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正文內(nèi)容

生物化學(第三版,課后答案(編輯修改稿)

2025-02-05 03:08 本頁面
 

【文章內(nèi)容簡介】 說明鏈 2中 1位 Cys與 5位 Cys中有二硫鍵。 綜合( 1)、( 2)、( 3)、( 4)可得結(jié)果。 解:( 1)用羧肽酶 A和 B處理十肽無效說明該十肽 C末端殘基為 Pro; ( 2)胰蛋白酶專一斷裂 Lys或 Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵,該十肽在胰蛋白酶處理后產(chǎn)生了兩個四肽和有利的 Lys,說明十肽中含 Lys?或 Arg? LysLys?或 ArgLys? Lys? ArgLys?四種可能的肽段,且水解位置在 4與 5與 6或 4與 8與 9與 10之間; ( 3)梭菌蛋白酶專一裂解 Arg殘基的羧基端肽鍵,處理該十肽后,產(chǎn)生一個四肽和一個六肽,則可知該十肽第四位為 Arg; ( 4)溴化氰只斷裂由 Met 殘基的羧基參加形成的肽鍵,處理該十肽后產(chǎn)生一個八肽和一個二肽,說明該十肽第八位或第二位為 Met;用單字母表示二肽為 NP,即 AsnPro,故該十肽第八位為 Met; ( 5)胰凝乳蛋白酶斷裂 Phe、 Trp和 Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵,處理該十肽后,產(chǎn)生兩個三肽和一個四肽,說明該十肽第三位、第六位或第七位為 Trp或 Phe; ( 6)一輪 Edman降解分析 N末端,根據(jù)其反應(yīng)規(guī)律,可得 N末端氨基酸殘疾結(jié)構(gòu)式為:NHCH(CH2OH)C(=O),還原為 NHCH(CH2OH)COOH,可知此為 Ser; 結(jié)合( 1)、( 2)、( 3)、( 4)、( 5)、( 6)可知該十肽的氨基酸序列為: SerGluTyrArgLysLysPheMetAsnPro 解:胰蛋白酶酶專一水解 Lys和 Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵,故該四肽中含 Lys或 Arg;一肽段在280nm附近有強光吸收且 Pauly反應(yīng)和坂口反應(yīng)(檢測胍基的)呈陽性,說明該肽段含 Tyr和 Arg;溴化氰專一斷裂 Met殘基的羧基參加形成的肽鍵,又因生成了與茚三酮反應(yīng)呈黃色的氨基酸,故該肽段為MetPro;所以該四肽的氨基酸組成為 TyrArgMetPro,即 YRMP。 蜂毒明 肽( apamin)是存在蜜蜂毒液中的一個十八肽,其序列為 CNCKAPETALCARRCH,已知蜂毒明肽形成二硫鍵,不與碘乙酸發(fā)生反應(yīng),( 1)問此肽中存在多少個二硫鍵?( 2)請設(shè)計確定這些(個)二硫鍵位置的策略。 [( 1)兩個;( 2)二硫鍵的位置可能是 13和 1115 或 111和 315 或 115和 311,第一種情況,用胰蛋白酶斷裂將產(chǎn)生兩個肽加 Arg;第二種情況和第三種,將產(chǎn)生一個肽加 Arg,通過二硫鍵部分氧化可以把后兩種情況區(qū)別開來。 ] 解:( 1)用 BOC保護 Ala 氨基端,然后將其羧基掛接 在樹脂上; ( 2)除去 N端保護,將用 BOC保護的 Arg用縮合劑 DDC與 Ala相連; ( 3)將把樹脂懸浮在無水三氟乙酸中,通人干燥的 HBr,使肽與樹脂脫離,同時保護基也被切除。 所有試卷資料免費下載 corundum 整理 8 若打算向 LysAla加入一個亮氨酸殘基使成三肽,可能的坑為: Leu可能接在 Arg的非α 氨基上。 第五章 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu) :( 1)考慮到α螺旋中每 ,故該α螺旋的軸長為: 78 (2) 考慮到完全伸展時每個氨基酸殘基約占 ,故此時長為: 78 = :一般來講氨基酸的平均分子量為 120Da,此蛋白質(zhì)的分子量為 240000Da,所以氨基酸殘基數(shù)為 240000247。 120=2022個。設(shè)有 X個氨基酸殘基呈α螺旋結(jié)構(gòu),則: X +( 2022X) = 105 107=506nm 解之得 X=970,α螺旋的長度為 970 =,故α 螺旋占該蛋白質(zhì)分子的百分比為: 100%=29% 20kj/mol,但在折疊的蛋白質(zhì)中它對蛋白質(zhì)的穩(wěn) 定焓貢獻卻要小得多( 5kj/mol)。試解釋這種差別的原因。 [在伸展的蛋白質(zhì)中大多數(shù)氫鍵的供體和接納體都與水形成氫鍵。這就是氫鍵能量對穩(wěn)定焓貢獻小的原因。 ] :據(jù) P206圖 513拉氏構(gòu)象圖, =φ 80176。ψ =+120176。時可知該螺旋為左手性,每圈殘基數(shù)為 。 ,而且還取決于肽鏈的氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)。試預(yù)測在室溫下的溶液中下列多聚氨基酸那些種將形成α螺旋,那些種形成其他的有規(guī)則的結(jié)構(gòu),那些種不能形成有規(guī)則的結(jié)構(gòu)?并說明理由。( 1)多聚亮氨酸, pH=;( 2)多聚異亮氨酸, pH=;( 3)多聚精氨酸, pH=;( 4)多聚精氨酸, pH=13;( 5)多聚谷氨酸, pH=;( 6)多聚蘇氨酸, pH=;( 7)多聚脯氨酸, pH=;[( 1)( 4)和( 5)能形成α螺旋;( 2)( 3)和( 6)不能形成有規(guī)則的結(jié)構(gòu);( 7)有規(guī)則,但不是α螺旋 ] 6. 多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一個比較穩(wěn)定?為什么? [因為甘氨酸是在α 碳原子上呈對稱的特殊氨基酸,因此可以預(yù)料多聚甘氨酸的左右手α螺旋(他們是對映體)在能量上是相當?shù)?,因而也是同等穩(wěn)定的。 ] 101殘基的蛋白質(zhì)。該蛋白質(zhì)將有 200個可旋轉(zhuǎn)的鍵。并假設(shè)對每個鍵φ和ψ有兩個定向。問:( a)這個蛋白質(zhì)可能有多種隨機構(gòu)象( W)?( b)根據(jù)( a)的答案計算在當使 1mol該蛋白質(zhì)折疊成只有一種構(gòu)想的結(jié)構(gòu)時構(gòu)想熵的變化(Δ S 折疊 );( c)如果蛋白質(zhì)完全折疊成由 H鍵作為穩(wěn)定焓的唯一來源的α螺旋,并且每 mol H 鍵對焓的貢獻為 5kj/mol,試計算Δ H 折疊 ;( d)根據(jù)逆的( b)和( c)的答案,計算 25℃時蛋白質(zhì)的Δ G 折疊 。該蛋白質(zhì)的折疊形式在 25℃時是否穩(wěn)定? [( a) W=2200= 1060;( b)Δ S 折疊 = kj/( K mol)( c)Δ H 折疊 100( 5 kj/mol) =500 kj/mol;注意,這里我們沒有考慮在螺旋末端處某些氫鍵不能形成這一事實,但考慮與否差別很小。( d)Δ G 折疊= kj/ 25℃時Δ G 折疊 0,因此折疊的蛋白質(zhì)是穩(wěn)定的。 ] A 和 B,有著相似的三級結(jié)構(gòu)。但是在正常情況下 A 是以單體形式存在的,而 B 是以四聚體( B4)形式存在的,問 A 和 B 的氨基酸組成可能有什么差別。 [在亞基 亞基相互作用中疏水相互作用經(jīng)常起主要作用,參 與四聚體 B4的亞基 亞基相互作用的表面可能比單體 A的對應(yīng)表面具有較多的疏水殘基。 ] 。利用表 56 中的數(shù)據(jù)和 ChouFaman 的經(jīng)驗規(guī)則,預(yù)測此區(qū)域 所有試卷資料免費下載 corundum 整理 9 的二級結(jié)構(gòu)。 RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTYYHWYH [殘基 411是一個α螺旋,殘基 1419和 2430是β折疊片。殘基 2023很可能形成β轉(zhuǎn)角 ] ,完全暴露在水環(huán)境中和完全埋藏在蛋白質(zhì)分子非極性內(nèi)部的兩種多肽片段,哪一種更容易形成α螺旋?為什么? [埋藏在蛋白質(zhì)的非極性內(nèi)部時 更容易形成α螺旋。因為在水環(huán)境中多肽對穩(wěn)定焓(Δ H 折疊 )的貢獻要小些。 ] 300000,在酸性環(huán)境中可解離成兩個不同組分,其中一個組分的相對分子質(zhì)量為 100000,另一個為 50000。大的組分占總蛋白質(zhì)的三分之二,具有催化活性。用β 巰基乙醇(能還原二硫橋)處理時,大的失去催化能力,并且它的沉降速度減小,但沉降圖案上只呈現(xiàn)一個峰(參見第 7章)。關(guān)于該酶的結(jié)構(gòu)作出什么結(jié)論? [此酶含 4個亞基,兩個無活性亞基的相對分子質(zhì)量為 50000,兩個催化亞基的相對分子質(zhì)量為 100000,每個催化 亞基是由兩條無活性的多肽鏈(相對分子質(zhì)量為 50000)組成。彼此間由二硫鍵交聯(lián)在一起。 ] ,直接用 SDS 凝膠電泳分析(見第 7 章)時,它的區(qū)帶位于肌紅蛋白(相對分子質(zhì)量為 16900)和β 乳球蛋白(相對分子質(zhì)量 37100)兩種蛋白之間,當這個毒素蛋白用β 巰基乙醇和碘乙酸處理后,在 SDS 凝膠電泳中仍得到一條區(qū)帶,但其位置靠近標記蛋白細胞素(相對分子質(zhì)量為13370),進一步實驗表明,該毒素蛋白與 FDNB反應(yīng)并酸水解后,釋放出游離的 DNPGly和 DNPTyr。關(guān)于此蛋白的結(jié)構(gòu), 你能做出什么結(jié)論? [該毒素蛋白由兩條不同的多肽鏈通過鏈間二硫鍵交聯(lián)而成,每條多肽鏈的相對分子質(zhì)量各在 13000左右。 ] 。( a)對該分子說出兩各種可能的對稱性。穩(wěn)定締合的是哪種類型的相互作用(同種或異種)?( b)假設(shè)四聚體,如血紅蛋白,是由兩個相同的單位(每個單位含α和β兩種鏈)組成的。問它的最高對稱性是什么? [( a) C4 和 D2, C4 是通過異種相互作用締合在一起,D2 是通過同種相互作用締合在一起,( b) C2因為每個αβ二聚體是一個不對稱的原聚體 ] 階段裝配過程比一個單階段裝配過程更容易控制蛋白質(zhì)的質(zhì)量。考慮一個多聚體酶復合物的合成,此復合物含 6個相同的二聚體,每個二聚體由一個多肽 A和一個 B組成,多肽 A和 B的長度分別為 300個和 700個氨基酸殘基。假設(shè)從氨基酸合成多肽鏈,多肽鏈組成二聚體,再從二聚體聚集成多聚體酶,在這一建造過程中每次操作的錯誤頻率為 108,假設(shè)氨基酸序列沒有錯誤的話,多肽的折疊總是正確的,并假設(shè)在每一裝配階段剔除有缺陷的亞結(jié)構(gòu)效率為 100%,試比較在下列情況下有缺陷復合物的頻率:( 1)該復合物以一條 6000 個氨基酸連續(xù)的多肽鏈一步合 成,鏈內(nèi)含有 6個多肽 A 和 6 個多肽 B。( 2)該復合物分 3個階段形成:第一階段,多肽 A和 B的合成;第二階段, AB二聚體的形成;第三階段, 6個 AB二聚體裝配成復合物。 [( 1)有缺陷復合物的平均頻率是 6000 108=6 105] [( 2)由于有缺陷的二聚體可被剔除,因此有缺陷復合物的平均率只是最后階段的操作次數(shù)( 5 次操作裝配 6個亞基)乘以錯誤頻率,即: 5 108。因此它比一步合成所
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