT y rI L eG l nA s nC y sP r oL e uG l y N H2SS牛 催 產(chǎn) 素C y sT y rG l nA s nC y sP r oSSP h eA r gG l y N H2牛 加 壓 素氨基酸殘基： 多肽鏈中的每一個氨基酸單位叫做氨基酸殘基，因為在形成肽鍵時丟失了一分子水。 肽鍵： C— N單鍵有 40%的 雙鍵性質(zhì) ， C=O雙鍵有 40%的單鍵性質(zhì)。 肽平面： 肽鍵中的 C— N具有雙鍵性質(zhì) 不能自由旋轉(zhuǎn) ，結(jié)果肽鍵的 4個原子和與之相連的兩個 α 碳原子都處于同一個平面內(nèi)，此平面稱為肽平面。 肽鍵平面上各原子的順反異構(gòu)關(guān)系： 肽鍵平面上的 O、 H以及 2個 α碳原子為反式構(gòu)型。 含脯氨酸的肽鍵，其構(gòu)型可以反式的，也可以是順式的。 二級結(jié)構(gòu)：多肽鏈借助氫鍵形成的有規(guī)則的局部結(jié)構(gòu)。 α 螺旋 ：構(gòu)成指甲、毛發(fā)、蹄、角、羊毛的角蛋白；構(gòu)成真皮、腱、韌帶、骨、角膜的膠原蛋白。都是呈 α 螺旋的纖維蛋白。 β 折疊 ：構(gòu)成蠶絲、蛛絲的蛋白等。 ① α 螺旋：為蛋白質(zhì)中最含量最豐富的二級結(jié)構(gòu)，且?guī)缀醵际?右手 的，因為右手螺旋比左手螺旋穩(wěn)定。 α 螺旋中的氫鍵是由肽鍵上的 N— H上的 氫 與它后面第四個氨基酸殘基上的 C=O上的 氧 之間形成的 。 一條多肽鏈能否形成 α 螺旋，以及形成的 α 螺旋是否穩(wěn)定，與該肽鏈氨基酸的組成與排列順序有極大的關(guān)系，如 R基的大?。ㄝ^小易）、 R基 是否帶有電荷 （不帶電荷易）、多肽鏈中 是否存在脯氨酸 （有則 α 螺旋被中斷，形成 “ 結(jié)節(jié) ” ）。 ?折疊是由 兩條 或 多條 幾乎完全伸展的肽鏈平行排列 ，通過 肽鏈間 的氫鍵交聯(lián)形成，肽鏈平面折疊成鋸齒狀。 肽鍵和二硫鍵，屬共價鍵 ,是蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵。其它氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華力統(tǒng)稱為次級鍵或副鍵 ,屬于非共價鍵 。 穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力 鹽鍵 氫鍵 疏水鍵 范德華力 二硫鍵 三級結(jié)構(gòu)： 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)主要指氨基酸殘基的側(cè)鏈間的結(jié)合 借助 疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范德華力、二硫鍵 等形成的。 多肽鏈經(jīng)過如此盤曲后，可形成某些發(fā)揮生物學(xué)功能的 特定區(qū)域 ，例如 酶的活性中心等。三級結(jié)構(gòu)的基本結(jié)構(gòu)單位是 結(jié)構(gòu)域 。 四級結(jié)構(gòu)： 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指 數(shù)條具有獨立的三級結(jié)構(gòu) 的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)。在具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級結(jié)構(gòu)的鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個亞基或亞基都不具有活性。 如血紅蛋白。 蛋白質(zhì)的理化性質(zhì) 蛋白質(zhì)自溶液中析出的現(xiàn)象，稱為 蛋白質(zhì)的沉淀 。 高濃度鹽、有機溶劑、重金屬鹽、生物堿試劑 都可沉淀蛋白質(zhì)。鹽析沉淀蛋白質(zhì)不變性，是分離制備蛋白質(zhì)的常用方法。如血漿中的清蛋白在飽和的硫酸銨溶液中可沉淀。乙醇、丙酮均為脫水劑，可破壞水化膜，降低水的介電常數(shù)，使蛋白質(zhì)的解離程度降低，表面電荷減少，從而使蛋白質(zhì)沉淀析出。低溫時，用丙酮沉淀蛋白質(zhì)，可保留原有的生物學(xué)活性。但用乙醇，時間較長則會導(dǎo)致變性。重金屬鹽、生物堿試劑（苦味酸、鞣酸）與蛋白質(zhì)結(jié)合成鹽而沉淀，是不可逆的。 蛋白質(zhì)在某些因素的作用下，空間結(jié)構(gòu)被破壞，生物學(xué)活性喪失，稱為 蛋白質(zhì)的變性 。 變性的蛋白質(zhì) 一級結(jié)構(gòu)完好、溶解度降低 (有序而緊密的結(jié)構(gòu)變得無序而松散，疏水基團外漏）、易分解。 有些蛋白質(zhì)變性后又可恢復(fù)到天然構(gòu)象，稱為復(fù)性；有些蛋白質(zhì) 變性后不能復(fù)性 。 凝固是蛋白質(zhì)變性發(fā)展的不可逆的結(jié)果。 沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性（如鹽析）。 引起變性的因素 :加熱、輻射、振蕩、高壓等物理因素；有機溶劑、酸、堿、尿素等化學(xué)因素。 蛋白質(zhì)的 鹽溶 鹽溶的概念： 低濃度的中性鹽 可以增加蛋白質(zhì)的溶解度，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。 鹽溶的機理是：蛋白質(zhì)分子吸附某種鹽類離子后，帶電表層使蛋白質(zhì)分子間彼此排斥，同時蛋白質(zhì)分子與水分子間的相互作用加強，使蛋白質(zhì)分子溶解度增加。 鹽析的機理是 ： 大量中性鹽 的加入，使水的活度降低，從而降低蛋白質(zhì)的極性基團與水分子間的相互作用，破壞了蛋白質(zhì)分子的水化層。 兩性電解質(zhì)、紫外吸收、變構(gòu)作用、呈色反應(yīng) 蛋白質(zhì)分類：簡單蛋白、 結(jié)合蛋白 核蛋白 ：含核酸，如核糖體、染色體； 磷蛋白 ：含磷酸，如酪蛋白、胃蛋白酶。 金屬蛋白 ：如固氮酶中的鐵蛋白和鉬鐵蛋白、線粒體中的鐵硫蛋白。 血紅素蛋白 ：輔基為血紅素（即鐵卟啉），如血紅蛋白、細胞色素類、過氧化氫酶 。 黃素蛋白 ：輔基為黃素腺嘌呤二核苷酸（ FAD）， 如琥珀酸脫氫酶 血紅素 卟啉 蛋白質(zhì)的水解 ：水解 完全 ， 不引起 氨基酸 消旋(旋光性物質(zhì)通過消旋變?yōu)椴痪吖饣钚缘姆磻?yīng) ) ， 色氨酸破壞 。 ：水解 完全 ， 水解后氨基酸 會消旋 ， 但 色氨酸穩(wěn)定 。 ：水解 不完全 ， 不引起消旋 ，色氨酸不破壞 ， 主要用于蛋白質(zhì)的部分水解 。 酶 單純酶 ：脲酶、蛋白酶、淀粉酶等。 結(jié)合酶 酶蛋白 輔因子 （ 簡單蛋白質(zhì) ） （結(jié)合蛋白質(zhì)） 輔酶（結(jié)合較松） 輔基 （結(jié)合較緊） （一） .酶的分子組成 四、酶類 結(jié)合部位 ：酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。 催化部位 : 酶分子中促 使底物發(fā)生化學(xué)變化的 部位稱為催化部位。 通常將酶的結(jié)合部位和 催化部位總稱為 酶的活 性中心。 必須基團 ：酶表現(xiàn)催化活性不可缺少的基團。如絲氨酸的羥基、組氨酸的咪唑基、天冬氨酸的羧基、和半胱氨酸的巰基等。 結(jié)合部位決定酶的專一 性；催化部位決定酶所 催化反應(yīng)的性質(zhì)。 酶原和酶原的激活： ?酶原 ：沒有活性的酶的前體。 ?酶原的激活 ：酶原在一定條件下經(jīng)適當(dāng)?shù)奈镔|(zhì)作用可轉(zhuǎn)變成有活性的酶。酶原轉(zhuǎn)變成酶