生物化學(xué)問答題(已修改)
2025-06-19 21:27 本頁面
【正文】 第二章 蛋白質(zhì)化學(xué)舉例說明蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)、空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。答：一級結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)和功能的基礎(chǔ)。一級結(jié)構(gòu)相似其功能也相似，例如不同哺乳動物的胰島素一級結(jié)構(gòu)相似，僅有個別氨基酸差異，故它們都具有胰島素的生物學(xué)功能；一級結(jié)構(gòu)不同，其功能也不同；一級結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，則蛋白質(zhì)功能也發(fā)生改變，例如血紅蛋白由兩條α鏈和兩條β鏈組成，正常人β鏈的第六位谷氨酸換成了纈氨酸，就導(dǎo)致分子病鐮刀狀紅細(xì)胞貧血的發(fā)生，患者紅細(xì)胞帶氧能力下降，易出血。 空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系也很密切，空間結(jié)構(gòu)改變，其理化性質(zhì)與生物學(xué)活性也改變。如核糖核酸酶變性或復(fù)性時，隨之空間結(jié)構(gòu)破壞或恢復(fù)，生理功能也喪失或恢復(fù)。變構(gòu)效應(yīng)也說明空間結(jié)構(gòu)改變，功能改變。什么是多肽鏈的N末端和C末端？如何測定N末端？答：c端是羧基端，n端是氨基端。測定N末端可用2,4二硝基氟苯法、丹磺酰氯法和Edman降解法。維持蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定的因素是什么？實驗中常用來沉淀蛋白質(zhì)的方法有哪些？答：1）蛋白質(zhì)的水化作用（水膜或水化層）2）蛋白質(zhì)顆粒在非等電點時帶有相同電荷沉淀蛋白質(zhì)的主要方法有: 加高濃度中性鹽（鹽析） 重金屬鹽沉淀蛋白質(zhì) 生物堿試劑和某些酸類沉淀蛋白質(zhì) 有機溶劑沉淀蛋白質(zhì) 加熱凝固什么是蛋白質(zhì)的變性作用和復(fù)性作用？蛋白質(zhì)變性后哪些性質(zhì)會發(fā)生改變？答：蛋白質(zhì)的變性作用是指在某些因素的影響下，蛋白質(zhì)分子的空間構(gòu)象被破壞，并導(dǎo)致其性質(zhì)和生物活性改變的現(xiàn)象。除去變性因素，某些蛋白質(zhì)變性后在適當(dāng)條件下可恢復(fù)其原來的三維結(jié)構(gòu)和生物活性，這個過程稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性。變性發(fā)生的改變：①生物活性喪失②理化性質(zhì)改變，包括：溶解度降低，結(jié)晶能力喪失，光學(xué)性質(zhì)改變③生物化學(xué)性質(zhì)改變，分子結(jié)構(gòu)伸展松散，易被蛋白酶分解試比較蛋白質(zhì)的一、二、三、四級結(jié)構(gòu)及維持其穩(wěn)定的化學(xué)鍵。答：（1）多肽鏈中氨基酸的數(shù)目、排列順序和連接方式稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)，維系蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)中的主要化學(xué)鍵是肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。 （2）蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鍵的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)包括α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角和無規(guī)則卷曲。維持蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵是氫鍵。 （3）蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即整條肽鏈所有原子在三維空間的排列位置。蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的形成和穩(wěn)定主要靠次級鍵——疏水作用、離子鍵、氫鍵和范德華力等。 （4）由數(shù)條具獨立的三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈彼此通過非共價鍵相互作用而成的聚合體結(jié)構(gòu)就是蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。每一個具有獨立三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈稱為蛋白質(zhì)的亞基。維系四級結(jié)構(gòu)的作用力主要是疏水作用，氫鍵和離子鍵也參與維持四級結(jié)構(gòu)。何謂蛋白質(zhì)的變性與沉淀？二者在本質(zhì)上有何區(qū)別？答：l）蛋白質(zhì)的變性作用：蛋白質(zhì)因受某些物理的或化學(xué)的因素的影響，分子的空間構(gòu)象破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)，生物學(xué)活性改變的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。強酸，強堿，劇烈攪拌，重金屬鹽類，有機溶劑，脈，肌類，超聲波等都可使蛋白質(zhì)變性。 2）蛋白質(zhì)的沉淀作用：由于水化層和雙電層的存在，蛋白質(zhì)溶液是一種穩(wěn)定的膠體溶液。如果向蛋白質(zhì)溶液中加入某種電解質(zhì)，以破壞其顆粒表面的雙電層或調(diào)節(jié)溶液的pH，使其達(dá)到等電點，蛋白質(zhì)顆粒因失去電荷變得不穩(wěn)定而將沉淀析出。這種由于受到某些因素的影響，蛋白質(zhì)從溶液中析出的作用稱為蛋白質(zhì)的沉淀作用。 區(qū)別：如重金屬鹽類、有機溶劑、生物堿試劑等都可使蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，且不能用透析等方法除去沉淀劑而使蛋白質(zhì)重新溶解于原來的溶劑中，這種沉淀作用稱為不可逆的沉淀作用。如果向蛋白質(zhì)溶液中加入大量的鹽類，如硫酸鉸，蛋白質(zhì)的溶解度逐漸下降，以致從溶液中沉淀出來，若用透析等方法除去使蛋白質(zhì)沉淀的因素后，可使蛋白質(zhì)恢復(fù)原來的溶解狀態(tài)。此種沉淀作用稱為可逆的沉淀作用。 沉淀的蛋白質(zhì)不一定變性失活，但變性后的蛋白質(zhì)一般失去活性。第三章 酶化學(xué)什么是酶？酶促反應(yīng)有何特點？答：酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的，能在體內(nèi)和體外起 同樣催化作用的一類具有活性中心和特殊構(gòu)象的生物大分子。除少數(shù)具有催化功能的RNA外絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。特點：高效性、特異性、可調(diào)節(jié)性、不穩(wěn)定性什么是酶的活性中心？酶的活性中心分為哪兩部位？各有何功能？答：酶分子中直接與底物結(jié)合，并催化底物生成產(chǎn)物的部位叫酶的活性中心。酶的活性中心包括結(jié)合部位和催化部位兩個功能部位。其中結(jié)合部位直接與底物結(jié)合,催化部位是發(fā)生化學(xué)變化的部位,決定催化反應(yīng)的性質(zhì)。Km的涵義及意義、米氏方程式。簡述米氏方程的物理意義。答：米氏常數(shù)的涵義：Km值系反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度度一半時所對應(yīng)的底物濃度。米氏常數(shù)的意義：Km值是酶的特征性常數(shù)，每一種酶都有它的Km值。Km值只與酶的結(jié)構(gòu)，酶的底物有關(guān)，不 受酶濃度化的影響。
教學(xué)教案相關(guān)推薦
鄂ICP備17016276號-1