【正文】 Val ? ⑧ 確定肽段在多肽鏈中的次序： 利用兩套或多套肽段的氨基酸順序彼此間的交錯(cuò)重疊，拼湊出整條多肽鏈的氨基酸順序。 將所得的肽段利用 Brown及 Hartlay的對(duì)角線電泳技術(shù)進(jìn)行分離（ 過(guò)甲酸 處理 ） 。它只涉及肽鏈 主鏈的構(gòu)象 及鏈內(nèi)或鏈間形成的 氫鍵 。 ?螺旋是鏈內(nèi)形成氫鍵，其肽平面的鍵長(zhǎng)和鍵角一定，肽鍵的原子排列呈反式構(gòu)型，相鄰的肽平面構(gòu)成二面角。 左手和右手螺旋 (1) ?螺旋 ( 螺旋 ) I. ?螺旋 影響因素： A、 R基的電荷性質(zhì)； B、 R基的大??； C、亞 AA導(dǎo)致 “ 結(jié)節(jié) ” 的產(chǎn)生。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象。 ② ?折疊結(jié)構(gòu)的氫鍵主要是由兩條肽鏈之間形成的；也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。 ③ ?折疊有兩種類型。另一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反。 ? 在纖維狀蛋白質(zhì)中 β折疊主要是反平行式，而在球狀蛋白質(zhì)中反平行和平行兩種方式都存在。 （三） β 轉(zhuǎn)角（ β turn） β 轉(zhuǎn)角也稱 β 回折 （ reverse turn） 、 β 彎曲 （ β bend） 、 發(fā)夾結(jié)構(gòu) （ hairpin structure） β 轉(zhuǎn)角是球狀蛋白質(zhì)分子中出現(xiàn)的 180176。 目前發(fā)現(xiàn)的 β 轉(zhuǎn)角多數(shù)在球狀蛋白質(zhì)分子表面 ， β 轉(zhuǎn)角在球狀蛋白質(zhì)中含量十分豐富 ， 占全部殘基的 1/4。 ②主鏈骨架以 180176。 ③第一個(gè) aa殘基的 C=O與第四個(gè) aa殘基的 NH生成氫鍵。 Gly缺少側(cè)鏈，在 β 轉(zhuǎn)角中能很好地調(diào)整其他氨基酸殘基的空間阻礙； Pro具有環(huán)狀結(jié)構(gòu)，在一定程度上迫使 β 轉(zhuǎn)角的形成。彎曲處的 第一個(gè)氨基酸殘基的 C=O 和第四個(gè)殘基的 –NH 之間形成氫鍵， 形成一個(gè)不很穩(wěn)定的環(huán)狀結(jié)構(gòu)。主要在球狀蛋白的表面，約占全部殘基的 1/4。 四、纖維狀蛋白質(zhì) ?纖維狀蛋白質(zhì)的氨基酸序列很有規(guī)律 ， 它們形成比較單一的 、 有規(guī)律的二級(jí)結(jié)構(gòu) ， 結(jié)果整個(gè)分子形成有規(guī)律的線形結(jié)構(gòu) ， 呈現(xiàn)纖維狀或細(xì)棒狀 ， 分子軸比 （ 軸比：長(zhǎng)軸 /短軸 ）大于 10， 軸比小于 10的是球狀蛋白質(zhì) 。 ?（一） α角蛋白 ? 原纖維 ? 細(xì)胞 ??螺旋 ?角質(zhì)層（鱗狀細(xì)胞） ? 微纖維 ? 微纖維 ? 大纖維 ?主要由 α螺旋結(jié)構(gòu)組成 ， 三股右手 α螺旋向左纏繞形成原纖維 ， 原纖維排列成“ 9+2”的電纜式結(jié)構(gòu)稱微纖維 ， 成百根微纖維結(jié)合成大纖維 ?結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性由二硫鍵保證， α角蛋白在濕熱條件下可伸展轉(zhuǎn)變成 β構(gòu)象， Cys含量較高。 ? 這是因?yàn)??— 角蛋白的側(cè)鏈 R基一般都比較大 ，不適于處在 ?— 構(gòu)象狀態(tài) ， 此外 ?— 角蛋白中的螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯(lián) ， 這些交聯(lián)鍵也是當(dāng)外力解除后使肽鏈恢復(fù)原狀 (?— 螺旋構(gòu)象 )的重要力量 。 ?（二） β折疊片蛋白 ? ?折疊片的三維結(jié)構(gòu) ? Ala(或 Ser)殘基 和 Gly殘基 側(cè)鏈 (H原子 )的 連鎖 ?絲心蛋白含大量的 Gly、 Ala、Ser， 以 β折疊結(jié)構(gòu)為主 。 鏈間主要以氫鍵連接 ， 層間主要靠范德華力維系 。絲心蛋白具有抗張強(qiáng)度高，質(zhì)地柔軟的特性，但不能拉伸。 ?（三）膠原蛋白 ? 原膠原蛋白分子中的 單鏈（左手螺旋） ? 一股原膠原蛋白分子 ?膠原纖維 ?原膠原蛋白的頭 ?1000AA ?（ 四 ） 彈性蛋白 (elastin) ?彈性蛋白是彈性纖維的主要成分；主要存在于脈管壁及肺 。 ?彈性蛋白是高度疏水的非糖基化蛋白 ， 具有兩個(gè)明顯的特征 : ?構(gòu)象呈無(wú)規(guī)則卷曲狀態(tài) 。 ?Elastin is a polymeric, crosslinked protein that confers elasticity to lungtissue 五、超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域 超二級(jí)結(jié)構(gòu) 在蛋白質(zhì)分子中，由若干相鄰的二級(jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。這種 相對(duì)獨(dú)立的 三維實(shí)體 形成的 三級(jí)結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū) 就稱結(jié)構(gòu)域。 ② 結(jié)構(gòu)域一般由 100~200 個(gè)氨基酸殘基組成，但大小范圍可達(dá) 40~400 個(gè)殘基。酶的活性中心往往位于兩個(gè)結(jié)構(gòu)域的界面上． ④ 結(jié)構(gòu)域之間由 “ 鉸鏈區(qū) ” 相連，使分子構(gòu)象有一定的柔性，通過(guò)結(jié)構(gòu)域之間的相對(duì)運(yùn)動(dòng) (別構(gòu)效應(yīng) )，使蛋白質(zhì)分子實(shí)現(xiàn)一定的生物功能。包括主鏈和側(cè)鏈的 所有原子的空間排布 。 球狀蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)特征： ①含有多種二級(jí)結(jié)構(gòu)； ②具有明顯的折疊層次； ③為緊密的球狀或橢球狀實(shí)體 (有一定的空隙，且較集中于活性部位 )； ④疏水 R基在分子內(nèi)部 （即疏水作用，為主要折疊動(dòng)力） ，親水 R基在分子外部； ⑤表面具有一個(gè)結(jié)合配體的空穴。 二硫橋?qū)﹄逆湹恼_折疊并不是必要的 ， 但對(duì)穩(wěn)定折疊結(jié)構(gòu)作出貢獻(xiàn) 。 這些限制包括：肽鏈的硬度 、 肽鏈中疏水基和親水基的數(shù)目和位置 、 帶正電荷和負(fù)電荷的 R基的數(shù)目和位置以及溶劑和其他溶質(zhì)等 。 亞基一般是一條多肽鏈 ， 有時(shí)也稱單體 。 原 （ 聚 ） 體 蛋白質(zhì) 單體蛋白質(zhì) 寡聚蛋白質(zhì) 同多聚 雜多聚 （ 2）四級(jí)結(jié)構(gòu)的內(nèi)容 蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)涉及亞基種類和數(shù)目以及各亞基或原聚體在整個(gè)分子中的空間排布，包括亞基間的接觸位點(diǎn)（結(jié)構(gòu)互補(bǔ)）和作用力（主要是非共價(jià)相互作用）。 （ 3）在結(jié)構(gòu)與功能上的優(yōu)勢(shì)： ① 增強(qiáng)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性：表面積 /體積 變??； ② 提高遺傳經(jīng)濟(jì)性和效率； ③ 使催化基團(tuán)匯集在一起； ④ 具有協(xié)同效應(yīng)和別構(gòu)效應(yīng)。分為同促效應(yīng)和異促效應(yīng) 如，血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)的測(cè)定由佩魯茨 1958年完成，其結(jié)構(gòu)要點(diǎn)為： ? 球狀蛋白，寡聚蛋白，含四個(gè)亞基 ? 兩條 α 鏈，兩條 β 鏈，α2β2 ? α 鏈： 141個(gè)殘基； β鏈： 146個(gè)殘基 ? 分子量 65 000 ? 含四個(gè)血紅素輔基 ? 親水性側(cè)鏈基團(tuán)在分子表面，疏水性基團(tuán)在分子內(nèi)部 八、蛋白質(zhì)分子中的共價(jià)鍵與次級(jí)鍵 一級(jí)結(jié)構(gòu) → 二級(jí)結(jié)構(gòu) → 超二級(jí)結(jié)構(gòu) → 結(jié)構(gòu)域 → 三級(jí)結(jié)構(gòu) → 亞基 → 四級(jí)結(jié)構(gòu) ? 維系蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)：肽鍵、二硫鍵 ? 維系蛋白質(zhì)分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)：氫鍵 ? 維系蛋白質(zhì)分子的三級(jí)結(jié)構(gòu)：疏水作用力 (熵增加 )、氫鍵、范德華力（ 三種情況 ）、鹽鍵 ? 維系蛋白質(zhì)分子的四級(jí)結(jié)構(gòu)： 疏水鍵、離子鍵、氫鍵、范