酶活力及酶ppt課件-文庫吧在線文庫
【正文】 擇性。 二、酶動(dòng)力學(xué) ? 單底物酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué) 1913年，德國化學(xué)家 Michaelis和 Menten根據(jù) 中間產(chǎn)物學(xué)說 對(duì)酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)進(jìn)行研究，推導(dǎo)出了表示整個(gè)反應(yīng)中底物濃度和反應(yīng)速度關(guān)系的著名公式，稱為 米氏方程 。 Km值小表示親和程度大 ,酶的催化活性高。 可逆抑制 (reversible inhibition) 及其動(dòng)力學(xué) E+I EI 可逆抑制劑與酶蛋白以 非共價(jià)方式結(jié)合 ，引起酶活性暫時(shí)性喪失。 [S] v V/2 km km ′ 無 I 有 I 3） 可以通過增大底物濃度，即提高底物的競爭能力來消除。 2） Km和 Vm下降 3）底物濃度增加，抑制作用加強(qiáng)。向每個(gè)混合物加入相同量的酶后便開始反應(yīng)。當(dāng)初始底物濃度為 1 10－ 2mol Km值取決于底物濃度嗎 ? ? ③ 當(dāng)?shù)孜餄舛葹? 序列機(jī)制 的底物動(dòng)力學(xué)方程及動(dòng)力學(xué)圖 —— 在 B的濃度達(dá)到飽和時(shí) A的米氏常數(shù) —— 在 A的濃度達(dá)到飽和時(shí) B的米氏常數(shù) —— 底物 A與酶結(jié)合的解離常數(shù) —— 底物 A、 B都達(dá)到飽和時(shí)最大反應(yīng)速率 隨第二個(gè)底物濃度的增加， Km降低和 Vm提高 ? 二）、乒乓機(jī)制：底物與酶結(jié)合和產(chǎn)物的釋放是交替進(jìn)行的。 非競爭性抑制作用 + I EI+S ESI ES P+ E E+S + I 實(shí)例：重金屬離子（ Cu2+、 Hg2+、 Ag+、 Pb2+） 金屬絡(luò)合劑（ EDTA、 F、 CN、 N3） 非競爭性抑制特點(diǎn) ： 1）抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不相似，抑制劑與酶活性 中心以外的基團(tuán)結(jié)合。當(dāng)抑制劑與活性中心結(jié)合后，底物被排斥在反應(yīng)中心之外，其結(jié)果是酶促反應(yīng)被抑制了。 ? 計(jì)算一定速度下底物濃度。 [S] V Vmax 隨著底物濃度的增高 反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)。如有機(jī)磷毒劑二異 丙基氟磷酸酯。 （ 2）陰離子：如 Cl、 Br、 I、 CN 等 （ 3）氫離子 凡能提高酶活力的物質(zhì)都是酶的激活劑。 反應(yīng)時(shí)間長，最適溫度低。） ? 解： 由題可知， 1/1000克的淀粉酶能在 5分鐘內(nèi)分解 ， 1小時(shí)內(nèi) 1/1000克的淀粉酶能分解的淀粉為： （ 60/5） =3克； ? 由淀粉酶活力單位定義（ 每小時(shí)分解 1克淀粉的酶量稱為 1個(gè)活力單位），可知 1/1000克的淀粉酶的活力單位為： 3； ? 所以， 1克的淀粉酶制劑的活力單位為3 1000=3000。 酶活力的測定： ? 比色法：產(chǎn)物與試劑生成有色物質(zhì)，根據(jù)顏色深淺來計(jì)算。國際酶學(xué)會(huì)提出使用統(tǒng)一的國際單位 IU，即最適條件下 25℃ ，每分鐘催化 1微摩爾底物所需要的酶量。 ? 酶聯(lián)法： S+E SE1
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