酶的化學本質(zhì)和作用特點(編輯修改稿)
2025-02-02 15:53 本頁面
【文章內(nèi)容簡介】 O O H , N H 3 , S H ,+OH NH N H+ C O O , N H 2 , S , .. ON HN: 廣義酸基團 廣義堿基團 （質(zhì)子供體） （質(zhì)子受體 ） (4)共價催化： ? 催化劑通過與底物形成反應活性很高的共價過渡產(chǎn)物，使反應活化能降低，從而提高反應速度的過程，稱為共價催化。 ? 酶中參與共價催化的基團主要包括 His 的咪唑基， Cys 的硫基， Asp 的羧基， Ser 的羥基等。 ? 某些輔酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以參與共價催化作用。 ? 與催化作用相關的結構特點 (1)活性中心：酶分子中直接和底物結合并起催化反應的空間局限（部位）。 ? 結合部位 (Binding site)：酶分子中與底物結合的部位或區(qū)域一般稱為結合部位 。 ? 催化部位 (Catalytic site): 酶分子中促使底物發(fā)生化學變化的部位稱為催化部位。 ? 通常將酶的結合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。 ? 結合部位決定酶的專一性， ? 催化部位決定酶所催化反應的性質(zhì)。 ?雙重影響 溫度升高 ， 酶促反應速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì) ，溫度升高 ， 可引起酶的變性 ， 從而反應速度降低 。 溫度對酶促反應的影響 ?最適溫度 (optimum temperature)： 酶促反應速度最快時的環(huán)境溫度。其不是酶的特征性常數(shù) * 低溫的應用 高溫的應用 酶 活 性 0 10 20 30 40 50 60 溫度 186。C 溫度對淀粉酶活性的影響 pH對酶促反應的影響 pH 表現(xiàn)出酶最大活力的 pH值 在一定的 pH范圍內(nèi)酶是穩(wěn)定的 pH對酶作用的影響機制 ： 、過堿使酶變性失活； ； 。 0 酶 活 性 pH pH對某些酶活性的影響 胃蛋白酶 淀粉酶 膽堿酯酶 2 4 6 8 10 酶濃度對酶促反應的影響 在有 足夠底物 和其他條件不變的情況下： v = k [E] 底物濃度對酶促反應的影響 1. 底物濃度對酶反應速度的影響 [S] v V max 一級反應 v = k [S] 零級反應 v = k [E] 酶促反應的速度與酶濃度成正比 當?shù)孜餄舛容^低時 反應速度與底物濃度成正比；反應為一級反應。 [S] V Vmax 隨著底物濃度的增高 反應速度不再成正比例加速；反應為混合級反應。 [S] V Vmax 當?shù)孜餄舛雀哌_一定程度 反應速度不再增加，達最大速度；反應為零級反應 [S] V Vmax （一）米－曼氏方程式 中間產(chǎn)物 酶促反應模式 —— 中間產(chǎn)物學說 E + S k1 k2 k3 ES E + P ※ 1913年 Michaelis和 Menten提出反應速度與底物濃度關系的數(shù)學方程式 ， 即米－曼氏方程式 ， 簡稱米氏方程式 (Michaelis equation)。 [S]： 底物濃度 V： 不同 [S]時的反應速度 Vmax： 最大反應速度 (maximum velocity) Ｋ m： 米氏常數(shù) (Michaelis constant) Ｖ Vmax[S] Km + [S] ＝ ── 米－曼氏方程式推導基于兩個假設： E與 S形成 ES復合物的反應是快速平衡反應，而 ES分解為 E及 P的反應為慢反應，反應速度取決于慢反應即 V＝ k3[ES]。 (1) S的總濃度遠遠大于 E的總濃度，因此在反應的初始階段， S的濃度可認為不變即 [S]＝ [S
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