蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)原理(1)-預(yù)覽頁(yè)
【正文】 構(gòu) 、 四級(jí)結(jié)構(gòu) 超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域（ domains） 球狀蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的不同水平 第二節(jié) 蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)原理 討論蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象的普遍性規(guī)律 形成天然構(gòu)象的物理與化學(xué)原因 討 論 重 點(diǎn) 一 .蛋白質(zhì)空間構(gòu)象與肽平面關(guān)系 帶電荷氨基酸 Arg, Lys, Asp, Glu 極性氨基酸 Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, His, Tyr, Trp 疏水的氨基酸 Ala, Val, Leu , Ile, Phe, Pro, Met 除 Gly 外的 19種 L氨基酸分 3類 蛋白質(zhì) 20種氨基酸組成中 19種氨基酸均具 手性 ，屬L型 ,在形成各種高級(jí)結(jié)構(gòu)時(shí)具重要的決定性意義。 構(gòu)型 —— 是指分子在立體異構(gòu)體種的取代原子或集團(tuán)以共價(jià)鍵相連時(shí)，他們?cè)诳臻g的取向。 蛋白質(zhì)由氨基酸聚合而成 核酸由核苷酸聚合而成 多糖由單糖聚合而成 脂類，所有能被脂溶性溶劑提取的動(dòng)植物組織部分均定義為脂類。 而構(gòu)像的改變， 并沒(méi)有化學(xué)鍵（氫鍵除外）的斷裂和手性的改變 ，例如蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)就是肽鏈圍繞 NCα健和 CαC健旋轉(zhuǎn)的結(jié)果。 盡管從理論和計(jì)算角度還存在很大的困難與復(fù)雜性，基于 局部、小范圍內(nèi)的位阻效應(yīng) 和發(fā)生的可能的 相互作用 ，再結(jié)合 半經(jīng)驗(yàn)方法 的研究，如依據(jù) 蛋白質(zhì) 結(jié)晶的 構(gòu)象資料 ，從統(tǒng)計(jì)規(guī)律中尋找某些 殘基的構(gòu)象化傾向 ，比如 Ala、 Leu殘基是強(qiáng) α 螺旋形成體， Pro殘基有 α 螺旋破壞體性質(zhì)等， 這樣，對(duì)每一個(gè)殘基，用一定的幾個(gè)統(tǒng)計(jì)參數(shù)，就可能估量出高級(jí)結(jié)構(gòu)行為 20種標(biāo)準(zhǔn)氨基酸銨形成α螺旋，β折疊的能力所進(jìn)行的分類 二 .蛋白質(zhì)分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondary structure) 蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)單元，是多肽鏈中具特定規(guī)律的一段肽鏈的空間排列模式 α 螺旋和 β 折疊 螺旋 α 螺旋的主要特征是多肽鏈的主鏈骨架圍繞螺旋中心軸螺旋式地上升，每隔數(shù)個(gè)殘基上升一圈，所有側(cè)鏈基團(tuán)處于螺旋的外側(cè)，并以一定的規(guī)律由各個(gè)C=O與隨后幾位殘基上的 NH形成氫鍵。 無(wú)規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)中， β 轉(zhuǎn)角 比較常見(jiàn)。 有別于蛋白質(zhì)其它區(qū)域 結(jié)構(gòu)有相對(duì)的完整或獨(dú)立性 功能也有著特征性標(biāo)志 在某些條件下，它們可被分離。 卡通圖形 更為常見(jiàn)的一種圖形，通常突出某些部分的結(jié)構(gòu)，如 α螺旋、 β折疊、扭曲彎折 蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)給出的信息或內(nèi)容 多肽鏈骨架所有的二級(jí)結(jié)構(gòu)情況 類型 出現(xiàn)百分?jǐn)?shù) 空間相對(duì)排列順序與位置關(guān)系 側(cè)鏈殘基在蛋白質(zhì)深部與表面的分布規(guī)律 空間 3維的排列與分布 三級(jí)結(jié)構(gòu) 4方面特征規(guī)律 ； ，并且 電荷的分布相間又常不均勻，以保證出現(xiàn)最大的相 互作用，一旦在分子內(nèi)部出現(xiàn)電荷便意味著是分子 功能發(fā)揮具重要意義的殘基 ； ， 這是疏水力驅(qū)使的必然結(jié)果 ； ，以 避免穩(wěn)定自由能的損失，包括表面上與水分子或溶 劑的氫鍵、蛋白質(zhì)分子內(nèi)部各極性基團(tuán)間的氫鍵、 和鄰近肽鏈骨架上基團(tuán)形成的氫
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