環(huán)境工程微生物學(xué)(1)(已修改)
2025-01-28 09:32 本頁面
【正文】 第四章 微生物的生理 本章主要內(nèi)容 微生物的酶 微生物的營養(yǎng) 微生物的產(chǎn)能代謝 微生物的合成代謝 代謝：是生命細(xì)胞內(nèi)發(fā)生的各種化學(xué)反應(yīng)的總稱； 產(chǎn)能代謝：也稱異化作用，物質(zhì)分解反應(yīng)，放出能量； 合成代謝：也稱同化作用，物質(zhì)合成反應(yīng)，消耗能量。 第一節(jié) 微生物的酶 酶的概念 酶是動植物、微生物等生物合成的，催化生物化學(xué)反應(yīng)的、并傳遞電子、原子和化學(xué)集團的生物催化劑。 微生物的所有營養(yǎng)和代謝活動必須在酶的參與下才能正常進(jìn)行。 產(chǎn)地 功用 1. 酶的組成有兩類： ①單成分酶，只含蛋白質(zhì)； ②全酶，除了蛋白質(zhì)，還含有輔助因子，如：小分子有機物（不含氮）、金屬離子等。 全酶的所有組分必須齊全，缺一不可，否則就會失去本有活性。 一、酶的組成 微生物的酶 單成分酶 全酶 酶蛋白 +有機物 脫氫酶 酶蛋白 +金屬離子 細(xì)胞色素氧化酶 酶蛋白 +有機物 +金屬離子 丙酮酸脫氫酶 水解酶 ： ①酶蛋白起加速反應(yīng)作用； ②其他輔酶、輔基傳遞電子、原子和化學(xué)集團； ③金屬離子除傳遞電子，還起激活劑作用。 輔酶輔基： Fe2+、 NAD、 NADP、 FAD、 FMN等。 輔酶與輔基的區(qū)別只在于它們與酶蛋白結(jié)合的牢固程度不同，并無嚴(yán)格的界限。前者與蛋白質(zhì)結(jié)合的較松弛，后者則結(jié)合較緊。 二、酶蛋白的結(jié)構(gòu) 酶蛋白也是蛋白質(zhì)，由 20種氨基酸組成。排列順序不同，蛋白質(zhì)不同。 氨基酸由肽鍵（ CONH）連接形成多肽鏈，兩條連或單鏈在卷曲時相鄰的基團可以由氫鍵、鹽鍵、脂鍵、范德華力及金屬鍵相連接。 這樣，便使酶蛋白呈現(xiàn)以下四種結(jié)構(gòu)。 ： 多肽鏈本身結(jié)構(gòu)； ： 多肽鏈形成的初級結(jié)構(gòu)，由氫鍵連接； ： 在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步扭曲形成的更 復(fù)雜的結(jié)構(gòu)，有氫鍵、鹽鍵、脂鍵等； ： 由多個亞基形成。 亞基：由一個或多個多肽鏈在三級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成的小單位。 酶蛋白的結(jié)構(gòu) 20 種 氨 基 酸 一 級 結(jié) 構(gòu) 三 級 結(jié) 構(gòu) 四 級 結(jié) 構(gòu) 二 級 結(jié) 構(gòu) 肽鍵 氫鍵 氫鍵 鹽鍵 疏水鍵 氫鍵 鹽鍵 疏水鍵 范德華力 二級結(jié)構(gòu) 三級結(jié)構(gòu) 四級結(jié)構(gòu) 三、酶的活性中心 酶的活性中心指的是酶蛋白分子能與底物結(jié)合，并發(fā)揮催化作用的小部分氨基酸微區(qū)。分有結(jié)合部位和催化部位。 四、酶的分類和命名 ： 水解酶、氧化還原酶、轉(zhuǎn)移酶、異構(gòu)酶、裂解酶、合成酶。 ：催化大分子有機物水解成小分子。 AB+H2O AOH+BH ：催化物質(zhì)的氧化還原反應(yīng)。 AH2+B A+BH2 乳酸 ： ：催化底物基團轉(zhuǎn)移到另一個有機物上。 AR+B A+BR R:氨基、醛基、酮基、磷酸基 ：催化同分異構(gòu)體的基團重新排列。 A A` 如：葡萄糖形成為果糖。 ： ：催化底物裂解為小分子有機物。 A C+B ：催化底物的合成反應(yīng)。 A+B+ATP AB+ADP+Pi ： 胞內(nèi)酶（大部分）、胞外酶、表面酶 ： 淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纖維素酶 五、酶的催化特性 共性： (1).用量少而催化效率高。 (2).僅能改變化學(xué)反應(yīng)的速度，并不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點。 (3).可降低反應(yīng)的活化能 (1)催化效率高：反應(yīng)速度是無酶催化或普通人造催化劑催化反應(yīng)速度的 103次方至 1010次方倍。 如：在同樣條件下，只是催化劑不同，催化 H2O2分解 ,用H2O2酶 1秒可催化 105mol，用 FeCl3， 1秒只催化 105 mol。 (2)酶的作用具有高度的專一性 一種酶只能催化一種或一類反應(yīng)。 絕對專一性 酶的專一性 相對專一性 立體異構(gòu)專一性 (3)反應(yīng)條件溫和：常溫、常壓、中性。 (4)敏感性：對環(huán)境條件極為敏感，酶容易失活 。 六 .影響酶活力的因素 通過下列反應(yīng)： k1 k3 E + S ES E + P k2 酶 底物 中間產(chǎn)物 酶 最終產(chǎn)物 得出米－門公式 （酶促反應(yīng)方程式） ][]][[3SKSEkvm ??132kkkKm??其中 Km—— 米氏常數(shù)，表示反應(yīng)速度為最大速度一半時的底物濃度。 從米－門公式可知，酶促反應(yīng)速度與 [E]和 [S]有關(guān)。實際上，也要受到溫度、 pH、激活劑、抑制劑的影響。 1.[E]對酶促反應(yīng)的影響 理論：當(dāng)?shù)孜锓肿訚舛茸銐驎r，酶促反應(yīng)速度與 [E]成正比，即當(dāng) [S]足夠大時， [E]越大，酶促反應(yīng)速度越快。 實際：當(dāng) [E]達(dá)到一定濃度時，酶促反應(yīng)速度就趨于平緩。 [E] v 酶濃度與 v的關(guān)系 ][]][[3SKSEkvm ??[S] v 2.[S]對酶促反應(yīng)的影響 當(dāng) [E]為定值，且 [S]從零逐漸增大時，酶促反應(yīng)與 [S]成正比。但當(dāng)所有的 E變成了 ES后，即使再增加 [S]，酶促反應(yīng)速度也不會增加。 當(dāng) [S]為定值時，酶促反應(yīng)速度與初始 [E0]成正比。 底物濃度與 v的關(guān)系 酶 酶 酶 酶 酶在最佳適應(yīng)范圍內(nèi)，它的活性最高，酶促反應(yīng)速度最大。 溫度每升高 10℃ ，酶促反應(yīng)速度提高 1～ 2倍。用 Q10表示，通常在～ 。 過高過低的溫度都會影響酶促反應(yīng)。但也有很大不同： 高溫時，酶會受到破壞，發(fā)生不可逆變性，甚至完全失去活性。 低溫時，可降低酶的活性，但不會失去活性，當(dāng)溫度恢復(fù)時，活性即恢復(fù)。 T v 溫度與 v的關(guān)系 酶在最適 pH值范圍內(nèi)才表現(xiàn)出正?；?
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