酶促反應動力學ppt課件-免費閱讀
【正文】 ? 2. 底物類似物抑制劑 ? 這一類抑制劑在結構上相似于底物，因此在活性中心與酶結合，然后不可逆地修飾酶活性中心上的必需基團，導致酶活性的喪失。 ? （ 2）動力學 ? Km不變 ,Vmax降低 。如果想恢復酶的活性，唯一的手段只能是補充新酶。 另一方面由于酶是蛋白質，隨著溫度升高，使酶蛋白逐 漸變性而失活，引起酶反應速率下降。 ① Km是酶的一個特征常數(shù)， Km的大小只與酶的性質有關，而與酶濃度無關。否則，有利于逆反應。 ? 即 k1[E][S]＝ (k1+k2)[ES] ① ? 假定 [Et]表示酶的總濃度 ， [E]表示游離的酶濃度 ， [ES]為與底物結合的酶濃度 ， 則 [Et]＝ [E]+[ES]。 米氏反應動力學 ? 酶反應動力學最簡單的模型由 Lenor Michaelis和 Maude Menten于 1913年 提出，因此又名為 MichaelisMenten模型或 MM模型。第九章 酶促反應動力學 研究酶促反應速率、變化規(guī)律及其影響因素的一門學科 影響酶促反應的因素 ? 酶促反應速率和反應類型 酶反應速率與非酶促反應一樣，一般都是以單位時間（ t）內，底物或產(chǎn)物濃度的變化值來表示，常用的單位是 。 1925年， G. E. Briggs和 James . Haldane 使用穩(wěn)態(tài)近似法提出一個略為復雜的模型，但為了表達對 Michaelis和 Menten的開拓性工作的敬意，它仍然被稱為 MM模型。 于是 ， ① 式可變?yōu)椋? ? 由于酶促反應的初速度即是產(chǎn)物形成的速度，ν＝ k2[ES]，于是， ? 當 [S]→∞ ，酶被底物飽和，這時的反應速度為最大反應速度 Vmax，即 ? 最后，米氏方程可重寫成： Notes on the MM Equations ? The rate of production formation can usually be measured experimentally by monitoring the progress curve of production formation. ? The maximum rate can be reached at saturating substrate concentration, or when [S] So MM equation can be rewritten as: ?? ?? ?mKSSvv?? m a x? ? ? ?m a x2][2][ 1 vEkEkv tSKtSm??????Enzymecatalyzed rate is saturated Understanding Km ? Km is a constant derived from rate constants ? Km is, under true MichaelisMenten conditions, an estimate of the dissociation constant of E from S, because at equilibrium, Reversible reaction, dissociation constant is So small Km means tight substrate binding。 ? 2. 解讀 Vmax ? Vmax也是酶的特征常數(shù)，然而，在現(xiàn)實的條件下，一個酶促反應很難達到或者根本就達不到此值。 ② Km值可以判斷酶的專一性和天然底物， 1/Km可近似地表示酶對底物親和力的大小。 溫度對反應速度的影響 pH影響酶活力的原因可能有以下幾個方面： （ 1） 過酸或過堿可以使酶的空間結構破壞，引起酶構象的改變，酶活性喪失。與可逆性抑制劑不同，不可逆性抑制劑需要更長的時間與酶起反應，因為共價鍵形成較慢。 ? 3. 反競爭性抑制劑 ? （ 1）性質 . 只能與 ES結合，但不能與游離的酶結合。 ? 例如，甲苯磺酰苯丙氨酰氯甲酮（ TPCK）為糜蛋白酶的底物類似物，在與糜蛋白酶活性中心結合以后，共價修飾其中的 His
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