食品生物化學第5章酶-文庫吧資料
2025-01-13 10:34本頁面
【正文】 ? 表 53 各種抑制作用的比較（參閱課本） ? 它列出了不同情況下的酶反應動力學方程式，以及相比于不存在抑制因素的條件下其 Km和 Vm的變化情況。 六、酶的抑制作用和抑制劑 非專一性不可逆抑制 不可逆抑制 專一性不可逆抑制 競爭性抑制 可逆抑制 非競爭性抑制 反競爭性抑制 競爭性抑制 定義 抑制劑與底物的結(jié)構相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶－底物復合物的形成，使酶的活性降低。 凡是能提高酶活性的物質(zhì)，都稱為激活劑。 五、 酶原 的激活和 激活劑 有的酶在分泌時是無活性的酶原，需要經(jīng)某種酶或酸 將其分子作適當?shù)母淖兓蚯腥ヒ徊糠植拍艹尸F(xiàn)活性。 在不同 pH時活性發(fā)生變化的原因主要在于： （ 1） pH能影響酶分子結(jié)構的穩(wěn)定性。C 溫度對淀粉酶活性的影響 四、 pH的影響 在一定的 pH下 , 酶具有最大的催化活性，通常稱此 pH為最適 pH。 在 1080℃ 常溫范圍內(nèi)，酶活力隨著反應溫度的變化趨勢一般可表示如右圖。 （ 2）隨溫度升高而使酶逐步變性。當?shù)孜餄舛却蟠蟪^酶濃度時，反應達到最大 速度 Vm，如果此時增加酶的濃度，可增加反應速度，酶反應 速度與酶濃度成正比關系。 請大家思考： 一種酶的 Km數(shù)值越大意味著什么？ 二、酶濃度的影響 在一定條件下酶反應的速度與酶的濃度成正比。 E + S E SK 1K 1 K 2 E + P產(chǎn) 物酶 底 物 酶 － 底 物 復 合 物 酶 當 V＝ 1/2 Vm時，則 Km＝ [S]關于米氏常數(shù) Km，它實際上是反應速度達到酶催化反應速度最大值的一半時所需的底物濃度。 ? ?? ?SKSVvm ?? m a x?后來，其他學者進一步根據(jù)所謂 恒態(tài)假說，即假設酶催化 ?反應過程中 [ES]濃度基本保持恒定不變 ，推導出修正后的 ?米氏方程，形式上與上述公式完全相同。 影響因素 一、底物濃度的影響 在酶濃度， pH，溫度等條件 不變的情況下研究底物濃度和 反應速度的關系。 鍵專一性 ：只要求底物分子上有適合的 化學鍵就可以起催化作用 。 相對專一性 立體專一性 ： 只能對一種立體異構體起催化作用，對其 對體則全無作用。 酶催化作用的特點 但酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)，又在生物體內(nèi)作用，因此酶的作用又有特性： ? 高效率； ? 酶的作用具有高度的專一性； ? 酶易失活，從而喪失原有催化活力； ? 酶活力可調(diào)節(jié)控制； ? 酶的催化活力可能與輔酶、輔基和金屬離子有關。在這個區(qū)域內(nèi)，特定的、對于催化反應具有貢獻的氨基酸殘基的側(cè)鏈基團的空間配置恰到好處，有助于酶與底物的結(jié)合，有助于底物的轉(zhuǎn)變。指酶蛋白上對于催化底物發(fā)生反應具有關鍵作用的區(qū)域。正是由于有這種結(jié)構才使之具備上述催化生物化學反應的功能。 ? 既然是蛋白質(zhì)，酶：有兩性電解質(zhì)性質(zhì)；受某些物化因素影響而變性，容易發(fā)生構象變化而喪失酶活；水溶液具有膠體的性質(zhì)。如脂肪酸合成酶體系、呼 吸鏈酶系等。 多酶體系 多酶體系是由幾種酶彼此嵌合形成的復合體。 根據(jù)組成酶蛋白分子的肽鏈數(shù)量及其組裝特點， 又可將酶分為三類： 單體酶 單體酶只有一條多肽鏈，屬于這一類的酶很少，一般都 是催化水解的酶，分子量在 13 000~35 000之間，如溶菌 酶、胰蛋白酶等 寡聚酶
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