蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能-預(yù)覽頁
【正文】 G l u Cys G ly 谷胱甘肽的生理功用： ?解毒作用 ：與毒物或藥物結(jié)合 ， 消除其毒性作用； ?參與氧化還原反應(yīng) ：作為重要的還原劑 ，參與體內(nèi)多種氧化還原反應(yīng)； ?保護巰基酶的活性 ：使巰基酶的活性基團 SH維持還原狀態(tài)； ?維持紅細胞膜結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定 ：消除氧化劑對紅細胞膜結(jié)構(gòu)的破壞作用 。 （ 5） 測定多肽鏈的氨基酸組成 。 端基分析 ① N端分析 ★ DNScl法：最常用 ， 黃色熒光 ， 靈敏度極高 ， DNS多肽水解后的 DNS氨基酸不需要提取 。 苯甲醛沉淀氨基酸的酰肼 ， C端游離氨基酸留在上清中 。 親源關(guān)系越遠 ， 同源蛋白的氨基酸順序差異就越大 。 鐮刀形紅細胞貧血現(xiàn)是由于血紅蛋白發(fā)生了遺傳突變引起的 ?鏈第 6位的 aa線基由正常的 Glu變成了疏水性的 Val ★ 一級結(jié)構(gòu)的部分切除與蛋白質(zhì)的激活 二、二級結(jié)構(gòu) （一）、蛋白質(zhì)分子中的非共價鍵 (次級鍵 ) 1. 氫鍵： ?氫鍵 (hydrogen bond)的形成常見于連接在一電負性很強的原子上的氫原子 ， 與另一電負性很強的原子之間 。 ?蛋白質(zhì)分子中的許多氨基酸殘基側(cè)鏈也是非極性的 ， 這些非極性的基團在水中也可相互聚集 ， 形成疏水鍵 ， 如 Leu， Ile，Val， Phe， Ala等的側(cè)鏈基團 。 ?蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部的空間結(jié)構(gòu) ， 但不包括與其他肽段的相互關(guān)系及側(cè)鏈構(gòu)象的內(nèi)容 。 但由于α 碳原子與其他原子之間均形成單鍵 ，因此兩相鄰的肽鍵平面可以作相對旋轉(zhuǎn) 。 （ 3） 肽鍵具有平面性 ， 組成肽鍵的 4個原子和 2個 Cα幾乎處在同一平面內(nèi) （ 酰氨平面 ） 。 （二）蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的類型： ?蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)主要包括 α 螺旋 ，β 折迭 ， β 轉(zhuǎn)角及無規(guī)卷曲等幾種類型 。 ， 沿軸上升 ④ 氨基酸殘基側(cè)鏈向外 ⑤ 相鄰螺圈之間形成鏈內(nèi)氫鏈 ， 氫鍵的取向幾乎與中心軸平行 。 2. β 折迭： ?β 折迭是由若干肽段或肽鏈排列起來所形成的扇面狀片層構(gòu)象 ， 其結(jié)構(gòu)特征為： ⑴ 由若干條肽段或肽鏈平行或反平行排列組成片狀結(jié)構(gòu)； ⑵ 主鏈骨架伸展呈鋸齒狀； ⑶ 借相鄰主鏈之間的氫鍵維系 。 ⑵ 回折部分通常由四個氨基酸殘基構(gòu)成 。 復繞 α螺旋（ αα結(jié)構(gòu) ） βxβ結(jié)構(gòu) β曲折（ βmeander） 回形拓撲結(jié)構(gòu)（希臘鑰匙） β折疊桶 α螺旋 β轉(zhuǎn)角 α螺旋 鋅指結(jié)構(gòu) (螺旋 折迭 折迭模序 ) 轉(zhuǎn)錄因子 MyoD的螺旋 環(huán) 螺旋模序 四、 結(jié)構(gòu)域 domain， motif(模塊 ) 在二級結(jié)構(gòu)及超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進一步卷曲折疊，組裝成幾個相對獨立的、近似球形的三維實體。 結(jié)構(gòu)域承擔一定的生物學功能 ， 幾個結(jié)構(gòu)域協(xié)同作用 ， 可體現(xiàn)出蛋白質(zhì)的總體功能 。 三級結(jié)構(gòu)有以下特點： ? 許多在一級結(jié)構(gòu)上相差很遠的 aa堿基在三級結(jié)構(gòu)上相距很近 。 球狀分子 ， 單結(jié)構(gòu)域 。 （ 2）、 肌紅蛋白的氧合曲線 胰島素分子的三級結(jié)構(gòu) 溶菌酶分子的三級結(jié)構(gòu) 磷酸丙糖異構(gòu)酶和丙酮酸激酶的三級結(jié)構(gòu) 六、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu) ?蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu) （ quaternary structure)就是指蛋白質(zhì)分子中亞基的立體排布 ， 亞基間的相互作用與接觸部位的布局 。 ?提高基因編碼的效率和經(jīng)濟性。 ?具有協(xié)同效應(yīng)和別構(gòu)效應(yīng)，實現(xiàn)對酶活性的調(diào)節(jié) 亞基的立體排布 血紅蛋白的結(jié)構(gòu)與功能 血紅蛋白的結(jié)構(gòu)： 成人： HbA： α2β2 98% ， HbA2： α2δ2 2% 胎兒： HbF α2γ2 早期胚胎： α2ε2 ▲ 接近于球體 ， 4個亞基分別在四面體的四個角上 ， 每個亞基上有一個血紅素輔基 。有時活性部位和別構(gòu)部位分屬不同的亞基（活性亞基和調(diào)節(jié)亞基），活性部位之間以及活性部位和調(diào)節(jié)部位之間通過蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化而相互作用。 ★ 正協(xié)同效性： 一種配基的結(jié)合促進后續(xù)配基的結(jié)合 ， S型配體結(jié)合曲線 。 血紅蛋白的氧飽和曲線 波耳效應(yīng)及其生理意義 血紅蛋白上有 CO2和 BPG結(jié)合部位 ， 因此 ，血紅蛋白還能運輸 CO2 。 無 BPG時 ， P50=1 torr， BPG= ， P50=26 torr BPG進一步提高了血紅蛋白的輸氧效率。 第四節(jié) 蛋白質(zhì)的理化性質(zhì) （一）蛋白質(zhì)的兩性解離與等電點： ?由于蛋白質(zhì)分子中氨基酸殘基的側(cè)鏈上存在游離的氨基和游離的羧基 ， 因此蛋白質(zhì)與氨基酸一樣具有兩性解離的性質(zhì) ，因而也具有特定的等電點 。 （三）蛋白質(zhì)的變性、沉淀和凝固： ? 在某些物理或化學因素的作用下 ， 蛋白質(zhì)嚴格的空間結(jié)構(gòu)被破壞 （ 不包括肽鍵的斷裂 ） ， 從而引起蛋白質(zhì)若干理化性質(zhì)和生物學性質(zhì)的改變 ， 稱為蛋白質(zhì)的變性 (denaturation)。 ? 蛋白質(zhì)變性的可逆性： a) 蛋白質(zhì)在體外變性后 ， 絕大多數(shù)情況下是不能復性的； b) 如變性程度淺 ， 蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象未被嚴重破壞；或者蛋白質(zhì)具有特殊的分子結(jié)構(gòu) ， 并經(jīng)特殊處理則可以復性 。 因此 ， 凡凝固的蛋白質(zhì)一定發(fā)生變性 。 ? 鹽析沉淀蛋白質(zhì)時，通常不會引起蛋白質(zhì)的變性。 （二）電泳： ?帶電粒子在電場中移動的現(xiàn)象稱為 電泳（ electrophoresis) 。 ?主要的層析技術(shù)有離子交換層析 ， 凝膠層析 ， 吸附層析及親和層析等 。 2. 取一定量的樣品進行完全水解 ， 再用氨基酸自動分析儀 ， 測定蛋白質(zhì)的氨基酸組成 。 胰蛋白酶（ trypsin)的裂解作用 BrCN的裂解作用 5. 分離純化單一肽段。
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