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1知識點匯總-細胞骨架-在線瀏覽

2024-09-14 23:16本頁面
  

【正文】 同組成Arp2/3復(fù)合物。Arp2/3復(fù)合物的組裝受到胞內(nèi)信號轉(zhuǎn)導(dǎo)系統(tǒng)的控制。也可以在微絲快速生長的T型末端處組裝,誘導(dǎo)微絲的分叉生長。B 加帽蛋白:在微絲停止生長之后,與正極端結(jié)合并使其穩(wěn)定的一類蛋白質(zhì)。加帽蛋白的代表:CapZ。二者在微絲相應(yīng)末端的結(jié)合與解離是造成微絲網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)動態(tài)性的主要原因之一。通過這種方式,形成蛋白能夠維持微絲在正極端的穩(wěn)定生長,形成長的、無分叉的微絲結(jié)構(gòu)。B 交聯(lián)蛋白能夠單獨或以二聚體的形式將相鄰的微絲交聯(lián)起來。D 成束蛋白包括絲束蛋白(fimbrin)、絨毛蛋白(villin)和α輔肌動蛋白(αactinin),其兩個肌動蛋白結(jié)合位點間的區(qū)域是僵直的,能夠?qū)⒍喔⒔z平行交聯(lián)成束。F 成束蛋白中的α輔肌動蛋白以二聚體的形式起作用,兩個肌動蛋白結(jié)合位點間的距離較大,形成的微絲束比較松散,內(nèi)部能夠進入其他功能性蛋白分子如肌球蛋白。15 割斷及解聚蛋白A主要包括凝溶膠蛋白(gelsolin)和肌動蛋白解聚因子/絲切蛋白(ADF/cofilin)。在某些條件下,微絲切斷后凝溶膠蛋白可以與暴露出來的正極末端結(jié)合,促進其進一步解聚。C 絲切蛋白能與含有ADP的微絲表面結(jié)合并加速其解聚速度,主要在脫離了加帽蛋白的微絲負(fù)極端起到促進微絲解聚的作用。B 肌球蛋白的主要結(jié)構(gòu)分為三部分,分別是馬達結(jié)構(gòu)域、調(diào)控結(jié)構(gòu)域(或杠桿臂結(jié)構(gòu)域)、尾部結(jié)構(gòu)域。E II型肌球蛋白(myosinII)因最先發(fā)現(xiàn)并研究被稱為傳統(tǒng)類型的肌球蛋白,其他肌球蛋白都是非傳統(tǒng)類型的肌球蛋白。E I型肌球蛋白(myosinI)只有一個馬達結(jié)構(gòu)域,在細胞內(nèi)以單體形式存在,主要在細胞皮層區(qū)的囊泡運輸以及皮層與細胞質(zhì)膜的相對滑動過程中起作用。B 細胞皮層存在于細胞質(zhì)膜以下。18 偽足(podium)A 偽足是細胞遷移過程中在細胞前緣形成的突起結(jié)構(gòu)B 偽足按照形態(tài)和內(nèi)部骨架結(jié)構(gòu)區(qū)分可以劃分為兩種類型:片狀偽足(lamellipodium)和絲狀偽足(filopodium)C 片狀偽足內(nèi)的微絲正極端結(jié)合了大量的Arp2/3復(fù)合物,產(chǎn)生大量的分叉,形成片狀的二維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)。19 應(yīng)力纖維(stress fiber)A 應(yīng)力纖維由微絲反相平行排列而成,主要通過α輔肌動蛋白二聚體交聯(lián),在反相微絲束之間含有II型肌球蛋白二聚體,使應(yīng)力纖維具備收縮的能力。20 細胞遷移(cell migration/crawling)過程A細胞遷移過程分為四個主要步驟。B 細胞前緣形成的突起即為偽足,絲狀偽足在前,片狀偽足在后。C 細胞前緣部位微絲的快速組裝依賴于三方面反應(yīng)。D 隨著細胞前緣骨架的不斷生長,偽足中組裝的微絲網(wǎng)絡(luò)在一段時間后便被新生的微絲落下,逐漸成為細胞質(zhì)整體前移的障礙,此時Arp2/3復(fù)合物從微絲負(fù)極端脫落,促使這部分微絲解聚。F 在細胞遷移過程中,細胞質(zhì)膜在I型肌球蛋白的作用下沿皮層表面滑動,以適應(yīng)細胞皮層的形狀變化。B 微絨毛的軸心結(jié)構(gòu)是同向平行排列的微絲束,微絲束正極端指向微絨毛頂端,負(fù)極端終止于端網(wǎng)結(jié)構(gòu)。D 微絨毛軸心外圍的微絲通過I型肌球蛋白與微絨毛質(zhì)膜相連。迫使細胞質(zhì)膜在兩個子細胞核之間內(nèi)陷,將胞質(zhì)均勻分配到子細胞中。23 肌纖維收縮的原理及肌絲的組成A 肌肉收縮的動力來源于肌球蛋白II介導(dǎo)的粗細肌絲間滑動。C 粗肌絲由數(shù)百個II型肌球蛋白通過尾部結(jié)構(gòu)域聚合而成,所有馬達結(jié)構(gòu)域頭部都暴露在粗肌絲兩端的外表面。E 粗肌絲兩端的數(shù)百個馬達結(jié)構(gòu)域頭部沿相反方向拖拽細肌絲以形成粗細肌絲的滑動。B 在肌細胞接受到上游神經(jīng)信號后,原肌球蛋白發(fā)生位移,暴露出細肌絲與粗肌絲馬達結(jié)構(gòu)與頭部的結(jié)合位點,收縮裝置啟動。B 肌球蛋白馬達結(jié)構(gòu)域沿微絲運動時,每個運動周期消耗1分子ATP,移動一步距離,即一個肌動蛋白單體的長度(約5nm)。 1 在上一個運動周期結(jié)束后,釋放了ADP分子的II型肌球蛋白頭部馬達結(jié)構(gòu)域(以下簡稱頭部)在一段很短暫的時間內(nèi)沒有與任何核苷酸分子結(jié)合,此時的頭部處于僵直狀態(tài),與細肌絲緊密結(jié)合。 3 松開細肌絲后頭部的ATP酶活性啟動,ATP水解為ADP和1分子Pi,ATP水解釋放的能量使得頭部的構(gòu)想發(fā)生很大改變,向正極端移動一個肌動蛋白分子的距離,此時的頭部處于高能構(gòu)象,ADP和Pi仍然停留在頭部內(nèi)。 5 在能量釋放過程中,ADP分子釋放,頭部在完成拖拽動作后重新恢復(fù)到僵直狀態(tài),與肌動蛋白分子緊密結(jié)合。E II型肌球蛋白每一個運動周期內(nèi)肌球蛋白頭部與細肌絲緊密結(jié)合的時間只占總時間的5%。26 微管的組成與極性A 組成微管的基本結(jié)構(gòu)單元是由兩種非常相似的微管蛋白亞基結(jié)合而成的異源二聚體,叫做αβ微管蛋白二聚體(αβtubulin dimer)。兩個亞基內(nèi)部均有一個核苷酸結(jié)合位點(可與GTP或GDP結(jié)合),但由于構(gòu)象上的原因,只有結(jié)合在β微管蛋白上的GTP可以被水解并在水解后被新的GTP分子所替換,而α微管蛋白上的GTP分子通常情況下不會被水解。D 微管中所有αβ微管蛋白二聚體的極性方向都是相同的,指向微管正極端的都是β微管蛋白,指向微管負(fù)極端的都是α微管蛋白。28 核苷酸GTP/GDP在微管組裝中的作用A 微管蛋白本身也是一種GTP酶,能夠水解與之結(jié)合的GTP分子使之轉(zhuǎn)變?yōu)镚DP,微管蛋白的GTP酶活性只有在其組裝到微管末端之后才開始生效。C 帶有GTP的微管蛋白更容易發(fā)生聚合反應(yīng),帶有GDP的 微管蛋白更容易發(fā)生解聚反應(yīng)。這樣的末端稱為T型末端。F 細胞內(nèi)的D型微管末端主要是由于正極端微管在遠端未能及時找到起穩(wěn)定作用的微管結(jié)合蛋白或是該微管結(jié)合蛋白因環(huán)境改變而脫落造成的。因此在正常的細胞內(nèi)環(huán)境下,D型末端一旦出現(xiàn),該末端將立刻進入解聚狀態(tài),解聚速度幾乎是不可逆的,直至整根微管完全消失為止。B細胞內(nèi)環(huán)境中微管的延伸速度和GTP的水解速度相近,因此細胞內(nèi)微管的組裝隨時都有可能因末端微管蛋白的水解而使T型末端轉(zhuǎn)變?yōu)镈型末端,從而進入不可逆的解聚狀態(tài)。而處于去組裝過程中的D型末端由于失去了GTP帽子保護,其末端的13根原纖絲彼此分離向外側(cè)彎折,這種彎折構(gòu)象更有利于微管的解聚反應(yīng)。B 細胞內(nèi)的微管組織中心有兩種,分別是中心體和基體。31 中心體結(jié)構(gòu)及功能A 中心體由中心粒,中心粒外周物質(zhì)(或中心體基質(zhì)),γ微管蛋白環(huán)狀復(fù)合物三部分組成。B γ微管蛋白環(huán)狀復(fù)合物是微管組裝的起點,該復(fù)合物由γ微管蛋白(γtubulin)及其他輔助蛋白共同裝配而成,其中13個γ微管蛋白組成一個直徑與微管直徑相同的環(huán),游離的αβ微管蛋白二聚體能夠在這個環(huán)上繼續(xù)組裝形成新的微管。D間期細胞的中心體只有一個,總是存在于細胞核附近。32 細胞內(nèi)的微管網(wǎng)絡(luò)組織形式A 細胞內(nèi)微管以中心體為中心向四周延伸,形成星型輻射狀微管網(wǎng)絡(luò)。C 細胞通過特殊的微管末端穩(wěn)定結(jié)構(gòu)(如加帽蛋白)來保留需要的微管,當(dāng)延伸中的微管末端遇到這種穩(wěn)定結(jié)構(gòu)后其末端就被保護起來,即使轉(zhuǎn)變?yōu)镈型末端也不會觸發(fā)解聚反應(yīng),微管因此而穩(wěn)定存在。B 去磷酸化的微管去穩(wěn)定蛋白與兩個αβ微管蛋白二聚體相結(jié)合,阻斷其參與微管的組裝,降低了胞內(nèi)游離αβ微管蛋白二聚體的有效濃度,微管組裝速度
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