【正文】 2124 23 N 16 S 2 P 凱氏定氮：粗蛋白質(zhì)含量 =蛋白氮 (Protein’s buildingblock units) 蛋白質(zhì) (Pr)分子量很大，可水解成簡(jiǎn)單有機(jī)化合物 —氨基酸（ amino acids)，氨基酸按固定的排列順序以共價(jià)鍵的形式連接形成長(zhǎng)的不分支的鏈。 （ 1）蛋白質(zhì)水解前后的結(jié)果分析。 肽的等電點(diǎn) 可以根據(jù)它的 pK’ 值確定 肽的化學(xué)反應(yīng) （ 1） 肽的 α 羧基， α 氨基和側(cè)鏈 R基上 的活性基團(tuán)都能發(fā)生與游離氨基酸相似的反應(yīng)。一級(jí)結(jié)構(gòu)可用氨基酸的三字母符號(hào)或單字母符號(hào)表示，從 N末端向 C末端書寫。 N末端分析 （ 2） 蛋白質(zhì)的末端氨基與丹磺酰氯 (DNSCl)反應(yīng)，生成 DNS蛋白質(zhì)。 （ 2）多肽與肼在無(wú)水條件下加熱 ，可以斷裂所有的肽鍵，除 C末端氨基酸外，其他氨基酸都轉(zhuǎn)變?yōu)橄鄳?yīng)的酰肼化合物。其他疏水殘基反應(yīng)較慢。 紅細(xì)胞的血紅蛋白分子有兩個(gè) α 和兩個(gè) β 亞基 , α亞基含 141個(gè)氨基酸殘基 ,β 亞基含 146個(gè)氨基酸殘基。 親源關(guān)系越遠(yuǎn)的，其細(xì)胞色素 C的差異越大。 （ 2）活化參加形成肽鍵的羧基和氨基 羧基活化可用疊氮化物法和活化酯法（對(duì)硝基苯酯）等；氨基活化一般不需特殊手段，通常在接肽時(shí)加入有機(jī)堿，如三乙胺，保證氨基在自由狀態(tài)即可。錨定蛋白一方面與血影蛋白相連 , 另一方面與跨膜的帶 3蛋白的細(xì)胞質(zhì)結(jié)構(gòu)域部分相連 , 這樣，錨定蛋白借助于帶 3蛋白將血影蛋白連接到細(xì)胞膜上，也就將骨架固定到質(zhì)膜上。如用芐基，可用催化加氫除去。 2 .同源蛋白質(zhì)的物種差異與生物進(jìn)化 2 .同源蛋白質(zhì)的物種差異與生物進(jìn)化 細(xì)胞色素 C， 通過(guò)分子中的半胱氨酸巰基與血紅素共價(jià)結(jié)合 分子量： 12500左右 氨基酸殘基： 100個(gè)左右，單鏈。 胰島素 由 51個(gè) aa組成， A、 B兩條鏈（ 21+30）， 2個(gè)鏈間二硫鍵， 1 個(gè)鏈內(nèi)二硫鍵 有 24個(gè)氨基酸殘基位置始終不變： 6 個(gè) Cys不變，其余 18個(gè)氨基酸多數(shù)為非極性側(cè)鏈，對(duì)穩(wěn)定蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)起重要作用。 蛋白質(zhì)的氨基酸組成，一般用每分子蛋白質(zhì)中所含的氨基酸分子數(shù)表示。 焦谷氨酰化、乙?；约澳承┉h(huán)狀肽。 測(cè)定原來(lái)的多肽鏈中二硫鍵和酰胺基的位置。 ：為五肽，具有鎮(zhèn)痛作用。 肽的酸堿性質(zhì) 短肽在晶體和水溶液中是以偶極離子形式存在。纖維蛋白按溶解性可分為可溶性纖維蛋白與不溶性纖維蛋白。 蛋白質(zhì)的水解 (Hydrolysis of proteins) 酸水解： 堿水解 : 酶水解： 蛋白質(zhì)的分類 (Classification of proteins) 根據(jù)蛋白質(zhì)的化學(xué)組成 簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì) 根據(jù)蛋白質(zhì)的溶解性和組成 根據(jù)蛋白質(zhì)分子形狀 球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì) 根據(jù)蛋白質(zhì)生物功能 活性蛋白質(zhì)和非活性蛋白質(zhì) 按分子組成分類 完全由氨基酸組成，不含非蛋白成分。 肽的定義與結(jié)構(gòu) 一分子氨基酸的 α 羧基與另一分子氨基酸 α 氨基脫水縮合的化合物叫做肽，氨基酸之間通過(guò)酰胺鍵（蛋白質(zhì)化學(xué)中將這類酰胺鍵專稱為肽鍵）連接。 游離氨基酸無(wú)此反應(yīng)。 肽鏈的另一部分樣品進(jìn)行 N末端和 C末端的鑒定。 Edman法 此法是目前應(yīng)用最廣泛方法。 二硫鍵的拆開(kāi)和肽鏈的分離 肽鏈之間 不是共價(jià)交聯(lián) 的，可用酸、堿、高濃度的鹽或其他變性劑處理蛋白質(zhì)，把肽鏈分開(kāi)。