【文章內(nèi)容簡(jiǎn)介】 說(shuō)明鏈 2中 1位 Cys與 5位 Cys中有二硫鍵。 綜合（ 1）、（ 2）、（ 3）、（ 4）可得結(jié)果。 解：（ 1）用羧肽酶 A和 B處理十肽無(wú)效說(shuō)明該十肽 C末端殘基為 Pro； （ 2）胰蛋白酶專(zhuān)一斷裂 Lys或 Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，該十肽在胰蛋白酶處理后產(chǎn)生了兩個(gè)四肽和有利的 Lys，說(shuō)明十肽中含 Lys?或 Arg? LysLys?或 ArgLys? Lys? ArgLys?四種可能的肽段，且水解位置在 4與 5與 6或 4與 8與 9與 10之間； （ 3）梭菌蛋白酶專(zhuān)一裂解 Arg殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產(chǎn)生一個(gè)四肽和一個(gè)六肽，則可知該十肽第四位為 Arg； （ 4）溴化氰只斷裂由 Met 殘基的羧基參加形成的肽鍵，處理該十肽后產(chǎn)生一個(gè)八肽和一個(gè)二肽，說(shuō)明該十肽第八位或第二位為 Met；用單字母表示二肽為 NP，即 AsnPro，故該十肽第八位為 Met； （ 5）胰凝乳蛋白酶斷裂 Phe、 Trp和 Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵，處理該十肽后，產(chǎn)生兩個(gè)三肽和一個(gè)四肽，說(shuō)明該十肽第三位、第六位或第七位為 Trp或 Phe； （ 6）一輪 Edman降解分析 N末端，根據(jù)其反應(yīng)規(guī)律，可得 N末端氨基酸殘疾結(jié)構(gòu)式為：NHCH(CH2OH)C(=O)，還原為 NHCH(CH2OH)COOH，可知此為 Ser； 結(jié)合（ 1）、（ 2）、（ 3）、（ 4）、（ 5）、（ 6）可知該十肽的氨基酸序列為： SerGluTyrArgLysLysPheMetAsnPro 解：胰蛋白酶酶專(zhuān)一水解 Lys和 Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵，故該四肽中含 Lys或 Arg；一肽段在280nm附近有強(qiáng)光吸收且 Pauly反應(yīng)和坂口反應(yīng)（檢測(cè)胍基的）呈陽(yáng)性，說(shuō)明該肽段含 Tyr和 Arg；溴化氰專(zhuān)一斷裂 Met殘基的羧基參加形成的肽鍵，又因生成了與茚三酮反應(yīng)呈黃色的氨基酸，故該肽段為MetPro；所以該四肽的氨基酸組成為 TyrArgMetPro，即 YRMP。 蜂毒明 肽（ apamin）是存在蜜蜂毒液中的一個(gè)十八肽，其序列為 CNCKAPETALCARRCH，已知蜂毒明肽形成二硫鍵，不與碘乙酸發(fā)生反應(yīng)，（ 1）問(wèn)此肽中存在多少個(gè)二硫鍵？（ 2）請(qǐng)?jiān)O(shè)計(jì)確定這些（個(gè)）二硫鍵位置的策略。 [（ 1）兩個(gè)；（ 2）二硫鍵的位置可能是 13和 1115 或 111和 315 或 115和 311，第一種情況，用胰蛋白酶斷裂將產(chǎn)生兩個(gè)肽加 Arg；第二種情況和第三種，將產(chǎn)生一個(gè)肽加 Arg，通過(guò)二硫鍵部分氧化可以把后兩種情況區(qū)別開(kāi)來(lái)。 ] 解：（ 1）用 BOC保護(hù) Ala 氨基端，然后將其羧基掛接 在樹(shù)脂上； （ 2）除去 N端保護(hù)，將用 BOC保護(hù)的 Arg用縮合劑 DDC與 Ala相連； （ 3）將把樹(shù)脂懸浮在無(wú)水三氟乙酸中，通人干燥的 HBr，使肽與樹(shù)脂脫離，同時(shí)保護(hù)基也被切除。 所有試卷資料免費(fèi)下載 corundum 整理 8 若打算向 LysAla加入一個(gè)亮氨酸殘基使成三肽，可能的坑為： Leu可能接在 Arg的非α 氨基上。 第五章 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu) ：（ 1）考慮到α螺旋中每 ，故該α螺旋的軸長(zhǎng)為： 78 (2) 考慮到完全伸展時(shí)每個(gè)氨基酸殘基約占 ，故此時(shí)長(zhǎng)為： 78 = ：一般來(lái)講氨基酸的平均分子量為 120Da，此蛋白質(zhì)的分子量為 240000Da，所以氨基酸殘基數(shù)為 240000247。 120=2022個(gè)。設(shè)有 X個(gè)氨基酸殘基呈α螺旋結(jié)構(gòu)，則： X +（ 2022X） = 105 107=506nm 解之得 X=970，α螺旋的長(zhǎng)度為 970 =，故α 螺旋占該蛋白質(zhì)分子的百分比為： 100%=29% 20kj/mol，但在折疊的蛋白質(zhì)中它對(duì)蛋白質(zhì)的穩(wěn) 定焓貢獻(xiàn)卻要小得多（ 5kj/mol）。試解釋這種差別的原因。 [在伸展的蛋白質(zhì)中大多數(shù)氫鍵的供體和接納體都與水形成氫鍵。這就是氫鍵能量對(duì)穩(wěn)定焓貢獻(xiàn)小的原因。 ] ：據(jù) P206圖 513拉氏構(gòu)象圖， =φ 80176。ψ =+120176。時(shí)可知該螺旋為左手性，每圈殘基數(shù)為 。 ，而且還取決于肽鏈的氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)。試預(yù)測(cè)在室溫下的溶液中下列多聚氨基酸那些種將形成α螺旋，那些種形成其他的有規(guī)則的結(jié)構(gòu)，那些種不能形成有規(guī)則的結(jié)構(gòu)？并說(shuō)明理由。（ 1）多聚亮氨酸， pH=；（ 2）多聚異亮氨酸， pH=；（ 3）多聚精氨酸， pH=；（ 4）多聚精氨酸， pH=13；（ 5）多聚谷氨酸， pH=；（ 6）多聚蘇氨酸， pH=；（ 7）多聚脯氨酸， pH=；[（ 1）（ 4）和（ 5）能形成α螺旋；（ 2）（ 3）和（ 6）不能形成有規(guī)則的結(jié)構(gòu)；（ 7）有規(guī)則，但不是α螺旋 ] 6. 多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一個(gè)比較穩(wěn)定？為什么？ [因?yàn)楦拾彼崾窃讦?碳原子上呈對(duì)稱(chēng)的特殊氨基酸，因此可以預(yù)料多聚甘氨酸的左右手α螺旋（他們是對(duì)映體）在能量上是相當(dāng)?shù)模蚨彩峭确€(wěn)定的。 ] 101殘基的蛋白質(zhì)。該蛋白質(zhì)將有 200個(gè)可旋轉(zhuǎn)的鍵。并假設(shè)對(duì)每個(gè)鍵φ和ψ有兩個(gè)定向。問(wèn)：（ a）這個(gè)蛋白質(zhì)可能有多種隨機(jī)構(gòu)象（ W）？（ b）根據(jù)（ a）的答案計(jì)算在當(dāng)使 1mol該蛋白質(zhì)折疊成只有一種構(gòu)想的結(jié)構(gòu)時(shí)構(gòu)想熵的變化（Δ S 折疊 ）；（ c）如果蛋白質(zhì)完全折疊成由 H鍵作為穩(wěn)定焓的唯一來(lái)源的α螺旋，并且每 mol H 鍵對(duì)焓的貢獻(xiàn)為 5kj/mol，試計(jì)算Δ H 折疊 ；（ d）根據(jù)逆的（ b）和（ c）的答案，計(jì)算 25℃時(shí)蛋白質(zhì)的Δ G 折疊 。該蛋白質(zhì)的折疊形式在 25℃時(shí)是否穩(wěn)定？ [（ a） W=2200= 1060；（ b）Δ S 折疊 = kj/（ K mol）（ c）Δ H 折疊 100（ 5 kj/mol） =500 kj/mol；注意，這里我們沒(méi)有考慮在螺旋末端處某些氫鍵不能形成這一事實(shí)，但考慮與否差別很小。（ d）Δ G 折疊= kj/ 25℃時(shí)Δ G 折疊 0，因此折疊的蛋白質(zhì)是穩(wěn)定的。 ] A 和 B，有著相似的三級(jí)結(jié)構(gòu)。但是在正常情況下 A 是以單體形式存在的，而 B 是以四聚體（ B4）形式存在的，問(wèn) A 和 B 的氨基酸組成可能有什么差別。 [在亞基 亞基相互作用中疏水相互作用經(jīng)常起主要作用，參 與四聚體 B4的亞基 亞基相互作用的表面可能比單體 A的對(duì)應(yīng)表面具有較多的疏水殘基。 ] 。利用表 56 中的數(shù)據(jù)和 ChouFaman 的經(jīng)驗(yàn)規(guī)則，預(yù)測(cè)此區(qū)域 所有試卷資料免費(fèi)下載 corundum 整理 9 的二級(jí)結(jié)構(gòu)。 RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTYYHWYH [殘基 411是一個(gè)α螺旋，殘基 1419和 2430是β折疊片。殘基 2023很可能形成β轉(zhuǎn)角 ] ，完全暴露在水環(huán)境中和完全埋藏在蛋白質(zhì)分子非極性?xún)?nèi)部的兩種多肽片段，哪一種更容易形成α螺旋？為什么？ [埋藏在蛋白質(zhì)的非極性?xún)?nèi)部時(shí) 更容易形成α螺旋。因?yàn)樵谒h(huán)境中多肽對(duì)穩(wěn)定焓（Δ H 折疊 ）的貢獻(xiàn)要小些。 ] 300000，在酸性環(huán)境中可解離成兩個(gè)不同組分，其中一個(gè)組分的相對(duì)分子質(zhì)量為 100000，另一個(gè)為 50000。大的組分占總蛋白質(zhì)的三分之二，具有催化活性。用β 巰基乙醇（能還原二硫橋）處理時(shí)，大的失去催化能力，并且它的沉降速度減小，但沉降圖案上只呈現(xiàn)一個(gè)峰（參見(jiàn)第 7章）。關(guān)于該酶的結(jié)構(gòu)作出什么結(jié)論？ [此酶含 4個(gè)亞基，兩個(gè)無(wú)活性亞基的相對(duì)分子質(zhì)量為 50000，兩個(gè)催化亞基的相對(duì)分子質(zhì)量為 100000，每個(gè)催化 亞基是由兩條無(wú)活性的多肽鏈（相對(duì)分子質(zhì)量為 50000）組成。彼此間由二硫鍵交聯(lián)在一起。 ] ，直接用 SDS 凝膠電泳分析（見(jiàn)第 7 章）時(shí)，它的區(qū)帶位于肌紅蛋白（相對(duì)分子質(zhì)量為 16900）和β 乳球蛋白（相對(duì)分子質(zhì)量 37100）兩種蛋白之間，當(dāng)這個(gè)毒素蛋白用β 巰基乙醇和碘乙酸處理后，在 SDS 凝膠電泳中仍得到一條區(qū)帶，但其位置靠近標(biāo)記蛋白細(xì)胞素（相對(duì)分子質(zhì)量為13370），進(jìn)一步實(shí)驗(yàn)表明，該毒素蛋白與 FDNB反應(yīng)并酸水解后，釋放出游離的 DNPGly和 DNPTyr。關(guān)于此蛋白的結(jié)構(gòu)， 你能做出什么結(jié)論？ [該毒素蛋白由兩條不同的多肽鏈通過(guò)鏈間二硫鍵交聯(lián)而成，每條多肽鏈的相對(duì)分子質(zhì)量各在 13000左右。 ] 。（ a）對(duì)該分子說(shuō)出兩各種可能的對(duì)稱(chēng)性。穩(wěn)定締合的是哪種類(lèi)型的相互作用（同種或異種）？（ b）假設(shè)四聚體，如血紅蛋白，是由兩個(gè)相同的單位（每個(gè)單位含α和β兩種鏈）組成的。問(wèn)它的最高對(duì)稱(chēng)性是什么？ [（ a） C4 和 D2， C4 是通過(guò)異種相互作用締合在一起，D2 是通過(guò)同種相互作用締合在一起，（ b） C2因?yàn)槊總€(gè)αβ二聚體是一個(gè)不對(duì)稱(chēng)的原聚體 ] 階段裝配過(guò)程比一個(gè)單階段裝配過(guò)程更容易控制蛋白質(zhì)的質(zhì)量?？紤]一個(gè)多聚體酶復(fù)合物的合成，此復(fù)合物含 6個(gè)相同的二聚體，每個(gè)二聚體由一個(gè)多肽 A和一個(gè) B組成，多肽 A和 B的長(zhǎng)度分別為 300個(gè)和 700個(gè)氨基酸殘基。假設(shè)從氨基酸合成多肽鏈，多肽鏈組成二聚體，再?gòu)亩垠w聚集成多聚體酶，在這一建造過(guò)程中每次操作的錯(cuò)誤頻率為 108，假設(shè)氨基酸序列沒(méi)有錯(cuò)誤的話(huà)，多肽的折疊總是正確的，并假設(shè)在每一裝配階段剔除有缺陷的亞結(jié)構(gòu)效率為 100%，試比較在下列情況下有缺陷復(fù)合物的頻率：（ 1）該復(fù)合物以一條 6000 個(gè)氨基酸連續(xù)的多肽鏈一步合 成，鏈內(nèi)含有 6個(gè)多肽 A 和 6 個(gè)多肽 B。（ 2）該復(fù)合物分 3個(gè)階段形成：第一階段，多肽 A和 B的合成；第二階段， AB二聚體的形成；第三階段， 6個(gè) AB二聚體裝配成復(fù)合物。 [（ 1）有缺陷復(fù)合物的平均頻率是 6000 108=6 105] [（ 2）由于有缺陷的二聚體可被剔除，因此有缺陷復(fù)合物的平均率只是最后階段的操作次數(shù)（ 5 次操作裝配 6個(gè)亞基）乘以錯(cuò)誤頻率，即： 5 108。因此它比一步合成所