蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)原理(1)(更新版)
【正文】 共價健的斷裂，這兩種旋光異構(gòu)體是不能互相轉(zhuǎn)變的。 右手螺旋和 β 折疊構(gòu)象中，所有氨基酸殘基的成對二面角 φ 、 ψ 有差不多確定的大小 無規(guī)卷曲的氨基酸殘基的 φ 、 ψ 則是在一定的范圍內(nèi)分布，不同殘基取不同的角度數(shù)值，因此產(chǎn)生許多不同的構(gòu)象 一般的球蛋白分子，除含有螺旋構(gòu)象和折疊結(jié)構(gòu)外，往往含有大量的 無規(guī)則卷曲 ，從而傾向于 產(chǎn)生球狀構(gòu)象 。 線段抽象圖形 基于填滿圖形上的簡化，用線段描述主鏈走向，更抽象些，常突出某些部分，如 α碳原子、結(jié)合的重金屬原子等。 一個蛋白質(zhì)分子的三級結(jié)構(gòu)中若包含結(jié)構(gòu)域構(gòu)象，那么結(jié)構(gòu)域與結(jié)構(gòu)域之間相鄰部位必定是功能敏感區(qū)域。蛋白質(zhì)分子多肽鏈經(jīng)常出現(xiàn) 180?的回折 ，此回折部分大多數(shù)是 β 轉(zhuǎn)角，也稱作 β 發(fā)夾結(jié)構(gòu)、 β 回轉(zhuǎn)等 4個連續(xù)殘基構(gòu)成的普通轉(zhuǎn)角和甘氨酸轉(zhuǎn)角 普通轉(zhuǎn)角 —— 4位 α 碳原子間形成氫鍵， 2位殘基屬α 螺旋構(gòu)象， 3位取 310構(gòu)象； 甘氨酸轉(zhuǎn)角 —— 2位殘基主鏈以二面角為 60、 120的聚脯氨酸構(gòu)象出現(xiàn)， 3位上為左手 310構(gòu)象而只能是甘氨酸（ φ 、 ψ 為 90、 0附近）。 球狀蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不同水平 一級結(jié)構(gòu) 、 二級結(jié)構(gòu) 、 三級結(jié)構(gòu) 、 四級結(jié)構(gòu) 超二級結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（ domains） 球狀蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不同水平 第二節(jié) 蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)原理 討論蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象的普遍性規(guī)律 形成天然構(gòu)象的物理與化學(xué)原因 討 論 重 點 一 .蛋白質(zhì)空間構(gòu)象與肽平面關(guān)系 帶電荷氨基酸 Arg, Lys, Asp, Glu 極性氨基酸 Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, His, Tyr, Trp 疏水的氨基酸 Ala, Val, Leu , Ile, Phe, Pro, Met 除 Gly 外的 19種 L氨基酸分 3類 蛋白質(zhì) 20種氨基酸組成中 19種氨基酸均具 手性 ，屬L型 ,在形成各種高級結(jié)構(gòu)時具重要的決定性意義。 蛋白質(zhì)由氨基酸聚合而成 核酸由核苷酸聚合而成 多糖由單糖聚合而成 脂類，所有能被脂溶性溶劑提取的動植物組織部分均定義為脂類。 盡管從理論和計算角度還存在很大的困難與復(fù)雜性，基于 局部、小范圍內(nèi)的位阻效應(yīng) 和發(fā)生的可能的 相互作用 ，再結(jié)合 半經(jīng)驗方法 的研究，如依據(jù) 蛋白質(zhì) 結(jié)晶的 構(gòu)象資料 ，從統(tǒng)計規(guī)律中尋找某些 殘基的構(gòu)象化傾向 ，比如 Ala、 Leu殘基是強(qiáng) α 螺旋形成體， Pro殘基有 α 螺旋破壞體性質(zhì)等， 這樣，對每一個殘基，用一定的幾個統(tǒng)計參數(shù)，就可能估量出高級結(jié)構(gòu)行為 20種標(biāo)準(zhǔn)氨基酸銨形成α螺旋，β折疊的能力所進(jìn)行的分類 二 .蛋白質(zhì)分子的二級結(jié)構(gòu)(secondary structure) 蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)單元，是多肽鏈中具特定規(guī)律的一段肽鏈的空間排列模式 α 螺旋和 β 折疊 螺旋 α 螺旋的主要特征是多肽鏈的主鏈骨架圍繞螺旋中心軸螺旋式地上升，每隔數(shù)個殘基上升一圈，所有側(cè)鏈基團(tuán)處于螺旋的外側(cè)，并以一定的規(guī)律由各個C=O與隨后幾位殘基上的 NH形成氫鍵。 有別于蛋白質(zhì)其它區(qū)域 結(jié)構(gòu)有相對的完整或獨立性 功能也有著特征性標(biāo)志 在某些條件下，它們可
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