【正文】 態(tài)給出得分值。 這樣，八殘基片段的親疏水模式可用 0?255的數(shù)值來表示 ? α螺旋的特征模式對應(yīng)的值為： 9， 12， 13， 17， …… ， 201， 205， 217， 219， 237。 R)0 ? 若 R的發(fā)生不利于 S的發(fā)生，則 I(S。 –第二代預(yù)測方法是基于氨基酸片段的統(tǒng)計分析 ? 統(tǒng)計的對象是氨基酸片段 ? 片段的長度通常為 1121 ? 片段體現(xiàn)了中心殘基所處的環(huán)境 ? 在預(yù)測中心殘基的二級結(jié)構(gòu)時，以殘基在特定環(huán)境形成特定二級結(jié)構(gòu)的傾向作為預(yù)測依據(jù) ? 這些算法可以歸為幾類： （ 1）基于統(tǒng)計信息 （ 2）基于物理化學(xué)性質(zhì) （ 3）基于序列模式 （ 4）基于多層神經(jīng)網(wǎng)絡(luò) （ 5）基于多元統(tǒng)計 （ 6）基于機器學(xué)習(xí)的專家規(guī)則 （ 7）最鄰近算法 ? 第一代和第二代預(yù)測方法對三態(tài)預(yù)測的準(zhǔn)確率都小于 70%，而對 ?折疊預(yù)測的準(zhǔn)確率僅為28?48% –其主要原因是只利用局部信息 ? 第三代方法（考慮多條序列） –運用長程信息和蛋白質(zhì)序列的進(jìn)化信息 –準(zhǔn)確度有了比較大的提高 蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)預(yù)測方法 (1) 經(jīng)驗參數(shù)法 ? 蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的組成規(guī)律性比較強 ? 三種基本二級結(jié)構(gòu)平均占氨基酸殘基的85% ? 各種二級結(jié)構(gòu)非均勻地分布在蛋白質(zhì)中 –有些蛋白質(zhì)中含有大量的 ?螺旋 ? 如血紅蛋白和肌紅蛋白 –而一些蛋白質(zhì)中則不含或者僅含很少的 ?螺旋 ? 如鐵氧蛋白 –有些蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)以 ?折疊為主 ? 如免疫球蛋白 例：肽鏈 Ala(A)Glu(E)Leu(L)Met(M) 傾向于形成 ?螺旋 肽鏈 Pro(P)Gly(G)Tyr(Y)Ser(S)則不會形成 ?螺旋 ? 每種氨基酸出現(xiàn)在各種二級結(jié)構(gòu)中傾向或者頻率是不同的 例如： Glu主要出現(xiàn)在 ?螺旋中 Asp和 Gly主要分布在轉(zhuǎn)角中 Pro也常出現(xiàn)在轉(zhuǎn)角中，但是絕不會出現(xiàn)在 ?螺旋中 ? 可以根據(jù)每種氨基酸殘基形成二級結(jié)構(gòu)的傾向性或者統(tǒng)計規(guī)律進(jìn)行二級結(jié)構(gòu)預(yù)測 ? 經(jīng)驗參數(shù)法 由 Chou 和 Fasman在 70年代提出來 ? 是一種基于單個氨基酸殘基統(tǒng)計的經(jīng)驗預(yù)測方法。 ? 規(guī)則： – （ i） α螺旋規(guī)則 – （ i