【正文】 。 Materials Chemistry II 超疏水狀態(tài) 超疏水表面五種假設(shè)的狀態(tài)： (a)Wenzel狀態(tài)， (b)Cassie狀態(tài)， (c)Lotus狀 態(tài)， (d)Wenzel與 Cassie的過渡態(tài)， (e)Gecko狀態(tài)。相對的，超疏水表面是指那些表面靜態(tài)接觸角大于 150176。 。 。 固體的表面自由能（又稱表面張力） γSV越大，越容易被一些液體所潤濕。小的滾動角和大的接觸角是在表面保持良好的抗粘附性的兩個(gè)重要條件 傾斜表面上的液滴 Materials Chemistry II 滾動角 一般認(rèn)為，接觸角越大其表面疏水性也就越高。此式適用于均勻的固體表面和固液之間無其他特殊作用的平衡系統(tǒng)。 當(dāng)接觸角 θ5o時(shí)，固體表面超親液 ； 當(dāng)接觸角 θ150o時(shí)，固體表面超疏液 。 接觸角的定義是指從固 /液 /氣三相交叉點(diǎn)作氣液界面的切線 ，此切線與固液交界線之間的夾角就是接觸角。這些體系包括具有自清潔作用的荷葉和鴨毛，具有各向異性的去潤濕行為的稻葉，具有防霧功能和超疏水作用的蚊子的復(fù)眼，展現(xiàn)出的超強(qiáng)非潤濕性的能夠在水上行走的水黽的腿，具有超強(qiáng)粘附能力的章魚的腿和壁虎的吸盤，具有艷麗色彩的孔雀的羽毛和蝴蝶的翅膀以及具有減反射性質(zhì)的蟬的翅膀和蛾的復(fù)眼。這些性質(zhì)使生物在受到外部刺激時(shí)可以智能響應(yīng)。 利用單環(huán)冠合成 ATP Materials Chemistry II 結(jié)構(gòu)模擬 師法自然是中國古代有名的哲學(xué)思想科學(xué)家研究發(fā)現(xiàn)，生物器官結(jié)構(gòu)之巧妙，能量的節(jié)省和工作性能之優(yōu)越，是人造機(jī)器無法相比的。它表明，在一定的條件下，體系可能改變行為，從 ATP酶模擬變?yōu)?ATP合酶。天然 ATP酶需要 Mg2+和堿金屬離子的作用。催化劑可以通過 ADP的去絡(luò)合 (步驟 B)以及活性中間體()的水解 (步驟 C)而重新產(chǎn)生。整體的機(jī)理如圖 。 Lehn基于大的單環(huán)冠 [24]N2O6()，建立了一個(gè)驚人有效的 ATP酶活性模型體系。因此，對叔丁基苯基丙酮酸和苯基丙酮酸分別轉(zhuǎn)氨化到對叔丁基苯基丙氨酸和苯基丙氨酸的速率，比丙酮酸本身要快 15OOO倍和 1OO倍 (圖 ) 圖 由環(huán)糊精和吡哆胺輔酶進(jìn)行的轉(zhuǎn)氨化 由環(huán)糊精和吡哆胺輔酶進(jìn)行的轉(zhuǎn)氨化 Materials Chemistry II ATP酶的單環(huán)冠 核苷酸多磷酸酯，特別是 腺苷三 、雙 和單磷酸酯 (ATP、 ADP和 AMP)，是構(gòu)成大量生物過程能量循環(huán)的組成部分。 圖 主面衍生化的乙二醛酶的模擬 主面衍生環(huán)糊精用作醛酮變位酶模擬 Materials Chemistry II 對于那些酶的天然氨基酸側(cè)鏈不足以進(jìn)行期望的反應(yīng)時(shí)，酶經(jīng)常會使用輔酶。 Materials Chemistry II 在主面上衍生的環(huán)糊精也已經(jīng)被用作酶模擬，特別是醛酮變位酶模擬。這種化合物催化了客體物種的水解，這些客體既不是金屬中心的配體，對于 Cu(Ⅱ )絡(luò)合物的催化水解通常也不具活性。這表明速率提高因子達(dá)到了 1013。這代表了第一個(gè)在生理?xiàng)l件下催化這種轉(zhuǎn)變的人工體系。環(huán)狀單磷酸腺苷 （ cAMP（ ））是細(xì)胞間傳遞的重要二級信使。 環(huán)糊精作用的機(jī)理如圖 。在這種情況下，類酶的速率加速因子可達(dá)到 5900000，例如（ ）。 底物對環(huán)糊精的乙酰化 圖 一個(gè)被結(jié)合的底物對環(huán)糊精的乙?；? Materials Chemistry II 考察分子模型，我們看到，乙?；磻?yīng)過程中，被結(jié)合的底物在形成四面體的反應(yīng)中間體時(shí)被部分推出環(huán)糊精的空腔。早期的工作表明 連接在環(huán)糊精空腔內(nèi)的酯基可以?；庪x子的 β環(huán)糊精， 如圖（ ）所示。由此，環(huán)糊精由于具有大量的潛在酶模擬和模型的 特點(diǎn) 而吸引了眾人的目光。六元 D吡喃葡萄糖苷環(huán)由邊對邊連接而成，環(huán)面全部向內(nèi)指向不同尺寸的疏水空穴中心。此外，還有幾種少量存在的環(huán)糊精： δCD和 εCD（分別有 9個(gè)和 10個(gè)結(jié)構(gòu)單元），以及含有 5個(gè)單元的前 αCD。也許在酶的表面遠(yuǎn)離結(jié)合點(diǎn)的大量官能團(tuán)也很重要，這些官能團(tuán)可以用來捕獲潛在的底物，提高它們向活化點(diǎn)擴(kuò)散的速度。 酶的共同特點(diǎn) 是它們都是非常大的復(fù)雜的分子。和酶相連的活性基團(tuán)是這些溶劑化部位之一，因此，反應(yīng)物被帶入又一個(gè)最初的溶劑球，形成高親和力的接觸對，保持足夠長的時(shí)間使得反應(yīng)可以發(fā)生。對于酶，如果底物和酶的結(jié)合作用足夠強(qiáng)，那么 ES復(fù)合物就如同一個(gè)分子起作用，因此可以觀察到分子內(nèi)的催化速度達(dá)到 109。一般來說，在非酶化學(xué)中，由于統(tǒng)計(jì)學(xué)效應(yīng)，分子內(nèi)反應(yīng)比它們對應(yīng)的雙分子反應(yīng)要快的多 ；例如，琥珀酸苯酯的分子內(nèi)反應(yīng)比乙酸與乙酸苯酯（濃度均為 1L/mol）的雙分子反應(yīng)快 105倍（圖 ）。 因此，酶與活化的底物必須比對其基態(tài)物種更加互補(bǔ)。 酶的結(jié)構(gòu) Materials Chemistry II 酶二級結(jié)構(gòu)的特征 Materials Chemistry II 酶催化機(jī)制 酶催化的反應(yīng)能夠取得如此大的催化速率的關(guān)鍵在于酶是它催化的反應(yīng)的過渡態(tài)的結(jié)構(gòu)互補(bǔ)分子。然而，酶的三級結(jié)構(gòu)明確，酶的結(jié)構(gòu)是高度有序的，足以結(jié)晶。 Materials Chemistry II 酶的結(jié)構(gòu)可以劃分成一級，二級和三級特征 。 注意，正如催化過程所要求的，酶在反應(yīng)后又重新產(chǎn)生。最初的結(jié)合是熱力學(xué)控制的平衡過程，具有高度選擇性，通常在誘導(dǎo)適配基礎(chǔ)上進(jìn)行的。 Materials Chemistry II （ a）定義和結(jié)構(gòu) 酶是動態(tài)大分子，分子量一般超過 10000Da。 Materials Chemistry II 生物模擬采取的策略 ① 體系體現(xiàn)底物或簡單對照物的有效鍵合特征，或展現(xiàn)生物反應(yīng)過度態(tài) 的對照，這被稱為 結(jié)構(gòu)模型 ； ② 在沒有酶鍵合特征的情況下進(jìn)行反應(yīng)（通常指分子間的）體系，這被 稱為 功能模型 。 Materials Chemistry II 底物： 酶所作用和催化的化合物 。 Materials Chemistry II 受體和底物： 受體： 細(xì)胞膜上或細(xì)胞內(nèi)能特異識別生物活性分子并與之結(jié)合 ， 進(jìn)而引起生物學(xué)效應(yīng)的特殊蛋白質(zhì) 。 令人可喜的是，仿生體液顯示了一些生物酶沒有的性質(zhì)。生物體系，特別是酶，展現(xiàn)了大量需要在功能模擬模型體系中重現(xiàn)的典型特征： ① 酶可以在溫和的條件下引發(fā)快速的反應(yīng)； ②酶展現(xiàn)出對底物具有高度的結(jié)構(gòu)和手性識別； ③每個(gè)酶分子可以催化大量底物分子的反應(yīng)而本身不被破壞（高的轉(zhuǎn)化數(shù)）； ④對于那些與酶結(jié)合，但自身不反應(yīng)的化合物，酶很容易受到它們競爭性的抑制。自然界耗費(fèi)了數(shù)百萬年來進(jìn)化高度復(fù)雜的生物過程，而人工技術(shù)和探索還不具有相當(dāng)?shù)乃? 。 使得胞間信號轉(zhuǎn)換為胞內(nèi)信號 。如在抗原與抗體的結(jié)合，激素與受體的結(jié)合以及底物與酶的結(jié)合中，抗原、激素及底物為特異的配體。隨模型體系的不斷發(fā)展，體系趨向于滿足 Dugas （ 1989）列出的許多基本要求： ?模型應(yīng)為底物提供一個(gè)疏水 鍵合點(diǎn)； ?模型應(yīng)為那些底物補(bǔ)充提供氫鍵或靜電鍵合點(diǎn)； ?適當(dāng)?shù)拇呋鶊F(tuán)應(yīng)與模型連接； ?模型的結(jié)構(gòu)應(yīng)是剛性的，并被很好地界定； ?模型應(yīng)該是水溶性的，在生理?xiàng)l件下具有催化活性的。酶催化的底物結(jié)合發(fā)生在這些裂縫中，稱為活化點(diǎn)。式（ ）代表了全過程，而 E、 S和 P分別代表酶、底物和產(chǎn)物。因此，最專一的酶可以迅速地進(jìn)行催化，而不需要特別強(qiáng)的結(jié)合。正是酶的三級結(jié)構(gòu)決定了結(jié)合點(diǎn)的有序性；而且，它還是酶結(jié)構(gòu)中最為靈活的部分，允許結(jié)合點(diǎn)因客體的結(jié)合而發(fā)生扭轉(zhuǎn)。確切地說，取向性的氫鍵決定了哪一小部分的球狀構(gòu)象更傾向于生成。 ΔG2+cat（與未催化反應(yīng)活化底物的能量相比， [S]2+）。 圖 催化（ … ）和未催化（ —）的化學(xué)反應(yīng)勢能圖 Materials Chemistry II 不僅是過渡態(tài)的穩(wěn)定化導(dǎo)致了酶的加速反應(yīng)。與雙分子反應(yīng)相比，單分子過程僅僅導(dǎo)致了內(nèi)部旋轉(zhuǎn)熵的降低，所以在熵方面有利了 54~59kJ/mol。酶的功能化基團(tuán)和表面的作用有效地置換了原來圍繞在底物周圍的水分子。與它們特別的任務(wù)相比，盡管酶具有相同的氨基酸構(gòu)筑單元，但每類酶都有別與其他