奧賽輔導(dǎo)---蛋白質(zhì)(文件)
【正文】 +NADH+H+ L谷氨酸脫氫酶 *此種方式既是氨基酸脫氨基的主要方式，也是體內(nèi)合成 非必需氨基酸 的主要方式。 〔二〕、血氨的去路 ?在肝內(nèi)合成尿素 ?合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 ?合成谷氨酰胺 ?腎小管泌氨： 分泌的 NH3酸性條件下生成 NH4+，隨尿排出。 第二十頁，共三十二頁。 ? 其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序，它是蛋白質(zhì)生物功能的根底。兩個氨基酸殘基之間的軸心距離為 ， β折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵是由兩條肽鏈中的一條的 CO基與另一條 NH基之間所形成。 ? 通常亞基只有一條多肽鏈，但有的亞基由兩條或多條多肽鏈組成，這些多肽鏈間多以二硫鍵相連。 第二十四頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的 鹽溶 、 鹽析 、變性和 復(fù)性 鹽溶是指蛋白質(zhì)溶液中由于參加低濃度的中性鹽后 ， 使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象稱為鹽溶 。 第二十六頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的呈色反響 ⒈茚三酮反響 (ninhydrin reaction) 蛋白質(zhì)經(jīng)水解后產(chǎn)生的氨基酸也可發(fā)生茚三酮反響。 ? 超過濾是利用壓力或離心力，強(qiáng)使水和其它小分子溶液透過半透膜，而蛋白質(zhì)留在膜上。當(dāng)溶液離子強(qiáng)度增加到一定數(shù)值時，蛋白質(zhì)的溶解度下降開始沉淀，這種現(xiàn)象叫鹽析。 層析法是利用被別離樣品混合物中各組分的化學(xué)性質(zhì)的差異，使各組分以不同程度分布在兩個“相〞中，這兩個相中的一個被固定在一定的支持介質(zhì)上，成為固定相，另一個是移動的，成為移動相。異化、核酸的異化。轉(zhuǎn)氨基和氧化脫氨基偶聯(lián)。 第三十二頁，共三十二頁。 *過程：先在線粒體中進(jìn)行，再在胞液中進(jìn)行。當(dāng)書寫時 —NH2寫在左邊為 L型，－ NH2在右為 D一型。 第三十一頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的別離提純技術(shù) 三、根據(jù)電荷不同的別離方法 在外界電場的影響下，如果蛋白質(zhì)不處于等電點(diǎn)狀態(tài)，它將向電極移動，這種現(xiàn)象稱為電泳。 蛋白質(zhì)的別離提純技術(shù) 二、根據(jù)溶解度差異的別離方法 PH值控制 利用各種蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時，溶解度最小這一性質(zhì)，可以通過調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)溶液的 PH值，將不同的蛋白質(zhì)分開。 第二十八頁，共三十二頁。 蛋白質(zhì)的 OD280與其濃度呈正比關(guān)系 ， 因此可作蛋白質(zhì)定量測定 。 蛋白質(zhì)的變性作用是指天然蛋白質(zhì)分子由于受到物理或化學(xué)因素的影響使次級鍵破壞 ， 引起天然構(gòu)象的改變 ， 導(dǎo)致生物活性的喪失及一些理化性質(zhì)的改變 ， 但未引起肽鍵的斷裂 ， 這種現(xiàn)象叫做蛋白質(zhì)的變性作用 。 * 蛋白質(zhì)的等電點(diǎn) ( isoelectric point, pI) 當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一 pH時 ， 蛋白質(zhì)解離成正 、負(fù)離子的趨勢相等 ， 即成為兼性離子 ， 凈電荷為零 ， 此時溶液的 pH稱為 蛋白質(zhì)的等電點(diǎn) 。 維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的作用力： 肽鍵、二硫鍵 維系蛋白質(zhì)二
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