【正文】 復(fù)習(xí)思考題蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能？用于合成蛋白質(zhì)的20種氨基酸稱為標(biāo)準(zhǔn)氨基酸，它們與其他氨基酸的區(qū)別是都有遺傳密碼。20種氨基酸按結(jié)構(gòu)差異可分為中性氨基酸，酸性氨基酸，堿性氨基酸三類，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。 蛋白質(zhì)由C、H、O、N四種基本元素組成，其中氮元素含量恒定，蛋白質(zhì)含氮量平均為16%。蛋白質(zhì)由氨基酸通過肽鍵連接而成，因此，蛋白質(zhì)可水解為多肽或氨基酸。蛋白質(zhì)的基本組成單位是氨基酸，基本單位氨基酸通過肽鍵連接。多肽化學(xué)結(jié)構(gòu)為鏈狀，所以也稱多肽鏈。多肽鏈中存在2種鏈：一是由NCαC交替構(gòu)成的長鏈，稱為主鏈，也稱骨架；一是氨基酸殘基的R基團(tuán)，相對很短，稱為側(cè)鏈。主鏈有2個(gè)末端，氨基末端和羧基末端。肽鏈的兩個(gè)末端不同，因此我們說它有方向性,其方向性為N端到C端。蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位是氨基酸，氨基酸之間的連接方式為肽鍵。肽鍵是蛋白質(zhì)分子中一定存在的化學(xué)鍵，是蛋白質(zhì)分子的主要化學(xué)鍵。（1）不同蛋白質(zhì)在生命活動(dòng)中起不同作用，根本原因是它們具有不同的分子結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)包括共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)與空間結(jié)構(gòu)。共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)介紹蛋白質(zhì)分子中所有共價(jià)鍵的連接關(guān)系；空間結(jié)構(gòu)描述構(gòu)成蛋白質(zhì)的全部原子的空間排布，即蛋白質(zhì)的構(gòu)象。1種蛋白質(zhì)在生理?xiàng)l件下只存在其中1種或幾種構(gòu)象，是它參與生命活動(dòng)的構(gòu)象。以這種構(gòu)象存在的蛋白質(zhì)稱為天然蛋白質(zhì)。（2）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)通常在四個(gè)層次上認(rèn)識(shí)：一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)，描述多肽鏈中氨基酸殘基之間的所有共價(jià)鍵連接，特別是肽鍵與二硫鍵。一級結(jié)構(gòu)告訴我們的最重要信息就是蛋白質(zhì)多肽鏈的氨基酸組成及其排列順序。二級結(jié)構(gòu)研究在一級結(jié)構(gòu)中互相接近的氨基酸殘基的空間關(guān)系，即肽鏈主鏈的局部構(gòu)象，尤其是那些有規(guī)律的周期性結(jié)構(gòu)，其中一些非常穩(wěn)定，而且在蛋白質(zhì)中廣泛存在。二級結(jié)構(gòu)常見的表現(xiàn)形式有α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲，維系蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的化學(xué)鍵為氫鍵。三級結(jié)構(gòu)描述構(gòu)成蛋白質(zhì)多肽鏈的所有原子的空間排布。四級結(jié)構(gòu)研究多亞基蛋白的亞基之間特定的空間排布？（1）生理?xiàng)l件下的天然構(gòu)象賦予蛋白質(zhì)生物學(xué)功能，改變條件會(huì)使蛋白質(zhì)構(gòu)象產(chǎn)生某種程度的改變，破壞(不止是改變)蛋白質(zhì)構(gòu)象而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變及活性的喪失，該過程稱為蛋白質(zhì)的變性。變性條件沒有破壞肽鍵，破壞蛋白質(zhì)分子中的次級鍵。蛋白質(zhì)變性是由于空間構(gòu)象被破壞，氨基酸的組成和排列順序不變。7. 變性蛋白質(zhì)的特征（1）喪失原有的生物學(xué)活性（2）溶解度降低（3）粘度升高（4）容易被蛋白酶水解，因此食物蛋白經(jīng)加熱變性后更容易被機(jī)體消化吸收。舉例：酶蛋白變性后的特征：酶活性喪失，溶解度降低，粘度升高，容易被蛋白酶水解核酸的結(jié)構(gòu)與功能核酸可以分為兩大類：核糖核酸（RNA）和脫氧核糖核酸（DNA）,其中RNA可以進(jìn)一步分為mRNA,tRNA,rRNA.核酸的基本組成為單核苷酸，單核苷酸又由一分子含氮堿基、一分子磷酸、一分子戊糖組成。戊糖包括脫氧核糖和核糖，堿基包括A T C G U？（1）DNA與RNA的戊糖組成不同：DNA中的戊糖為脫氧核糖，RNA中的戊糖為核糖。（2）DNA與RNA的部分堿基不同：在RNA分子中以尿嘧啶（U）取代了DNA分子中的胸腺嘧啶（T）。 因此，RNA和DNA徹底水解后的產(chǎn)物存在戊糖不同和堿基不同的特點(diǎn)3. 簡述核酸一級結(jié)構(gòu)特點(diǎn)。在核酸分子中，單核苷酸通過339。,539。磷酸二酯鍵連接，所以核酸主鏈由磷酸與戊糖交替構(gòu)成，堿基相當(dāng)于側(cè)鏈。核酸鏈有方向性，539。位沒有連接核苷酸的一端為539。末端，另一端為339。末端。規(guī)定從539。端開始到339。端結(jié)束，與DNA合成方向一致。4. 簡述DNA的二級結(jié)構(gòu)雙螺旋結(jié)構(gòu)的基本內(nèi)容⒈DNA是由2條反向平行構(gòu)成的雙鏈結(jié)構(gòu)，在該結(jié)構(gòu)中，由脫氧核糖與磷酸交替構(gòu)成的磷酸戊糖鏈(DNA主鏈)位于外側(cè)，堿基位于內(nèi)側(cè)。堿基之間形成氫鍵而將兩條鏈結(jié)合在一起。由于受結(jié)構(gòu)限制，氫鍵形成于特定的堿基對之間：A總是與T配對，G總是與C配對。⒉DNA通過堿基堆積力進(jìn)一步形成右手螺旋結(jié)構(gòu)　在雙螺旋中，堿基平面與螺旋軸垂直，糖環(huán)平面與堿基平面接近垂直，與螺旋軸平行；。目前研究比較清楚的RNA包括，在蛋白質(zhì)生物合成過程即翻譯過程中的直接模板mRNA，選擇性運(yùn)輸合成原料氨基酸，并識(shí)別密碼子的tRNA，參與構(gòu)成蛋白質(zhì)生物合成場所核糖體的rRNA。，氨基酸臂的功能是 選擇性運(yùn)輸氨基酸 ，反密碼子環(huán)的功能是 識(shí)別密碼子 。酶？ 酶是一類生物催化劑，指由活細(xì)胞合成并分泌的具有高度催化效率的蛋白質(zhì)。酶是蛋白質(zhì)，但蛋白質(zhì)不一定都是酶。酶是在細(xì)胞內(nèi)合成的，但也可以在細(xì)胞外發(fā)揮催化功能。除機(jī)體細(xì)胞可合成分泌酶以外，體外培養(yǎng)的細(xì)胞也有合成分泌酶的能力。，可分為哪兩大類？請分別敘述各類的組成。酶按其分子組成可分為單純酶和結(jié)合酶兩大類。單純酶是僅有氨基酸殘基構(gòu)成的多肽鏈。結(jié)合酶由蛋白質(zhì)部分和非蛋白質(zhì)部分組成，前者稱為酶蛋白，后者稱為輔助因子。？酶促反應(yīng)的特異性和反應(yīng)類型分別由哪一部分決定的？全酶是由酶蛋白和輔助因子結(jié)合形成的。結(jié)合蛋白酶以全酶的形式存在才有催化活性。酶蛋白和輔助因子各自單獨(dú)存在時(shí)都無催化活性。酶促反應(yīng)的特異性由酶蛋白部分來決定。酶促反應(yīng)的類型由輔助因子決定。3. 簡述酶作為生物催化劑與一般化學(xué)催化劑的共性及其個(gè)性。（1）共性：催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；可以加快化學(xué)反應(yīng)的速度，可以縮短化學(xué)反應(yīng)到達(dá)反應(yīng)平衡的時(shí)間，但不能改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)，即不改變反應(yīng)的平衡常數(shù)；在反應(yīng)前后，酶本身沒有結(jié)構(gòu)、性質(zhì)和數(shù)量上的改變，且微量的酶便可發(fā)揮巨大的催化作用。（2）個(gè)性：酶作為生物催化劑的特點(diǎn)是催化效率更高，具有高度的專一性（即對催化的反應(yīng)有選擇性），高度不穩(wěn)定性，催化活性和酶量的可調(diào)節(jié)性。？酶所催化的化學(xué)反應(yīng)即酶促反應(yīng)。有些酶促反應(yīng)是可逆的，有些不可逆，催化不可逆反應(yīng)的酶稱為關(guān)鍵酶。5. 什么是酶原和酶原的激活？有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)，只是酶的無活性前體，必須在某些因素的參與下，水解掉一個(gè)或幾個(gè)特殊的肽鍵，從而形成酶的活性中心或使酶的活性中心暴露，而表現(xiàn)出酶的活性。這種無活性酶的前體稱為酶原。酶原向酶轉(zhuǎn)化的過程稱為酶原的激活。6. 何謂酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)？酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)是研究酶濃度、pH、溫度、底物濃度、抑制劑與激動(dòng)劑對酶促反應(yīng)速度影響的科學(xué)。酶促反應(yīng)速度是定量地觀察單位時(shí)間內(nèi)底物的減少量或反應(yīng)物的生成量。？研究Km值有何意義？Km值是酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。Km值只與酶的性質(zhì)、酶的底物種類和反應(yīng)環(huán)境（如溫度、pH、離子強(qiáng)度等）有關(guān)，與酶的濃度無關(guān)。 Km值對某一特定酶來說是個(gè)常數(shù)，可以反映酶的種類。反映酶與底物的親和力，Km值越大，酶與底物的親和力越小。計(jì)算酶促反應(yīng)的相對速度和合理底物濃度?？捎靡耘袛喾磻?yīng)體系中是否存在抑制劑，以及抑制的類型。8. 描述競爭性抑制作用的特點(diǎn)。抑制劑結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)相似，共同競爭酶的活性中心。抑制作用大小與抑制劑和底物的相對濃度有