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生物化學第六章酶ppt課件-wenkub

2023-01-23 05:10:35 本頁面
 

【正文】 條件下 賴 纈 天 天 天 天 甘 異 賴 纈 天 天 天 天 纈 組 絲 S S S S 46 183 甘 異 纈 組 絲 S S S S 腸激酶 胰蛋白酶 活性中心 胰蛋白酶原的激活過程 ? 酶原激活的生理意義 避免細胞產生的酶對細胞進行自身消化,并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用,保證體內代謝正常進行。蛋白質類輔助因子參與基團轉移反應或氧化還原反應,主要是通過遞氫或遞電子而起作用 四、酶的結構與功能 (一)酶的活性中心與酶作用的專一性 酶作用的專一性主要取決于酶活性中心的結構特異性。 轉移的基團 小分子有機化合物(輔酶或輔基) 名 稱 所含的維生素 氫原子(質子) NAD+ (尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,輔酶 I 尼克酰胺(維生素 PP)之一 NADP+ (尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,輔酶 II 尼克酰胺(維生素 PP)之一 FMN(黃素單核苷酸) 維生素 B2(核黃素) FAD(黃素腺嘌呤二核苷酸) 維生素 B2(核黃素) 醛基 TPP(焦磷酸硫胺素) 維生素 B1(硫胺素) ?;? 輔酶 A( CoA) 泛酸 硫辛酸 硫辛酸 烷基 鈷胺素輔酶類 維生素 B12 二氧化碳 生物素 生物素 氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛(維生素 B6之一) 甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳單位 四氫葉酸 葉酸 某些輔酶(輔基)在催化中的作用 ? 輔酶中與酶蛋白共價結合的輔酶又稱為輔基(prosthetic group)。 (一)金屬離子是最多見的輔助因子 三、酶的輔助因子與功能 ?金屬 離子的作用: 參與催化反應,傳遞電子; 在酶與底物間起橋梁作用; 穩(wěn)定酶的構象; 中和陰離子,降低反應中的靜電斥力等。 ? 活性中心外的必需基團 底 物 活性中心以外的必需基團 結合基團 催化基團 活性中心 ? 溶菌酶的活性中心 ? 溶菌酶的活性中心是一裂隙 , 可以容納肽多糖的 6個單糖基 ( A,B, C, D, E, F) ,并與之形成氫鍵和van derwaals力 。 (三)酶促反應的可調節(jié)性 酶促反應受多種因素的調控,以適應機體對不斷變化的內外環(huán)境和生命活動的需要。 酶的這種特性稱為酶的特異性或專一性 。 ?酶的催化不需要較高的反應溫度。④酶的催化活性是受到調節(jié)和控制的。②酶的催化效應非常高,酶促反應比相應的非酶促反應要快 106~1012倍,如存在于血液中的碳酸酐酶,其催化效率是每個酶分子在一秒鐘內可以使 105個二氧化碳分子發(fā)生水合反應生成碳酸,比非酶促反應要快 107倍。③酶具有高度的專一性,即酶對催化的反應和所作用的物質有嚴格的選擇性。它的調控方式很多,包括變構調節(jié)、抑制劑調節(jié)、共價修飾調節(jié)、酶原激活及激素控制等。 ?酶和一般催化劑加速反應的機理都是降低反應的活化能 (activation energy)。 ? 酶的特異性 (specificity) (二)酶促反應具有高度的特異性 ? 根據酶對其底物結構選擇的嚴格程度不同,酶的特異性可大致分為以下 3種類型: ? 絕對特異性 (absolute specificity):只能作用于特定結構的底物,進行一種專一的反應,生成一種特定結構的產物 。 第三 節(jié) 酶的命名與分類 The Naming and Classification of Enzyme (一)酶可根據其催化的反應類型予以分類 1. 氧化還原酶類 (oxidoreductases) 2. 轉移酶類 (transferases ) 3. 水解酶類 (hydrolases) 4. 裂解酶類 (lyases) 5. 異構酶類 (isomerases) 6. 合成酶類 (synthetases, ligases) ? 根據酶反應的類型,酶可分為六大類,其排序如下 : (二)每一種酶均有其系統(tǒng)名稱和推薦名稱 ? 系統(tǒng)名稱 (systematic name) ? 推薦名稱 (remended name) 酶的分類 催化的化學反應舉 例 系統(tǒng)名稱 EC編號 推薦名稱 氧化還原酶類 乙醛 + NADH + H+ 乙醇: NAD+ 氧化還原酶 EC 乙醇脫氫酶 轉移酶類 草酰乙酸 +L谷氨酸 L天冬氨酸: ?酮戊二酸 氨基轉移酶 EC 天冬氨酸轉 氨酶 水解酶類 D葡萄糖 + H3PO4 D葡糖 6磷酸水解酶 EC 葡糖 6磷酸酶 裂解酶類 磷酸二羥丙酮 + 醛 酮糖 1磷酸裂解酶 EC 醛縮酶 異構酶類 D果糖 6磷酸 D葡糖 6磷酸 酮 醇異構酶 EC 磷酸果糖異 構酶 連接酶類 L谷氨酰胺 + ADP + 磷酸 L谷氨酸:氨連接酶 EC 谷氨酰胺合 成酶 一些酶的分類與命名 第二節(jié) 酶的化學本質與結構 一、酶的化學本質與分子組成 蛋白質部分:酶蛋白 (apoenzyme) 輔助因子 (cofactor) 金屬離子小分子有機化合物 全酶 (holoenzyme) ? 結合酶 (conjugated enzyme) ? 單純酶 (simple enzyme) 二、酶蛋白的結構 酶分子中氨基酸殘基側鏈的化學基團中,一些與酶活性密切相關的化學基團。 ? 催化基團是 35位 Glu,52位 Asp; ? 101位 Asp和 108位 Trp是結合基團 。 (二)小分子有機化合物是一些化學穩(wěn)定的小分子物質,稱為輔酶 (coenzyme)。 ? 輔基和酶蛋白結合緊密,不能通過透析或超濾等方法將其除去,在反應中不能離開酶蛋白,如 FAD、 FMN、生物素等。 (二)空間結構與催化活性 酶的活性不僅與一級結構有關,并且與其空間構象緊密相關,在酶活性的表現(xiàn)上,有時空間構象比一級結構更為重要。 有的酶原可以視為酶的儲存形式。 反應總能量改變 非催化反應活化能 酶促反應 活化能 一般催化劑催 化反應的活化能 能 量 反 應 過 程 底物 產物 酶促反應活化能的改變 (二)酶 底物復合物的形成有利于底物轉變成過渡態(tài) 酶底物復合物 E + S E + P ES (過渡態(tài) ) 1. 誘導契合作用使酶與底物密切結合 ?酶與底物相互接近時,其結構相互誘導、相互變形和相互適應,進而相互結合。 ? 鄰近效應與定向排列: ?酶的
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