wddaaa名詞解釋-在線瀏覽
2024-09-14 09:54本頁面
【正文】 酸?。╮ancidity）天然油脂長時間暴露在空氣中會引起變質(zhì)的現(xiàn)象。氨基酸（amino acid）是含有一個堿性氨基和一個酸性羧基的有機(jī)化合物，氨基一般連在 α氨基酸 碳上。茚三酮反應(yīng)（ninhydrin reaction）在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應(yīng)生成紫色（與脯 茚三酮反應(yīng) 氨酸反應(yīng)生成黃色）化合物的反應(yīng)。疏水作用（hydrophobic interaction）疏水作用是指水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于 疏水作用 把疏水殘基埋藏在分子內(nèi)部的現(xiàn)象。二硫鍵在穩(wěn)定 二硫鍵 某些蛋白的三維結(jié)構(gòu)上起著重要的作用。谷胱甘肽（glutathione ，GSH）由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸組成的短肽，主要生理作用 谷胱甘肽 是做為體內(nèi)一種重要的抗氧化劑， 它能夠清除掉人體內(nèi)的自由基， 清潔和凈化人體內(nèi)環(huán)境污 染，從而增進(jìn)了人的身心健康。谷胱甘肽還原酶催化兩型間的互變。 Edman 降解 降解(Edman degradation)從多肽鏈游離的 N 末端測定氨基酸殘基的序列的過程。變性（denaturation?？缮婕胺枪矁r鍵如氫鍵的斷裂和共價鍵如二硫鍵的斷 裂，可導(dǎo)致蛋白質(zhì)或核酸的一種或多種化學(xué)、生物學(xué)或物理學(xué)特性的改變。annealing）變性的逆轉(zhuǎn)。 蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)（primary structure）指蛋白質(zhì)中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)（secondary structure）多肽鏈沿分子的一條軸所形成的旋轉(zhuǎn)和折疊，主 蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu) 要是由分子內(nèi)的氫鍵維系的局部空間排列。 α 螺旋 螺旋（αhelix）最先由 Linus Pauling 好 Robert Corey 于 1951 年提出，是蛋白質(zhì)中 常見的二級結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)， 螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。在典型的右手 α螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為 ，每一圈含有 個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升 。βbend。 無規(guī)卷曲（random coil）直鏈多聚體的一種比較不規(guī)則的構(gòu)象，其側(cè)鏈間的相互作用 無規(guī)卷曲 比較小。無規(guī)卷曲可因環(huán)境而改變，有其生物學(xué)意義， 這類有序的非重復(fù)性結(jié)構(gòu)經(jīng)常構(gòu)成酶活性部位和其他蛋白質(zhì)特異的功能部位。典型的超 二級結(jié)構(gòu)有 βαβ、βββ、αα 等。 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)（tertiary structure）蛋白質(zhì)分子在二級、超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步盤 蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu) 繞形成的高級結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)（quaternary structure）蛋白質(zhì)的層次結(jié)構(gòu)中的第四個層次，特指組成蛋 蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu) 白質(zhì)的各個亞基通過非共價鍵相互作用(包括疏水相互作用、氫鍵和鹽鍵等)排列組裝而成的 立體結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì) 的四級結(jié)構(gòu)是指幾個各具獨(dú)立三級結(jié)構(gòu)之多肽鏈的相互結(jié)集、 以特定的方式接觸、 排列形成 更高層次的大分子蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象。這些蛋白質(zhì)可以是在進(jìn)化過程 同源蛋白 中，來自共同的祖先蛋白質(zhì)，但以后發(fā)散進(jìn)化成為結(jié)構(gòu)類似，而功能差異較大的蛋白質(zhì)。血紅蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）存在于脊椎動物、 血紅蛋白 某些無脊椎動物血液和豆科植物根瘤中。氧氣結(jié)合在鐵原子 上，被血液運(yùn)輸。層析（chromatography）按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將 層析 混合成分分開的技術(shù)。 凝膠過濾層析（gel filtration chromatography）也叫做分子排阻層析。凝膠電泳（gel electrophoresis）以凝膠為介質(zhì)，在電場作用下分離蛋白質(zhì)或核酸的分離純 凝膠電泳 化技術(shù)。SDSPAGE 只是按照分子的大小，而不是根據(jù)分子所帶的電荷大小分離的。 雙向電泳（twodimensional electrophorese）等電聚膠電泳和 SDSPAGE 的組合，即先進(jìn)行 雙向電泳 等電聚膠電泳（按照 pI）分離，然后再進(jìn)行 SDSPAGE（按照分子大小分離） 。 Wentern blot 蛋白質(zhì)印跡，它是分子生物學(xué)、生物化學(xué)和免疫遺傳學(xué)中常用的一種實(shí)驗(yàn) 方法。 同源蛋白質(zhì)（homologous protein）來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質(zhì)，例如血 同源蛋白質(zhì) 紅蛋白。 球蛋白(globular protein)緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質(zhì)，許多 球蛋白 都溶于水。 角蛋白（keratin）:由處于 α螺旋或 β折疊構(gòu)象的平行的多肽鏈組成不溶于水的起著保護(hù)或 角蛋白 結(jié)構(gòu)作用蛋白質(zhì)。 原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白。 分子伴侶（chaperone。主要有三大類：伴侶蛋白、熱激蛋白 70 家族和熱激蛋白 90 家族。酶不改變反應(yīng)的平衡，只是 通過降低活化能加快反應(yīng)的速度。有許多維他命及其衍生物，如核黃素、 硫胺素和葉酸，都屬于輔酶。不同的輔酶 能夠攜帶的化學(xué)基團(tuán)也不同：NAD 或 NADP+攜帶氫離子，輔酶 A 攜帶乙?；~酸攜帶 甲?；琒腺苷基蛋氨酸也可攜帶甲?；］o基在整個酶促反應(yīng)過程 中始終與酶的特定部位結(jié)合，例如細(xì)胞色素氧化酶的鐵卟啉。 脫脯基酶蛋白(apoenzyme)酶中除去催化活性可能需要的有機(jī)或無機(jī)輔助因子或輔基后的 脫脯基酶蛋白 蛋白質(zhì)部分。 全酶 （ribozyme） 是具有催化功能的 RNA 分子,是生物催化劑。1961 年國際酶學(xué)會議規(guī)定：1 個酶活力單 酶活力單位 位是指在特定條件（25℃，其它為最適條件）下，在 1min 內(nèi)能轉(zhuǎn)化 1181。mol 的有關(guān)基團(tuán)的酶量。 初速度(initial velocity)酶促反應(yīng)最初階段底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的速度，這一階段產(chǎn)物的濃度非常 初速度 低，其逆反應(yīng)可以忽略不計。一個酶促反應(yīng)的速
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