生物化學(xué)課件第3章酶-文庫吧資料
2025-01-22 13:59本頁面
【正文】 抑制 抑制劑與酶活性中心外的必需基團結(jié)合，底物與抑制劑之間無競爭關(guān)系。 競爭性抑制 非競爭性抑制 反競爭性抑制 * 類型 1. 競爭性抑制作用 定義 抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似 ， 能與底物競爭酶的活性中心 ， 從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成 ， 使酶的活性降低 。 OE+ H X有 機 磷 化 合 物 磷 酰 化 酶酸E O HO RPOO R 39。 * 舉例 有機磷化合物 ?? 羥基酶 解毒 解磷定 (PAM) 重金屬離子及砷化合物 ?? 巰基酶 解毒 二巰基丙醇 (BAL) + E O HR OPOXR 39。 0 酶 活 性 pH 胃蛋白酶 淀粉酶 膽堿酯酶 2 4 6 8 10 五、抑制劑對反應(yīng)速度的影響 ?酶的抑制劑 (inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)統(tǒng)稱為酶的抑制劑。 * 低溫的應(yīng)用 酶 活 性 0 10 20 30 40 50 60 溫度 186。 酶的轉(zhuǎn)換數(shù) （三）Ｋ m值與Ｖ max值的測定 雙倒數(shù)作圖法 (double reciprocal plot)，又稱為 林 貝氏 (Lineweaver Burk)作圖法 Vmax[S] Km+[S] V = （林－貝氏方程） 兩邊同取倒數(shù) 雙倒數(shù)作圖法 二、酶濃度對反應(yīng)速度的影響 ?當(dāng) [S]＞＞ [E]，反應(yīng)速度與酶濃度成正比 。 定義 — 當(dāng)酶被底物充分飽和時，單位時間內(nèi)每個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。 2 ＝ Km + [S] Vmax Vmax[S] Vmax V [S] Km Vmax/2 （二） Km與 Vmax的意義 2. Km可近似表示酶對底物的親和力； =K m k1k 3k 2 +3. Km是酶的特征性常數(shù)之一 當(dāng) K2 K3時， Km ≈ Ks 4. Vmax 定義： Vm是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。 ②［ S］超過［ E］，［ S］的變化可忽略不計。 I. 單底物 、 單產(chǎn)物反應(yīng) II. 酶促反應(yīng)速度 用單位時間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來表示 III. 反應(yīng)速度取其初速度 ， 即底物的消耗量很小（ 一般在 5﹪ 以內(nèi) ） 時的反應(yīng)速度 研究前提 一、底物濃度對反應(yīng)速度的影響 矩形雙曲線 （一）米－曼氏方程式 中間產(chǎn)物學(xué)說 E + S k1 k2 k3 ES E + P ※ 1913年 Michaelis和 Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式 ， 即 米－曼氏方程式 ， 簡稱米氏方程式 (Michaelis equation)。 鎖－鑰學(xué)說 誘導(dǎo)契合假說 （二）酶促反應(yīng)的機制 1. 鄰近效應(yīng)與定向排列 2. 多元催化 3. 表面效應(yīng) (surface effect) 第三節(jié) 酶促反應(yīng)動力學(xué) Kiics of EnzymeCatalyzed Reaction ? 酶促反應(yīng)動力學(xué) 研究各種因素對 酶促反應(yīng)速度 的影響。 如： OHO HHHO HHO HC H2O HHC H2O HHC H2O HO H HH O HOO11OHO HHHO HHO HC H2HC H2O HHC H2O HO H HHO HOO
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