生物化學簡明教程第二章蛋白質-免費閱讀
【正文】 ⑨確定半胱氨酸殘基間形成二硫鍵交聯橋的位置： 蛋白質一級結構的順序測定完成后，將未拆開二硫鍵的同一種蛋白質再一次進行專一性的酶解，由此就可以確定完整的蛋白質中二硫鍵的位置。Pro水解受抑。⑵還原法：幾條多肽鏈通過二硫鍵交聯在一起。*等電聚焦電泳，通過蛋白質等電點的差異而分離蛋白質的電泳方法。2. 根據蛋白質分子大小進行分離①透析及超濾法：(dialysis):利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。(3)如加熱沉淀、強酸、堿沉淀、重金屬鹽沉淀和生物堿沉淀等都屬于不可逆沉淀。②有機溶劑沉淀反應：用與水互溶的乙醇、丙酮等奪取水膜, 等電點時加入更易沉淀, 不同蛋白質所需溶劑濃度不同分級沉淀, 但易引起變性，與有機溶劑濃度、作用時間和沉淀溫度有關條件：低溫（0~4。臨床上常用高溫、紫外線、酒精等物理或化學方法使細菌或病毒的蛋白質變性而失去致病及繁殖能力。2. 蛋白質的兩性電離及等電點：①蛋白質的等電點( isoelectric point, pI)調節(jié)溶液的pH，使蛋白質所帶的正、負電荷相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，在電場中既不向陽極移動，也不向陰極移動，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點。 ：分子病的概念：由于遺傳基因的突變導致蛋白質分子結構的改變或某種蛋白質缺乏引起的疾病。③亞基之間的結合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。，而帶非極性側鏈的氨基酸殘基多分布于分子內部，使肌紅蛋白成為可溶性蛋白?！纛愋停?α螺旋域；β折疊域；α+β域；α /β域；無規(guī)則卷曲+β回折域；無規(guī)則卷曲+ α 螺旋結構域等6. 蛋白質的三級結構①多肽鏈在二級結構、超二級結構和結構域的基礎上，主鏈構象和側鏈構象相互作用，沿三維空間多方向卷曲，進一步盤曲折疊形成特定的球狀分子結構。③沒有一定規(guī)律的松散肽鏈結構。鏈間主要氫鍵連接，層間主要靠范德華力維系。氨基酸側鏈伸展在折疊片的上面和下面。⑷絕大多數天然蛋白質中的α螺旋幾乎都是右手螺旋*影響α螺旋形成的因素：①在多肽鏈中連續(xù)的出現帶同種電荷的極性氨基酸，α螺旋就不穩(wěn)定。在結構中，這種構象是原子的三維排列，由氨基酸序列決定。（GSH） 分子中具有一個由谷氨酸的γ羧基和半胱氨酸的α氨基脫水縮合的γ肽鍵。靈敏度高。◎反應要點與應用：、可在λ＝：~50181。利用不同的氨基酸在同一pH下所帶電荷不同而分離，如用陰離子交換樹脂柱層析分離氨基酸。 （當氨基酸相互連接成蛋白質時，只有其側鏈基團和末端的α氨基，α羧基是可以離子化的。從細菌到人類，所有蛋白質都由20種標準氨基酸組成。如細胞膜中的糖蛋白等。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。顆星使多種多樣的生物學功能。：蛋白質是生物體的重要組成成分； 蛋白質具有重要的生物學功能： 1）作為生物催化劑（酶） 2）物質的轉運和儲存 3）運動與支持作用 4）免疫保護作用 5）代謝調節(jié)作用 6）參與細胞間信息傳遞 氧化供能3. 蛋白質是生物體的重要組成成分：分布廣：所有器官、組織都含有蛋白質；細胞的各個部分都含有蛋白質。?總結：從蛋白質水解物中分離出來的氨基酸有二十種，除脯氨酸和羥脯氨酸外，這些天然氨基酸在結構上的共同特點為：(1)與羧基相鄰的α碳原子上都有一個氨基，因而稱為α氨基酸(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α碳原子都為不對稱碳原子,所以： ，[左旋（）或右旋（+）] 。1. 簡單蛋白(simple protein) ：又稱為單純蛋白質；這類蛋白質只含由α氨基酸組成的肽鏈，不含其它成分。（1）核蛋白：由簡單蛋白與核酸結合而成。（5）磷蛋白：由簡單蛋白質和磷酸組成。③酪氨酸的lmax＝275nm，苯丙氨酸的lmax＝257nm，色氨酸的lmax＝280nm。pI=(pK1+pK2)/2②酸性氨基酸：pK1為α—羧基的解離常數，pK2為側鏈羧基的解離常數。水合茚三酮變?yōu)檫€原型茚三酮。4. 與異硫氰酸苯酯（PITC）的反應：重復測定多肽鏈N端氨基酸排列順序，設計出“多肽順序自動分析儀”在弱堿性條件下，氨基酸中的α—氨基與異硫氰酸苯酯（PITC）反應，生成相應的苯氨基硫甲酰氨基酸（PTC—氨基酸）◎反應特點及應用：①為α NH2的反應②由Edman于1950年首先提出用于N末端分析，又稱Edman降解法,此法的特點是能夠不斷重復循環(huán)，將肽鏈N端氨基酸殘基逐一進行標記和解離。 書寫時規(guī)定將N端放在左邊，C端放在右邊；命名時，從N端開始，除C端氨基酸外其他氨基酸殘基的名稱均將“酸”改為“?！薄Ｓ梢葝uα細胞分泌（β細胞分泌胰島素），29肽。②主要的化學鍵：氫鍵③蛋白質二級結構的主要形式：α螺旋 (αhelix )，β折疊 (βpleated sheet )，β轉角 (βturn )，無規(guī)卷曲 ( random coil ) ?α螺旋 (αhelix ) Pauling和Corey于1951年提出是多肽鏈的主鏈原子沿一中心軸盤繞所形成的有規(guī)律的螺旋構象*要點：單鏈，右旋，維系力：氫鍵，且全部平行，R－基指向外側*結構特征：⑴，每個殘基沿軸旋轉100176。β折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵進行交聯而形成的，或一條肽鏈內的不同肽段間靠氫鍵而形成的。⑶構象：絲心蛋白是典型的反平行β折疊片，多肽鏈取鋸齒狀折疊構象。?β凸起（βbugle）①在某些反平行的β片層中，有一股β折疊中有一個殘基的肽鍵沒有參與和相鄰的β折疊間的氫鍵，致使這一部位有
教學教案相關推薦
鄂ICP備17016276號-1