動物生物化學(xué)課件7生物催化劑——酶-文庫吧資料
2025-01-05 15:47本頁面
【正文】 屬離子： Mg 2+ 、 K+、 Mn2+ ? ? 陰離子： 有機物： Cl 膽汁酸鹽 分類： ? ? 必需激活劑 非必需激活劑 Mg 2+ 對己糖激酶 Cl 對淀粉酶 激活劑對酶促反應(yīng)速度的影響 激活劑 : 凡能使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑? 活性增加的物質(zhì)。 例 1： 巰基酶的抑制 E Hg + S S COONa CHSH CHSH COONa SH CHS E + Hg CHS SH COONa COONa 二巰基丁二酸鈉 S CH2OH SH CH2OH E + CHS AsCH=CHCl SH CH2S E AsCH=CHCl + CHSH S CH2SH 二巰基丙醇 解毒方法： 可使 OH磷酯化，所以它是活性中心有 Ser殘基的 酶的抑制劑。 非競爭性抑制的特點： I與 S分子結(jié)構(gòu)不同； Vmax 減小， Km不變； 抑制程度取決于 [I]大小。 E + S ES E + P + I EI + S + I IES 在 可逆的非競爭性 抑制作用 中： 抑制劑結(jié)合在活性 中心以外； 抑制劑的結(jié)合阻斷 了反應(yīng)的發(fā)生。但酶分子上有了抑 制劑后其催化功能基團的性質(zhì)發(fā)生改變，從而降低了酶活性。 這種抑制作用可通過增加底物濃 度而使整個反應(yīng)平衡向生成產(chǎn)物的方向移動，因而能 削弱或解除這種抑制作用。這種作用稱為 競爭性 抑制作用。 根椐抑制劑與酶結(jié)合的情況，又可以分為 競爭 性抑制 、 非競爭性抑制 等。 （一）可逆抑制作用（ reversible inhibition） 抑制劑與酶蛋白以 非共價方式 結(jié)合，引起酶活 性暫時性喪失。 1 V max 1 [S] ? ? ? Km Vmax 1 v 抑制劑對酶促反應(yīng)速度的影響 5. 酶促反應(yīng)的動力學(xué) 酶的抑制劑（ inhibitor） :凡能使酶的活性下降 而不引起 酶蛋白變性的物質(zhì)。 Ｋ m越小，說明Ｅ和Ｓ的親和力越大，ＥＳ復(fù)合物越穩(wěn)定，也越有利于反 應(yīng)。 ? Km是 酶的特征性常數(shù)，可表示酶與底物的親和力。 酶濃度對酶促反應(yīng)速度的影響 Vm 2 例 變 [S]與 v關(guān)系： 當(dāng) [S]很低時， [S]?與 v?成比例 一級反應(yīng) 當(dāng) [S]較高時， [S]?與 v?不成比例 當(dāng) [S]很高時， [S]?， v不變 零級反應(yīng) 0 1 2 3 4 5 6 7 8 [S] 底物濃度對酶促反應(yīng)速度的影響 v Vm 米 曼 氏方程式 （ MichaelisMenten equation） V= Vmax [S] Km + [S] 米 曼 氏方程解釋： 當(dāng) [S]??Km時， v=(Vmax/Km) [S], 即 v 正比于 [S] 當(dāng) [S]??Km時， v ?Vmax, 即 [S]?而 v不變 V= Vmax [S] Km + [S] Km的 意義 米氏常數(shù) Km=(k2+k3)/k1 ? Km等于酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時的底物濃度。 酶的最適 pH并非酶的 特征性常數(shù)，它與底物的種類、 濃度等因素有關(guān)。 酶的最適 pH 一般在 7 左右。 pH影響底物的解離，從而影響酶與底物的結(jié)合。 溫度對酶促反應(yīng)速度的影響 5. 酶促反應(yīng)的動力學(xué) 酶反應(yīng)的溫度曲線和最適溫度 溶液 pH值對酶促反應(yīng) 速度的影響 最適 pH（ optimum pH）： 使酶促 反應(yīng)速度達 到最大時溶液的 pH。 最適溫度因不同的酶而異，動物體內(nèi)的酶的最 適溫度在 37~400C左右。 ? 反應(yīng)速度 ：單位時間內(nèi)底物減少 或產(chǎn)物增加的速度，常用初速度來 衡量 。 當(dāng)反應(yīng)結(jié)束產(chǎn)物從酶分子上脫落下來后， 酶的活性中心又恢復(fù)成原來的構(gòu)象。 4. 酶的催化機理 誘導(dǎo)契合學(xué)說（ induced fit） 1958年 酶分 子活性中心的結(jié)構(gòu)原 來并非和底物的結(jié)構(gòu)互相 吻合，但酶的活性中心是 柔性的而非剛性的。 鎖鑰學(xué)說 (Lock and key Hypothesis) 酶和底物的結(jié)合狀如鑰匙與鎖的關(guān)系。 鄰近與定向效應(yīng)： 增加了酶與底物的接觸機會和有效碰撞。 在一個化學(xué)反應(yīng)中，過渡態(tài)的形成和活化能的降低是反應(yīng) 進行的關(guān)鍵步驟，任何有助于過渡態(tài)形成與穩(wěn)定的因素都有利 于酶行使其高效性。 共價催化： 酶與底物形成過渡性的共價中間體，限制底物的活動，使反 應(yīng)易于進行。從而使整個反應(yīng)的活化能 降低。 4. 酶的催化機理 活化能 非催化反應(yīng)和酶催化反應(yīng)活化能的比較 Ea，活化能； Δ G，自由能變化 S+E ES P+E 中間產(chǎn)物 后人進一步發(fā)展了中間產(chǎn)物學(xué)說： S+E ES ES* EP P+E 過渡態(tài) 復(fù)合物 4. 酶的催化機理 催化機理目前較滿意的解 釋是 — 中間產(chǎn)物學(xué)說 酶介入了反應(yīng)過程。分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變?yōu)榧せ顟B(tài) 所需的能量稱為 活化能 。例如，脊椎動物 心臟中主要是 LDH1，而骨骼肌的則是 LDH5。 由 4個亞基組成的寡聚酶，亞基分為 M型 和 H型 。如， 氨基酸組成、電泳行為、免疫原性、米氏
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