圓二色光譜在研究蛋白結(jié)構(gòu)中的應(yīng)用-文庫(kù)吧資料
2025-06-25 00:16本頁(yè)面
【正文】 runowldta, E. K., Biochem. 2000, 39: 1389713903.[15] Ding, ., Gao, ., Agrochemicals, 2010, 49(1): 3038.[16] Jiang, ., Wang, Z. X., Liu, ., Chem. J. Chinese University, 2001, 22 (7) :11311133.1. 若不給自己設(shè)限，則人生中就沒有限制你發(fā)揮的藩籬。隨著現(xiàn)代分析儀器的飛速發(fā)展，高壓液相色譜、停流技術(shù)、電化學(xué)及熒光等附加裝置與CD光譜儀器聯(lián)用技術(shù)的應(yīng)用，CD已經(jīng)廣泛地用于了解蛋白質(zhì)配體的相互作用，監(jiān)測(cè)蛋白質(zhì)分子在外界條件誘導(dǎo)下發(fā)生的結(jié)構(gòu)變化，探索蛋白質(zhì)折疊、失活過程中的熱力學(xué)與動(dòng)力學(xué)等多方面的信息。 CD光譜分析表明HRPCN的熱變性過程與天然HRP變性過程不同，它存在二級(jí)和三級(jí)結(jié)構(gòu)同時(shí)部分破壞的伸展中間態(tài)（Ⅰ，）和完全伸展后蛋白質(zhì)的聚集態(tài)（A）。三環(huán)唑濃度越大，對(duì)BSA的構(gòu)象影響越大，色氨酸和酪氨酸芳雜環(huán)殘基的裸露越多，同時(shí)由于疏水基團(tuán)之間疏水作用，ππ* 和nπ*躍遷能量增大，使BSA的多肽鏈發(fā)生重排，形成新的構(gòu)象。螺旋結(jié)構(gòu)的3個(gè)特征峰，192 nm有1個(gè)正峰，20222 nm處有2個(gè)負(fù)峰，吸收峰的強(qiáng)度可以反映蛋白α 螺旋的含量[15]。LDL中apoB100的構(gòu)象發(fā)生了變化，E2使apoB100的二級(jí)結(jié)構(gòu)增加，并且構(gòu)象改變后的LDL對(duì)脂的過氧化修飾產(chǎn)生了抵抗作用。Alexander等[13]用遠(yuǎn)紫外CD檢測(cè)溶解的apoB100和nLDL，結(jié)果apoB100中的α螺旋和β折疊均比nLDL高，而無(wú)規(guī)則卷曲和β轉(zhuǎn)角則下降，整體的二級(jí)結(jié)構(gòu)無(wú)顯著變化。 氧化修飾低密度脂蛋白（nLDL）被認(rèn)為是動(dòng)脈硬化的致病關(guān)鍵因素，它的性能與其唯一的組成蛋白apoB100的二級(jí)結(jié)構(gòu)及構(gòu)象密切相關(guān)[12]。Wallace等[11]研究表明以現(xiàn)有的未包括膜蛋白的參考蛋白體系，采用SELCONCONTIN及CDSTR等擬合運(yùn)算程序預(yù)測(cè)具有富含α螺旋及β折疊的膜蛋白，其結(jié)果與溶液狀態(tài)的蛋白CD光譜有差別，特別在190nm后尤為明顯；并且溶液狀態(tài)的CD光譜擬合蛋白結(jié)構(gòu)結(jié)果與由DSSP方法計(jì)算的膜蛋白晶體二級(jí)結(jié)構(gòu)有差別。膜蛋白是一類具有晶體類似結(jié)構(gòu)的鑲嵌于細(xì)胞膜上的蛋白，到目前為止，僅有為數(shù)不多的膜蛋白結(jié)構(gòu)得到確認(rèn). 研究表明，膜蛋白紫外電子光譜躍遷受到周圍環(huán)境介電常數(shù)的影響，其原因可能是由于溶劑影響了電子由基態(tài)躍遷到激發(fā)態(tài)(nπ*，ππ*)的躍遷能量?，F(xiàn)代的蛋白質(zhì)CD擬合二級(jí)結(jié)構(gòu)的算法主要是，采用最小
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