生物化學蛋白質(3)-預覽頁
【正文】 個原子 ，故 α螺旋也稱為 。 如肽鏈中連續(xù)存在帶相同電荷的氨基酸 ，由于同性電荷相斥也會影響 α螺旋不穩(wěn)定。 是 L. Pauling和 R. B. Corey繼發(fā)現(xiàn) α螺旋結構后在同年發(fā)現(xiàn)的另一種蛋白質二級結構。 ② α碳原子位于折疊線上，由于其四面體性質，連續(xù)的酰胺平面排列成折疊形式。 （ 2） β折疊 主要是由兩條肽鏈之間形成。 β轉角使肽鏈走向改變，一般含有 2～ 16個氨基酸殘基 。 肽的這種構象可能對蛋白質多變的立體結構與復雜功能具有貢獻，已經(jīng)鑒定到某些蛋白質中僅有這種結構，稱為固有的無結構蛋白質。 超二級結構是由 S. T. Rao和 M. G. Rossmann于 1973年提出的，指多肽鏈上若干相鄰的構象單元彼此作用，進一步組合而成的結構組合體。 1．蛋白質分子的三級結構 免疫球蛋白的一個結構域 丙酮酸激酶的一個結構域 1．蛋白質分子的三級結構 維持三級結構的作用力 2．蛋白質分子的三級結構 維持三級結構的作用力 無三級結構 形成三級結構 2．蛋白質分子的三級結構 2．蛋白質分子的三級結構 肌紅蛋白的三級結構 3．蛋白質分子的四級結構 蛋白質四級結構是指在亞基和亞基之間通過疏水作用等次級鍵結合成為有序排列的特定空間結構。 寡聚蛋白質可以由單一類型的亞基組成，稱為同聚蛋白質，也可以由幾種不同類型的亞基組成，稱為雜聚蛋白質。 2．蛋白質的 N末端和 C末端的測定 （ 1） N末端測定方法 （ 2） C末端分析方法 （ 1） N末端測定方法 ? 2,4二硝基氟苯在堿性條件下，能夠與肽鏈 N端的游離氨基作用，生成二硝基苯衍生物（ DNP）。 ① Sanger 法 （ 1） N末端測定方法 ② Edman法 此法最大優(yōu)點是除去 N末端氨基酸后剩下的肽鏈部分仍是完整的。 ?此法的優(yōu)點是丹磺酰 氨基酸有 很強的熒光性質，檢測靈敏度可以達到 1?109mol。 （ 2） C末端分析方法 多肽與肼在無水條件下加熱， C端氨基酸即從肽鏈上解離出來，其余的氨基酸則變成肼化物。 ? 目前常用的羧肽酶有四種： A,B,C和 Y。 （ 2） C末端分析方法 ②羧肽酶水解法 （ 2） C末端分析方法 氨基酸的釋放量（摩爾數(shù)） 反應時間 Gly Ser Val 判斷序列 ValSerGlyCOOH ②羧肽酶水解法 第五節(jié) 蛋白質的理化性質
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