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正文內(nèi)容

生物化學(xué)(第三版,課后答案(編輯修改稿)

2025-02-05 03:08 本頁(yè)面
 

【文章內(nèi)容簡(jiǎn)介】 說(shuō)明鏈 2中 1位 Cys與 5位 Cys中有二硫鍵。 綜合( 1)、( 2)、( 3)、( 4)可得結(jié)果。 解:( 1)用羧肽酶 A和 B處理十肽無(wú)效說(shuō)明該十肽 C末端殘基為 Pro; ( 2)胰蛋白酶專(zhuān)一斷裂 Lys或 Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵,該十肽在胰蛋白酶處理后產(chǎn)生了兩個(gè)四肽和有利的 Lys,說(shuō)明十肽中含 Lys?或 Arg? LysLys?或 ArgLys? Lys? ArgLys?四種可能的肽段,且水解位置在 4與 5與 6或 4與 8與 9與 10之間; ( 3)梭菌蛋白酶專(zhuān)一裂解 Arg殘基的羧基端肽鍵,處理該十肽后,產(chǎn)生一個(gè)四肽和一個(gè)六肽,則可知該十肽第四位為 Arg; ( 4)溴化氰只斷裂由 Met 殘基的羧基參加形成的肽鍵,處理該十肽后產(chǎn)生一個(gè)八肽和一個(gè)二肽,說(shuō)明該十肽第八位或第二位為 Met;用單字母表示二肽為 NP,即 AsnPro,故該十肽第八位為 Met; ( 5)胰凝乳蛋白酶斷裂 Phe、 Trp和 Tyr等疏水氨基酸殘基的羧基端肽鍵,處理該十肽后,產(chǎn)生兩個(gè)三肽和一個(gè)四肽,說(shuō)明該十肽第三位、第六位或第七位為 Trp或 Phe; ( 6)一輪 Edman降解分析 N末端,根據(jù)其反應(yīng)規(guī)律,可得 N末端氨基酸殘疾結(jié)構(gòu)式為:NHCH(CH2OH)C(=O),還原為 NHCH(CH2OH)COOH,可知此為 Ser; 結(jié)合( 1)、( 2)、( 3)、( 4)、( 5)、( 6)可知該十肽的氨基酸序列為: SerGluTyrArgLysLysPheMetAsnPro 解:胰蛋白酶酶專(zhuān)一水解 Lys和 Arg殘基的羧基參與形成的肽鍵,故該四肽中含 Lys或 Arg;一肽段在280nm附近有強(qiáng)光吸收且 Pauly反應(yīng)和坂口反應(yīng)(檢測(cè)胍基的)呈陽(yáng)性,說(shuō)明該肽段含 Tyr和 Arg;溴化氰專(zhuān)一斷裂 Met殘基的羧基參加形成的肽鍵,又因生成了與茚三酮反應(yīng)呈黃色的氨基酸,故該肽段為MetPro;所以該四肽的氨基酸組成為 TyrArgMetPro,即 YRMP。 蜂毒明 肽( apamin)是存在蜜蜂毒液中的一個(gè)十八肽,其序列為 CNCKAPETALCARRCH,已知蜂毒明肽形成二硫鍵,不與碘乙酸發(fā)生反應(yīng),( 1)問(wèn)此肽中存在多少個(gè)二硫鍵?( 2)請(qǐng)?jiān)O(shè)計(jì)確定這些(個(gè))二硫鍵位置的策略。 [( 1)兩個(gè);( 2)二硫鍵的位置可能是 13和 1115 或 111和 315 或 115和 311,第一種情況,用胰蛋白酶斷裂將產(chǎn)生兩個(gè)肽加 Arg;第二種情況和第三種,將產(chǎn)生一個(gè)肽加 Arg,通過(guò)二硫鍵部分氧化可以把后兩種情況區(qū)別開(kāi)來(lái)。 ] 解:( 1)用 BOC保護(hù) Ala 氨基端,然后將其羧基掛接 在樹(shù)脂上; ( 2)除去 N端保護(hù),將用 BOC保護(hù)的 Arg用縮合劑 DDC與 Ala相連; ( 3)將把樹(shù)脂懸浮在無(wú)水三氟乙酸中,通人干燥的 HBr,使肽與樹(shù)脂脫離,同時(shí)保護(hù)基也被切除。 所有試卷資料免費(fèi)下載 corundum 整理 8 若打算向 LysAla加入一個(gè)亮氨酸殘基使成三肽,可能的坑為: Leu可能接在 Arg的非α 氨基上。 第五章 蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu) :( 1)考慮到α螺旋中每 ,故該α螺旋的軸長(zhǎng)為: 78 (2) 考慮到完全伸展時(shí)每個(gè)氨基酸殘基約占 ,故此時(shí)長(zhǎng)為: 78 = :一般來(lái)講氨基酸的平均分子量為 120Da,此蛋白質(zhì)的分子量為 240000Da,所以氨基酸殘基數(shù)為 240000247。 120=2022個(gè)。設(shè)有 X個(gè)氨基酸殘基呈α螺旋結(jié)構(gòu),則: X +( 2022X) = 105 107=506nm 解之得 X=970,α螺旋的長(zhǎng)度為 970 =,故α 螺旋占該蛋白質(zhì)分子的百分比為: 100%=29% 20kj/mol,但在折疊的蛋白質(zhì)中它對(duì)蛋白質(zhì)的穩(wěn) 定焓貢獻(xiàn)卻要小得多( 5kj/mol)。試解釋這種差別的原因。 [在伸展的蛋白質(zhì)中大多數(shù)氫鍵的供體和接納體都與水形成氫鍵。這就是氫鍵能量對(duì)穩(wěn)定焓貢獻(xiàn)小的原因。 ] :據(jù) P206圖 513拉氏構(gòu)象圖, =φ 80176。ψ =+120176。時(shí)可知該螺旋為左手性,每圈殘基數(shù)為 。 ,而且還取決于肽鏈的氨基酸側(cè)鏈的性質(zhì)。試預(yù)測(cè)在室溫下的溶液中下列多聚氨基酸那些種將形成α螺旋,那些種形成其他的有規(guī)則的結(jié)構(gòu),那些種不能形成有規(guī)則的結(jié)構(gòu)?并說(shuō)明理由。( 1)多聚亮氨酸, pH=;( 2)多聚異亮氨酸, pH=;( 3)多聚精氨酸, pH=;( 4)多聚精氨酸, pH=13;( 5)多聚谷氨酸, pH=;( 6)多聚蘇氨酸, pH=;( 7)多聚脯氨酸, pH=;[( 1)( 4)和( 5)能形成α螺旋;( 2)( 3)和( 6)不能形成有規(guī)則的結(jié)構(gòu);( 7)有規(guī)則,但不是α螺旋 ] 6. 多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一個(gè)比較穩(wěn)定?為什么? [因?yàn)楦拾彼崾窃讦?碳原子上呈對(duì)稱(chēng)的特殊氨基酸,因此可以預(yù)料多聚甘氨酸的左右手α螺旋(他們是對(duì)映體)在能量上是相當(dāng)?shù)模蚨彩峭确€(wěn)定的。 ] 101殘基的蛋白質(zhì)。該蛋白質(zhì)將有 200個(gè)可旋轉(zhuǎn)的鍵。并假設(shè)對(duì)每個(gè)鍵φ和ψ有兩個(gè)定向。問(wèn):( a)這個(gè)蛋白質(zhì)可能有多種隨機(jī)構(gòu)象( W)?( b)根據(jù)( a)的答案計(jì)算在當(dāng)使 1mol該蛋白質(zhì)折疊成只有一種構(gòu)想的結(jié)構(gòu)時(shí)構(gòu)想熵的變化(Δ S 折疊 );( c)如果蛋白質(zhì)完全折疊成由 H鍵作為穩(wěn)定焓的唯一來(lái)源的α螺旋,并且每 mol H 鍵對(duì)焓的貢獻(xiàn)為 5kj/mol,試計(jì)算Δ H 折疊 ;( d)根據(jù)逆的( b)和( c)的答案,計(jì)算 25℃時(shí)蛋白質(zhì)的Δ G 折疊 。該蛋白質(zhì)的折疊形式在 25℃時(shí)是否穩(wěn)定? [( a) W=2200= 1060;( b)Δ S 折疊 = kj/( K mol)( c)Δ H 折疊 100( 5 kj/mol) =500 kj/mol;注意,這里我們沒(méi)有考慮在螺旋末端處某些氫鍵不能形成這一事實(shí),但考慮與否差別很小。( d)Δ G 折疊= kj/ 25℃時(shí)Δ G 折疊 0,因此折疊的蛋白質(zhì)是穩(wěn)定的。 ] A 和 B,有著相似的三級(jí)結(jié)構(gòu)。但是在正常情況下 A 是以單體形式存在的,而 B 是以四聚體( B4)形式存在的,問(wèn) A 和 B 的氨基酸組成可能有什么差別。 [在亞基 亞基相互作用中疏水相互作用經(jīng)常起主要作用,參 與四聚體 B4的亞基 亞基相互作用的表面可能比單體 A的對(duì)應(yīng)表面具有較多的疏水殘基。 ] 。利用表 56 中的數(shù)據(jù)和 ChouFaman 的經(jīng)驗(yàn)規(guī)則,預(yù)測(cè)此區(qū)域 所有試卷資料免費(fèi)下載 corundum 整理 9 的二級(jí)結(jié)構(gòu)。 RRPVVLMAACLRPVVFITYGDGGTYYHWYH [殘基 411是一個(gè)α螺旋,殘基 1419和 2430是β折疊片。殘基 2023很可能形成β轉(zhuǎn)角 ] ,完全暴露在水環(huán)境中和完全埋藏在蛋白質(zhì)分子非極性?xún)?nèi)部的兩種多肽片段,哪一種更容易形成α螺旋?為什么? [埋藏在蛋白質(zhì)的非極性?xún)?nèi)部時(shí) 更容易形成α螺旋。因?yàn)樵谒h(huán)境中多肽對(duì)穩(wěn)定焓(Δ H 折疊 )的貢獻(xiàn)要小些。 ] 300000,在酸性環(huán)境中可解離成兩個(gè)不同組分,其中一個(gè)組分的相對(duì)分子質(zhì)量為 100000,另一個(gè)為 50000。大的組分占總蛋白質(zhì)的三分之二,具有催化活性。用β 巰基乙醇(能還原二硫橋)處理時(shí),大的失去催化能力,并且它的沉降速度減小,但沉降圖案上只呈現(xiàn)一個(gè)峰(參見(jiàn)第 7章)。關(guān)于該酶的結(jié)構(gòu)作出什么結(jié)論? [此酶含 4個(gè)亞基,兩個(gè)無(wú)活性亞基的相對(duì)分子質(zhì)量為 50000,兩個(gè)催化亞基的相對(duì)分子質(zhì)量為 100000,每個(gè)催化 亞基是由兩條無(wú)活性的多肽鏈(相對(duì)分子質(zhì)量為 50000)組成。彼此間由二硫鍵交聯(lián)在一起。 ] ,直接用 SDS 凝膠電泳分析(見(jiàn)第 7 章)時(shí),它的區(qū)帶位于肌紅蛋白(相對(duì)分子質(zhì)量為 16900)和β 乳球蛋白(相對(duì)分子質(zhì)量 37100)兩種蛋白之間,當(dāng)這個(gè)毒素蛋白用β 巰基乙醇和碘乙酸處理后,在 SDS 凝膠電泳中仍得到一條區(qū)帶,但其位置靠近標(biāo)記蛋白細(xì)胞素(相對(duì)分子質(zhì)量為13370),進(jìn)一步實(shí)驗(yàn)表明,該毒素蛋白與 FDNB反應(yīng)并酸水解后,釋放出游離的 DNPGly和 DNPTyr。關(guān)于此蛋白的結(jié)構(gòu), 你能做出什么結(jié)論? [該毒素蛋白由兩條不同的多肽鏈通過(guò)鏈間二硫鍵交聯(lián)而成,每條多肽鏈的相對(duì)分子質(zhì)量各在 13000左右。 ] 。( a)對(duì)該分子說(shuō)出兩各種可能的對(duì)稱(chēng)性。穩(wěn)定締合的是哪種類(lèi)型的相互作用(同種或異種)?( b)假設(shè)四聚體,如血紅蛋白,是由兩個(gè)相同的單位(每個(gè)單位含α和β兩種鏈)組成的。問(wèn)它的最高對(duì)稱(chēng)性是什么? [( a) C4 和 D2, C4 是通過(guò)異種相互作用締合在一起,D2 是通過(guò)同種相互作用締合在一起,( b) C2因?yàn)槊總€(gè)αβ二聚體是一個(gè)不對(duì)稱(chēng)的原聚體 ] 階段裝配過(guò)程比一個(gè)單階段裝配過(guò)程更容易控制蛋白質(zhì)的質(zhì)量??紤]一個(gè)多聚體酶復(fù)合物的合成,此復(fù)合物含 6個(gè)相同的二聚體,每個(gè)二聚體由一個(gè)多肽 A和一個(gè) B組成,多肽 A和 B的長(zhǎng)度分別為 300個(gè)和 700個(gè)氨基酸殘基。假設(shè)從氨基酸合成多肽鏈,多肽鏈組成二聚體,再?gòu)亩垠w聚集成多聚體酶,在這一建造過(guò)程中每次操作的錯(cuò)誤頻率為 108,假設(shè)氨基酸序列沒(méi)有錯(cuò)誤的話(huà),多肽的折疊總是正確的,并假設(shè)在每一裝配階段剔除有缺陷的亞結(jié)構(gòu)效率為 100%,試比較在下列情況下有缺陷復(fù)合物的頻率:( 1)該復(fù)合物以一條 6000 個(gè)氨基酸連續(xù)的多肽鏈一步合 成,鏈內(nèi)含有 6個(gè)多肽 A 和 6 個(gè)多肽 B。( 2)該復(fù)合物分 3個(gè)階段形成:第一階段,多肽 A和 B的合成;第二階段, AB二聚體的形成;第三階段, 6個(gè) AB二聚體裝配成復(fù)合物。 [( 1)有缺陷復(fù)合物的平均頻率是 6000 108=6 105] [( 2)由于有缺陷的二聚體可被剔除,因此有缺陷復(fù)合物的平均率只是最后階段的操作次數(shù)( 5 次操作裝配 6個(gè)亞基)乘以錯(cuò)誤頻率,即: 5 108。因此它比一步合成所
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