【正文】 纖維狀、僵硬、 不溶于水 的分子，分子 不分支 ，約由 1000015000個(gè) ?DGlc殘基組成。 幾丁質(zhì)（殼多糖 ） 甲殼類動(dòng)物 (蝦、蟹）外骨骼及真菌細(xì)胞壁，地球上僅次于纖維素的第二大類糖。 雜多糖： 果膠、半纖維素（ 大量存在于植物木質(zhì)化部位，為多聚戊糖和多聚己糖的混合物 ） 木質(zhì)素是由四種醇單體形成的一種復(fù)雜酚類聚合物，不屬于糖類。根據(jù)脂肪酸的數(shù)目，可分為單脂酰甘油、二脂酰甘油、 三脂酰甘油（即甘油三酯、脂肪）。 飽合脂肪酸：碳?xì)滏溨腥珵閱捂I的脂肪酸，如軟脂酸（ 16個(gè)碳）、硬脂酸（ 18個(gè)碳）等。 必需脂肪酸：維持動(dòng)物正常生長(zhǎng)所需的，而機(jī)體又不能合成，主要為亞油酸和亞麻酸，這兩種脂肪酸在植物中含量非常豐富。 甘油磷脂： 磷脂酸的磷酸再與氨基醇，如膽堿、乙醇胺、絲氨酸、肌醇縮合而成的化合物。以鞘胺醇 為骨架，與 一條脂肪酸鏈 組成 疏水尾部 ，親水頭部也含膽堿與磷酸結(jié)合。 脂質(zhì)體是一種雙層脂分子的球形人工膜 。 環(huán)戊烷多氫菲 萜類化合物 萜類為異戊二烯的衍生物。 水溶性維生素常是輔酶或輔基的組成部分，主要包括維生素 B1，維生素 B2和維生素 C等。包括膽固醇、甘油三酯、磷脂。 用超速離心法可把不同的脂蛋白分離成五類： 乳糜微粒 （轉(zhuǎn)運(yùn)外源性脂肪）、 極低密度脂蛋白（轉(zhuǎn)運(yùn)內(nèi)源性脂肪）、 低密度脂蛋白 （轉(zhuǎn)運(yùn)膽固醇和磷脂）、 高密度脂蛋白 （轉(zhuǎn)運(yùn)磷脂和膽固醇）、 極高密度脂蛋白 （轉(zhuǎn)運(yùn)游離脂肪酸）。 帶正電荷的 極性 氨基酸： 賴、精、組 帶負(fù)電荷的 極性 氨基酸： 天冬、谷 非極性 氨基酸 :甘、丙、纈、亮、異亮、苯丙、蛋、脯、色。 各種蛋白質(zhì)的 含氮量 都很接近，都在16%左右，因此可通過(guò)測(cè)定 生物樣品中的含氮量計(jì)算出樣品中蛋白質(zhì)的含量， 1克氮就相當(dāng)于 。如 β 丙氨酸 是 輔酶 A（ HSCoA）的組成部分之一、 γ 氨基丁酸 是抑制性神經(jīng)遞質(zhì)、瓜氨酸和鳥氨酸參與尿素循環(huán)。 氨基酸晶體 有很高的 熔點(diǎn) ；氨基酸使水的 介電常數(shù) 增高，而乙醇、丙酮使水的介電常數(shù)降低。 氨基酸晶體是以離子晶格組成的，像氯化鈉晶體一樣，維持晶格中質(zhì)點(diǎn)的作用力是 異性電荷間 的吸引，而不象分子晶格那樣以 范德華力 來(lái)維系。在某一 pH的溶液中，氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)和程度相等，凈電荷為 0呈電中性，此時(shí)溶液的 pH稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。 在等電點(diǎn)時(shí) ，氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的數(shù)目相等。 pH=pI 氨基酸凈電荷為 0 ； pHpI 氨基酸帶凈正電荷； pHpI 氨基酸帶凈負(fù)電荷。 等電點(diǎn)的計(jì)算： 不帶電荷的 氨基酸的 pI是由 α 羧基和α 氨基的解離常數(shù)的負(fù)對(duì)數(shù) pK1和 pK2決定的。 若 1個(gè)氨基酸有 3個(gè)可解離基團(tuán)，酸性氨基酸的等電點(diǎn)取兩羧基的 pK值的平均值，堿性氨基酸的等電點(diǎn)取兩氨基的 pK值的平均值。 氨基酸的重要的化學(xué)反應(yīng)： a— 氨基能與茚三酮、亞硝酸發(fā)生反應(yīng) 蛋白質(zhì)的構(gòu)象 ：每一種天然蛋白質(zhì)都有自己特有的空間結(jié)構(gòu)，這種空間結(jié)構(gòu)通常稱為蛋白質(zhì)的構(gòu)象。 蛋白質(zhì)的 生物學(xué)功能 決定于它的 高級(jí)結(jié)構(gòu) ，而蛋白質(zhì)的 高級(jí)結(jié)構(gòu) 由它的 一級(jí)結(jié)構(gòu) ，即氨基酸的順序決定。 一級(jí)結(jié)構(gòu) (肽鍵、二硫鍵 ）表示多肽鏈中氨基酸種類、數(shù)量、連接方式和排列順序。 肽鍵： C— N單鍵有 40%的 雙鍵性質(zhì) ， C=O雙鍵有 40%的單鍵性質(zhì)。 肽鍵平面上各原子的順?lè)串悩?gòu)關(guān)系： 肽鍵平面上的 O、 H以及 2個(gè) α碳原子為反式構(gòu)型。 二級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈借助氫鍵形成的有規(guī)則的局部結(jié)構(gòu)。都是呈 α 螺旋的纖維蛋白。 ① α 螺旋：為蛋白質(zhì)中最含量最豐富的二級(jí)結(jié)構(gòu)，且?guī)缀醵际?右手 的，因?yàn)橛沂致菪茸笫致菪€(wěn)定。 一條多肽鏈能否形成 α 螺旋，以及形成的 α 螺旋是否穩(wěn)定，與該肽鏈氨基酸的組成與排列順序有極大的關(guān)系，如 R基的大?。ㄝ^小易）、 R基 是否帶有電荷 （不帶電荷易）、多肽鏈中 是否存在脯氨酸 （有則 α 螺旋被中斷，形成 “ 結(jié)節(jié) ” ）。 肽鍵和二硫鍵，屬共價(jià)鍵 ,是蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵。 穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力 鹽鍵 氫鍵 疏水鍵 范德華力 二硫鍵 三級(jí)結(jié)構(gòu)： 蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)主要指氨基酸殘基的側(cè)鏈間的結(jié)合 借助 疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范德華力、二硫鍵 等形成的。三級(jí)結(jié)構(gòu)的基本結(jié)構(gòu)單位是 結(jié)構(gòu)域 。在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的鏈稱為亞基或亞單位，缺少一個(gè)亞基或亞基都不具有活性。 蛋白質(zhì)的理化性質(zhì) 蛋白質(zhì)自溶液中析出的現(xiàn)象，稱為 蛋白質(zhì)的沉淀 。鹽析沉淀蛋白質(zhì)不變性，是分離制備蛋白質(zhì)的常用方法。乙醇、丙酮均為脫水劑，可破壞水化膜，降低水的介電常數(shù)，使蛋白質(zhì)的解離程度降低，表面電荷減少，從而使蛋白質(zhì)沉淀析出。但用乙醇，時(shí)間較長(zhǎng)則會(huì)導(dǎo)致變性。 蛋白質(zhì)在某些因素的作用下，空間結(jié)構(gòu)被破壞，生物學(xué)活性喪失，稱為 蛋白質(zhì)的變性 。 有些蛋白質(zhì)變性后又可恢復(fù)到天然構(gòu)象，稱為復(fù)性；有些蛋白質(zhì) 變性后不能復(fù)性 。 沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性（如鹽析）。 蛋白質(zhì)的 鹽溶 鹽溶的概念： 低濃度的中性鹽 可以增加蛋白質(zhì)的溶解度，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。 鹽析的機(jī)理是 ： 大量中性鹽 的加入，使水的活度降低，從而降低蛋白質(zhì)的極性基團(tuán)與水分子間的相互作用，破壞了蛋白質(zhì)分子的水化層。這主要是由于肽鏈中酪氨酸和色氨酸的 R基團(tuán)引起的。 5．變構(gòu)作用 含 2個(gè)以上亞基的蛋白質(zhì)分子，如果其中一個(gè)亞基與小分子物質(zhì)結(jié)合，那么不但該亞基的構(gòu)象發(fā)生改變，而且其他亞基的構(gòu)象受影響也發(fā)生變化，結(jié)果整個(gè)蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象乃至活性均會(huì)改變，這一現(xiàn)象稱為變構(gòu)作用 (或別構(gòu)作用 )。 6．呈色反應(yīng) 蛋白質(zhì)分子中因含有某些特殊的結(jié)構(gòu)或某些特殊氨基酸殘基，能與多種化合物發(fā)生顏色反應(yīng)。 蛋白質(zhì)分類：簡(jiǎn)單蛋白、 結(jié)合蛋白 核蛋白 ： 含核酸，如核糖體、染色體； 磷蛋白 ： 含磷酸，如酪蛋白、胃蛋白酶。 血紅素蛋白 ： 輔基為血紅素（即鐵卟啉），如血紅蛋白、細(xì)胞色素類、過(guò)氧化氫酶 。 ：水解 完全 ， 水解后氨基酸 會(huì)消旋 ， 但 色氨酸穩(wěn)定 。 酶 單純酶 ：脲酶、蛋白酶、淀粉酶等。 催化部位 : 酶分子中促 使底物發(fā)生化學(xué)變化的 部位稱為催化部位。 必須基團(tuán) ：酶表現(xiàn)催化活性不可缺少的基團(tuán)。 結(jié)合部位決定酶的專一 性；催化部位決定酶所 催化反應(yīng)的性質(zhì)。 ? 酶原的激活 ：酶原在一定條件下經(jīng)適當(dāng)?shù)奈镔|(zhì)作用可轉(zhuǎn)變成有活性的酶。 ? 本質(zhì) ：酶原的激活實(shí)質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過(guò)程。 ? 活性中心相似或相同：催化同一化學(xué)反應(yīng)。 本質(zhì) ：降低反應(yīng)活化能 中間產(chǎn)（絡(luò)合）物學(xué)說(shuō) 在酶催化的反應(yīng)中，第一步是酶與底物形成酶－底物中間復(fù)合物。 E + S ==== ES ??? P + E （二）、酶作用的機(jī)制 (1)鎖鑰假說(shuō)：認(rèn)為整個(gè) 酶分子的天然構(gòu)象是具 有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面 具有特定的形狀。這樣就大大提高了活性部位上底物的有效濃度，使分子間反應(yīng)近似于分子內(nèi)的反應(yīng)，同時(shí)還為分子軌道交叉提供了有利條件；使底物進(jìn)行反應(yīng)的活化能降低，從而大大地增加了酶 底物中間產(chǎn)物進(jìn)入過(guò)渡態(tài)的幾率。 ? (3)酸堿催化 酶活性部位上的某些基團(tuán)可以作為良好的質(zhì)子供體或受體對(duì)底物進(jìn)行酸堿催化。 一級(jí)反應(yīng)特征 ： 在低底物濃度時(shí) , 反 應(yīng)速度與底物濃度成 正比。 零級(jí)反應(yīng) 特征 ： 反應(yīng)速度不再增加，達(dá) 最大速度。 ?酶受抑制時(shí)其蛋白部分并未變性。 ?酶的抑制劑一般具備兩個(gè)方面的 特點(diǎn) ： ?。 抑制作用的類型：