酶學(xué)概論zgppt課件-wenkub
2023-01-20 20:14:51 本頁面
【正文】 技術(shù)學(xué)報 ? 微生物學(xué)報 ? 生物工程學(xué)報 ? Enzyme and Microbial Technology （ SCI, IF=) 第一章 酶學(xué)概論 ? 什么是酶？ 具有生物催化功能的生物大分子，可以分為蛋白類酶（ P酶） 和核酸類酶 （ R酶） 兩大類別。 要準(zhǔn)確地說出酶是什么時候、由誰首先發(fā)現(xiàn)的，是一件很困難的事。酶工程是現(xiàn)代酶學(xué)理論與化工技術(shù)的交叉技術(shù)，它的應(yīng)用主要集中于食品工業(yè)、輕工業(yè)和醫(yī)藥工業(yè)等領(lǐng)域。 第一節(jié) 酶學(xué)研究簡史 ? 夏禹時代 （距今 4千年） —— 釀酒 ? 公元十世紀(jì) —— 豆類制醬 (豆豉、豆醬 )、制飴糖 ? 1833年 —— 佩恩（ Payen） 和帕索茲（ Persoz） 從麥芽的水抽提物中獲得淀粉酶（ diastase）。 Kish (1995) Principles of Cell and Molecular Biology (2e) p.1 Back ? 1896年 ——巴克納 （ Buchner） 兄弟闡明了酵母的酒精發(fā)酵及離體酶的作用 ， 表明酶不僅在細胞內(nèi) ， 而且在細胞外也可以進行催化作用 ， 為酶制劑產(chǎn)業(yè)化奠定了理論基礎(chǔ) 。 ? 1961年 ——雅各 （ Jacob） 和莫諾德 （ Monod） 提出了酶生物合成的基本調(diào)節(jié)機制 ——“ 操縱子學(xué)說 ” 。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對一把鎖一樣。 ? 1970年 ——Kelly、 Smith等人從流感嗜血桿菌 D中分離純化出第一個限制性內(nèi)切酶 II， 為基因工程的誕生奠定了基礎(chǔ) 。 ? 1986年 ——Pollack, S. ，被認(rèn)為抗體酶（ Abzyme）。 第二節(jié) 酶作為催化劑的特點 ?酶 的 特 點： 催化效率高 專一性強 反應(yīng)條件溫和 酶的活性是受調(diào)節(jié)控制 Next 催化效率高 ? 酶反應(yīng)速度非常高，有的酶促反應(yīng)速度比化學(xué)催化反應(yīng)高 1014倍。 例如 相對專一性： 一種酶能催化一類結(jié)構(gòu)相似的底物進行某種相同類型的反應(yīng)，這種專一性稱為相對專一性。主要依據(jù)兩個原則 : 根據(jù)酶作用的底物命名 。 ? 如果酶作用的底物有兩個 ， 要同時列出 ,并用 （ :）分開 ， 若其中底物為水 ， 則可省略 。 （ 四碼編號方法 ） ? 例如： [] 葡萄糖氧化酶 ?氧化還原酶 （ Oxidoreductase） 催化底物的氧化或還原 ， 而不是基團的加成或者去除 ， 反應(yīng)時需要電子的供體或受體 。 ?轉(zhuǎn)移酶類約占酶總數(shù) 24%，其催化反應(yīng)為： AR + B ==== A + BR Laspartate + 2oxoglutarate oxaloacetate + Lglutamate 圖 123 L－天冬酰胺＋ 2－酮戊二酸 草酰乙酸＋ L－谷胺酰胺 3．水解酶類 ?水解酶（ Hydrolase） 催化底物的水解反應(yīng) 。 ?裂合酶類約占酶總數(shù) 12%，其催化反應(yīng)為： AB === A + B Lhistidine urocanate + ammonia 圖 125 5．異構(gòu)酶類 ?異構(gòu)酶 （ Isomerase） 催化底物的分子內(nèi)重排反應(yīng) ， 特別是構(gòu)型的改變和分子內(nèi)的氧化還原 。 2．酶活力的表示方法 ? 酶活力單位 酶活力的高低是用酶活力單位（ active unit） 來表示。 ?Kat和 IU的換算關(guān)系如下 ： 1kat=6 107 IU 1IU= nkat ? 習(xí)慣上是根據(jù)某酶在最適條件下 ， 單位時間內(nèi)催化底物的減少量或產(chǎn)物的生成量來表示 。 ? 回收率 （ Yield percent） ： 回收率是指提純后與提純前酶的總活力之比 。 ?在酶的分離純化中每一步
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