生物化學簡明教程第四版第五章酶-文庫吧在線文庫
【正文】 OH 組 成酶活性中心的 氨 基酸 側鏈 基 團 主要有 Lys的 εNH2 His的 咪唑 基 Ser的 OH Cys的 SH Tyr的 側鏈 基 團 Active sites may include distant residues. (A) Ribbon diagram of the enzyme lysozyme with several ponents of the active site shown in color. (B) A schematic representation of the primary structure of lysozyme shows that the active site is posed of residues that e from different parts of the polypeptide chain. 活性中心中的基團，在一級結構中可能相距較遠 必需基團 活性中心的基團都是必需基團 活性中心以外的基團呢？ 底 物 活性中心以外的必需基團 結合基團 催化基團 活性中心 胰凝乳蛋白酶 His57, Asp102, Ser195組成活性中心 Ile16, His57, Asp102, Asp194, Ser195是酶表現活性所必需的 Enzyme inhibition by diisopropylphosphofluoridate (DIPF), a groupspecific reagent. DIPF can inhibit an enzyme by covalently modifying a crucial serine residue Ser195 必需基團被化學修飾的后果： 乙酰膽堿酯酶 酶原的激活 胃蛋白酶原 (pepsinogen) 胰蛋白酶原 (trypsinogen) 胰凝乳蛋白酶原 (chymotrypsinogen) 酶原 (zymogen)： 不具催化活性的酶的前體 酶原的激活： 某種物質作用于酶原使之轉變?yōu)橛谢? 性的酶的過程。 [S] V Vmax 隨著底物濃度的增高 反應速度不再成正比例加速；反應為混合級反應。 ???mK 0v ?,當 [ I ]→∞ 時， m axim axm V 1]S[ 1)K ]I[1(VKv1 ???1/2Vmax 競爭性抑制的應用 H2N COO H2N SO2NH2 對 氨基苯甲酸 對 氨基苯磺酰胺 （ 2）非競爭性抑制作用（ nonpetitive inhibition） E+S →ES ESI ? ?? IE+I → EI ESI ? ?? S非競爭性抑制作用動力學方程 E + S E S E + Pk m+Ik iE I + S+Ik iE I Sk mim a xm a xmm a xK]I[1VV]S[K]S[Vv??????非競爭性抑制作用動力學方程特征 im a xK]I[1VV???當 [I]→0 VVmax ??[I]→∞ 0v0V m ax ???酶的別構效應 別構酶 (allosteric enzyme)的特點： 有多亞基 有兩個中心：活性中心和別構中心 活性中心 別構中心 別構中心 活性中心 具有別 構效應 (allosteric effect) 別構調節(jié)物 (allosteric effector) 能與別構酶結合并能調節(jié)其活性的物質 別構調節(jié)物的類型 底物或底物類似物 小分子的代謝產物 別構激活劑（正效應物） 別構抑制劑（負效應物） 協(xié)同效應 (cooperative effect) 正協(xié)同效應 負協(xié)同效應 一個效應物分子與別構酶的別構中心結合后，對第二個效應物分子的結合所產生的影響。 比活力 = 酶活力（ U/ml） /蛋白質濃度（ mg/ml） 比活力有時也可用每 g或每 ml酶含多少個活力單位來表示。 酶的制備 提取 純化 保存 思考題： 從 肝細胞中提取的一種蛋白水解酶的粗提液 300ml含有150mg蛋白質，總活力為 360單位。 例 : 堿性磷酸酶催化磷酸苯酯水解時 [s]為 M，最適 pH為 [s]為 M，最適 pH為 酶的最適 pH不是一個固定的常數 溫度對酶反應速度的影響 它隨底物的種類、濃度 , 溶液的離子強度 , pH, 反應時間等的影響。 金屬離子催化。 丙氨酸 +α酮戊二酸 → 谷氨酸 +丙酮酸 丙氨酸 :α酮戊二酸氨基轉移酶 脂肪 +H2O → 脂酸 +甘油 脂肪水解酶 酶的編號 : 用 4個阿拉伯數字的編號表示，數字中用“ 2H+O2 2A+2H2O A 1965年 Blake對溶菌酶進行了 X射線衍射分析，酶的活性中心的催化機理獲得了直接而具體的解釋。
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